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- PDB-1lsq: RIBONUCLEASE A WITH ASN 67 REPLACED BY A BETA-ASPARTYL RESIDUE -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1lsq
タイトルRIBONUCLEASE A WITH ASN 67 REPLACED BY A BETA-ASPARTYL RESIDUE
要素RIBONUCLEASE A
キーワードHYDROLASE / PHOSPHORIC DIESTER
機能・相同性
機能・相同性情報


pancreatic ribonuclease / ribonuclease A activity / RNA nuclease activity / nucleic acid binding / defense response to Gram-positive bacterium / hydrolase activity / extracellular region
類似検索 - 分子機能
P-30 Protein / Ribonuclease A-like domain / Pancreatic ribonuclease / Ribonuclease A, active site / Ribonuclease A-domain / Ribonuclease A-like domain superfamily / Pancreatic ribonuclease / Pancreatic ribonuclease family signature. / Pancreatic ribonuclease / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ribonuclease pancreatic
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Esposito, L. / Sica, F. / Vitagliano, L. / Zagari, A. / Mazzarella, L.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1996
タイトル: Deamidation in proteins: the crystal structure of bovine pancreatic ribonuclease with an isoaspartyl residue at position 67.
著者: Capasso, S. / Di Donato, A. / Esposito, L. / Sica, F. / Sorrentino, G. / Vitagliano, L. / Zagari, A. / Mazzarella, L.
履歴
登録1996年6月25日処理サイト: BNL
改定 1.01997年1月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32011年7月27日Group: Database references / Derived calculations / Non-polymer description
改定 1.42021年11月3日Group: Advisory / Database references ...Advisory / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_validate_polymer_linkage / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52023年8月9日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model
改定 1.62024年10月16日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: RIBONUCLEASE A
B: RIBONUCLEASE A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,6114
ポリマ－27,4192
非ポリマー1922
水2,054114
1
A: RIBONUCLEASE A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,8052
ポリマ－13,7091
非ポリマー961
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: RIBONUCLEASE A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,8052
ポリマ－13,7091
非ポリマー961
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)62.000, 37.800, 46.660
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 96.42, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質 RIBONUCLEASE A


分子量: 13709.311 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: ASN 67 IS REPLACED BY A BETA-ASPARTYL RESIDUE / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 器官: PANCREAS / 参照: UniProt: P61823, EC: 3.1.27.5
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 114 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 3

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.98 Å3/Da / 溶媒含有率: 38 %
結晶
*PLUS
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / pH: 5.7 / 手法: unknown
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
10.1 Macetic acid11
320 mg/mlprotein11lyophilised
2ammonia11

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データ収集

回折平均測定温度: 291 K
放射光源波長: 1.5418
検出器タイプ: BRUKER NONIUS CAD4 / 検出器: DIFFRACTOMETER / 日付: 1994年4月1日
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射Num. obs: 17221 / % possible obs: 99.4 % / 冗長度: 1.4 % / Rmerge(I) obs: 0.051
反射
*PLUS
最高解像度: 1.9 Å / Num. measured all: 23907

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解析

ソフトウェア
名称分類
MOLENデータ収集
MOLENデータ削減
X-PLORモデル構築
PROLSQ精密化
X-PLOR精密化
MOLENデータスケーリング
X-PLOR位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 5RSA

5rsa


解像度: 1.9→20 Å / σ(F): 1
詳細: THE SULFATE IONS IN THE ACTIVE SITES HAVE LOW DENSITY AND HIGH TEMPERATURE FACTORS. OCCUPANCY FACTORS HAVE NOT BEEN REFINED.
Rfactor反射数%反射
obs0.159 16618 96.7 %
all-17221 -
原子変位パラメータBiso mean: 13.3 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.15 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1900 0 10 114 2024
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0170.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.0330.03
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.0430.05
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it0.9431.4
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it1.3941.4
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it2.2442
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it3.3782
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.0090.02
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.1470.15
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd0.2190.3
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd0.1770.3
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd0.1540.3
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor5.13
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor
ソフトウェア
*PLUS
名称: PROLSQ / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor Rwork: 0.168
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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