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- PDB-1lw3: Crystal Structure of Myotubularin-related protein 2 complexed wit... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1lw3
タイトルCrystal Structure of Myotubularin-related protein 2 complexed with phosphate
要素Myotubularin-related protein 2
キーワードHYDROLASE / PROTEIN-PHOSPHATE COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of receptor catabolic process / phosphatidylinositol-3,5-bisphosphate 3-phosphatase / Synthesis of PIPs at the ER membrane / regulation of phosphatidylinositol dephosphorylation / phosphatidylinositol-3,5-bisphosphate 3-phosphatase activity / myelin assembly / phosphatidylinositol-3-phosphate phosphatase activity / Synthesis of PIPs at the late endosome membrane / Synthesis of PIPs at the early endosome membrane / positive regulation of early endosome to late endosome transport ...negative regulation of receptor catabolic process / phosphatidylinositol-3,5-bisphosphate 3-phosphatase / Synthesis of PIPs at the ER membrane / regulation of phosphatidylinositol dephosphorylation / phosphatidylinositol-3,5-bisphosphate 3-phosphatase activity / myelin assembly / phosphatidylinositol-3-phosphate phosphatase activity / Synthesis of PIPs at the late endosome membrane / Synthesis of PIPs at the early endosome membrane / positive regulation of early endosome to late endosome transport / negative regulation of myelination / negative regulation of excitatory postsynaptic potential / phosphatidylinositol dephosphorylation / negative regulation of receptor internalization / negative regulation of endocytosis / phosphatidylinositol biosynthetic process / dendritic spine maintenance / vacuolar membrane / Synthesis of PIPs at the plasma membrane / neuron development / synaptic membrane / synaptic vesicle / early endosome membrane / dendritic spine / postsynaptic density / axon / intracellular membrane-bounded organelle / dendrite / perinuclear region of cytoplasm / extracellular exosome / identical protein binding / membrane / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Myotubularin-like, phosphatase domain / Myotubularin family / Myotubularin-like phosphatase domain / Myotubularin phosphatase domain. / domain in glucosyltransferases, myotubularins and other putative membrane-associated proteins / GRAM domain / GRAM domain / Pleckstrin-homology domain (PH domain)/Phosphotyrosine-binding domain (PTB) / PH-domain like / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic ...Myotubularin-like, phosphatase domain / Myotubularin family / Myotubularin-like phosphatase domain / Myotubularin phosphatase domain. / domain in glucosyltransferases, myotubularins and other putative membrane-associated proteins / GRAM domain / GRAM domain / Pleckstrin-homology domain (PH domain)/Phosphotyrosine-binding domain (PTB) / PH-domain like / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase-like / PH-like domain superfamily / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Phosphatidylinositol-3,5-bisphosphate 3-phosphatase MTMR2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Begley, M.J. / Taylor, G.S. / Kim, S.-A. / Veine, D.M. / Dixon, J.E. / Stuckey, J.A.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2003
タイトル: Crystal Structure of a Phosphoinositide Phosphatase, MTMR2: Insights into Myotubular Myopathy and Charcot-Marie-Tooth Syndrome
著者: Begley, M.J. / Taylor, G.S. / Kim, S.-A. / Veine, D.M. / Dixon, J.E. / Stuckey, J.A.
履歴
登録2002年5月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年10月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年10月27日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年2月14日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Myotubularin-related protein 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)75,2924
ポリマ－75,0071
非ポリマー2853
水4,936274
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)66.080, 66.080, 261.410
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
詳細The biological unit is a monomer

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要素

#1: タンパク質 Myotubularin-related protein 2


分子量: 75006.742 Da / 分子数: 1 / 断片: PH and phosphatase domains (residues 1-643) / 変異: C417S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MTMR2 / プラスミド: pET / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q13614, phosphatidylinositol-3-phosphatase
#2: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 274 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.91 Å3/Da / 溶媒含有率: 35.8 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: PEG 35000, HEPES, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / pH: 8 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
17.0 mg/mlprotein1drop
27 mMTris-HCl1droppH8.0
315 mM1dropNaCl
42 mMdithiothreitol1drop
53.0 %PEG350001reservoir
6100 mMHEPES1reservoirpH7.5
72 mMdithiothreitol1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 5ID-B / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2001年8月20日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.28→30 Å / Num. obs: 25681 / % possible obs: 93 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7.5 % / Biso Wilson estimate: 42.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.02 / Net I/σ(I): 20
反射 シェル解像度: 2.28→2.36 Å / 冗長度: 4 % / Mean I/σ(I) obs: 5 / Rsym value: 0.288 / % possible all: 73.8
反射
*PLUS
最高解像度: 2.3 Å / Num. obs: 27735 / % possible obs: 92 % / Num. measured all: 154888 / Rmerge(I) obs: 0.051
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 73.8 % / Rmerge(I) obs: 0.288 / Mean I/σ(I) obs: 3.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
CNS1精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1M7R

1m7r


解像度: 2.3→8 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Data cutoff high absF: 409927.74 / Data cutoff high rms absF: 409927.74 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2731 2298 10 %random
Rwork0.2087 ---
all0.25 26109 --
obs0.25 23283 89.2 %-
溶媒の処理溶媒モデル: flat model / Bsol: 69.33 Å2 / ksol: 0.5 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 45.4 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-9.33 Å20 Å20 Å2
2--9.33 Å20 Å2
3----18.66 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.4 Å0.29 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.37 Å0.27 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4189 0 15 274 4478
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.35515
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.9
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.89
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.371.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.282
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.972
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.852.5
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 6

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection Rfree% reflection Rfree (%)Rfactor RworkNum. reflection RworkRfactor Rfree errorNum. reflection obs% reflection obs (%)
2.3-2.440.3329221100.276927220.02219370.9
2.4-2.520.37192390.2722588
2.52-2.680.31272800.24032773
2.68-2.880.33882900.25072867
2.88-3.150.28322850.22472981
3.15-3.570.31913100.23013177
精密化
*PLUS
最低解像度: 8 Å / Rfactor Rfree: 0.272 / Rfactor Rwork: 0.207
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.36
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg22.9
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.89

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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