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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1ls2 | ||||||
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タイトル | Fitting of EF-Tu and tRNA in the Low Resolution Cryo-EM Map of an EF-Tu Ternary Complex (GDP and Kirromycin) Bound to E. coli 70S Ribosome | ||||||
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![]() | TRANSLATION/RNA / EF-Tu / ternary complex / cryo-EM / 70S E.coli ribosome / TRANSLATION-RNA COMPLEX | ||||||
機能・相同性 | ![]() guanyl-nucleotide exchange factor complex / translational elongation / guanosine tetraphosphate binding / translation elongation factor activity / response to antibiotic / GTPase activity / GTP binding / RNA binding / plasma membrane / cytoplasm / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() ![]() ![]() | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 16.8 Å | ||||||
![]() | Valle, M. / Sengupta, J. / Swami, N.K. / Grassucci, R.A. / Burkhardt, N. / Nierhaus, K.H. / Agrawal, R.K. / Frank, J. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Cryo-EM reveals an active role for aminoacyl-tRNA in the accommodation process. 著者: Mikel Valle / Jayati Sengupta / Neil K Swami / Robert A Grassucci / Nils Burkhardt / Knud H Nierhaus / Rajendra K Agrawal / Joachim Frank / ![]() 要旨: During the elongation cycle of protein biosynthesis, the specific amino acid coded for by the mRNA is delivered by a complex that is comprised of the cognate aminoacyl-tRNA, elongation factor Tu and ...During the elongation cycle of protein biosynthesis, the specific amino acid coded for by the mRNA is delivered by a complex that is comprised of the cognate aminoacyl-tRNA, elongation factor Tu and GTP. As this ternary complex binds to the ribosome, the anticodon end of the tRNA reaches the decoding center in the 30S subunit. Here we present the cryo- electron microscopy (EM) study of an Escherichia coli 70S ribosome-bound ternary complex stalled with an antibiotic, kirromycin. In the cryo-EM map the anticodon arm of the tRNA presents a new conformation that appears to facilitate the initial codon-anticodon interaction. Furthermore, the elbow region of the tRNA is seen to contact the GTPase-associated center on the 50S subunit of the ribosome, suggesting an active role of the tRNA in the transmission of the signal prompting the GTP hydrolysis upon codon recognition. #1: ![]() タイトル: Crystal structure of intact elongation factor EF-Tu from E.coli in GDP conformation at 2.05A resolution 著者: Song, H. / Parsons, M.R. / Rowsell, S. / Leonard, G. / Phillips, S.E. #2: ![]() タイトル: Crystal structure of the ternary complex of the Phe-tRNAPhe, EF-Tu, and a GTP analog 著者: Nissen, P. / Kjeldgaard, M. / Thirup, S. / Polekhina, G. / Reshetnikova, L. / Clark, B.F.C. / Nyborg, J. #3: ![]() タイトル: Visualization of elongation factor Tu on Escherichia coli ribosome 著者: Stark, H. / Rodnina, M.V. / Rinke-Appel, J. / Brimacombe, R. / Wintermeyer, W. / van Heel, M. #4: ![]() タイトル: The crystal structure of elongation factor EF-Tu from Thermus aquaticus in the GTP conformation 著者: Kjeldgaard, M. / Nissen, P. / Thirup, S. / Nyborg, J. #5: ![]() タイトル: Helix unwinding in the effector region of elongation factor EF-Tu-GDP 著者: Polekhina, G. / Thirup, S. / Kjeldgaard, M. / Nissen, P. / Lippmann, C. / Nyborg, J. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 30.4 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 13.9 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 757.6 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 757.1 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 12.6 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 17.4 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
#1: RNA鎖 | 分子量: 24518.570 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
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#2: タンパク質 | 分子量: 43239.297 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: E. coli 70S ribosome-Ternary complex-GDP-Kirromycin / タイプ: RIBOSOME |
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緩衝液 | 名称: Hepes-KOH buffer at pH 7.5 / pH: 7.5 / 詳細: Hepes-KOH buffer at pH 7.5 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 装置: HOMEMADE PLUNGER / 凍結剤: ETHANE / 詳細: Rapid-freezing in liquid ethane |
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電子顕微鏡撮影
顕微鏡 | モデル: FEI/PHILIPS EM420 / 日付: 2001年3月1日 |
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電子銃 | 電子線源: LAB6 / 加速電圧: 100 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 50000 X / 倍率(補正後): 52000 X / 最大 デフォーカス(公称値): 3500 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1000 nm / Cs: 2 mm |
試料ホルダ | 温度: 93 K / 傾斜角・最大: 0 ° / 傾斜角・最小: 0 ° |
撮影 | 電子線照射量: 10 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM |
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解析
ソフトウェア | 名称: O / 分類: モデル構築 | |||||||||||||||||||||
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EMソフトウェア |
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CTF補正 | 詳細: CTF correction of 3D-maps | |||||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性: C1 (非対称) | |||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 手法: reference based alignment / 解像度: 16.8 Å / 粒子像の数: 7985 / ピクセルサイズ(実測値): 2.69 Å / 倍率補正: TMV / 詳細: SPIDER package / 対称性のタイプ: POINT | |||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: OTHER / 空間: REAL / 詳細: METHOD--Manual | |||||||||||||||||||||
原子モデル構築 |
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精密化 | 最高解像度: 16.8 Å | |||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 最高解像度: 16.8 Å
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