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- PDB-1lr8: Crystal structure of Fs1, the heparin-binding domain of follistat... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1lr8
タイトルCrystal structure of Fs1, the heparin-binding domain of follistatin, complexed with the heparin analogue D-myo-inositol hexasulphate (Ins6S)
要素Follistatin
キーワードHORMONE/GROWTH FACTOR / cystine-rich / D-myo-inositol hexasulphate / HORMONE-GROWTH FACTOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


Antagonism of Activin by Follistatin / activin receptor antagonist activity / negative regulation of follicle-stimulating hormone secretion / ameloblast differentiation / positive regulation of hair follicle development / regulation of BMP signaling pathway / gamete generation / pattern specification process / activin binding / negative regulation of activin receptor signaling pathway ...Antagonism of Activin by Follistatin / activin receptor antagonist activity / negative regulation of follicle-stimulating hormone secretion / ameloblast differentiation / positive regulation of hair follicle development / regulation of BMP signaling pathway / gamete generation / pattern specification process / activin binding / negative regulation of activin receptor signaling pathway / heparan sulfate proteoglycan binding / negative regulation of epithelial cell differentiation / hair follicle morphogenesis / female gonad development / odontogenesis of dentin-containing tooth / keratinocyte proliferation / BMP signaling pathway / hematopoietic progenitor cell differentiation / skeletal system development / response to organic cyclic compound / cellular response to growth factor stimulus / cell differentiation / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular space / extracellular region / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Follistatin, N-terminal / Follistatin/Osteonectin EGF domain / Follistatin/Osteonectin-like EGF domain / TB domain / TGF-beta binding (TB) domain profile. / TGF-beta binding (TB) domain superfamily / Follistatin-like, N-terminal / Follistatin-N-terminal domain-like / Kazal-type serine protease inhibitor domain ...: / Follistatin, N-terminal / Follistatin/Osteonectin EGF domain / Follistatin/Osteonectin-like EGF domain / TB domain / TGF-beta binding (TB) domain profile. / TGF-beta binding (TB) domain superfamily / Follistatin-like, N-terminal / Follistatin-N-terminal domain-like / Kazal-type serine protease inhibitor domain / Wheat Germ Agglutinin (Isolectin 2); domain 1 - #30 / Kazal type serine protease inhibitors / Kazal domain superfamily / Kazal domain / Kazal domain profile. / Wheat Germ Agglutinin (Isolectin 2); domain 1 / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
D-MYO-INOSITOL-HEXASULPHATE / Follistatin
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Innis, C.A. / Hyvonen, M.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2003
タイトル: Crystal Structures of the Heparan Sulfate-binding Domain of Follistatin: Insights into ligand binding.
著者: Innis, C.A. / Hyvonen, M.
履歴
登録2002年5月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年7月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年7月24日Group: Data collection / Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.name / _software.version
改定 1.42022年12月21日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52023年9月20日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
Remark 600 heterogen authors informed that the inositol ring is missing from the ligand d-myo-inositol ... heterogen authors informed that the inositol ring is missing from the ligand d-myo-inositol hexasulphate due to lack of connecting electron density. Authors state this may be due to a superimposition of inositol molecules bound in alternative ways. Although specific numbering of the ligand is present, the observed sulphate groups may correspond to one or several instances of a bound sulphate, and thus numbering of the groups is somewhat arbitrary.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Follistatin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,0032
ポリマ－8,3431
非ポリマー6611
水37821
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)21.499, 38.208, 77.945
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Follistatin / FS1


分子量: 8342.812 Da / 分子数: 1 / 断片: heparin-binding domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / プラスミド: pBAT4 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P21674
#2: 化合物 ChemComp-IHS / D-MYO-INOSITOL-HEXASULPHATE / myo-イノシト-ルヘキサスルファ-ト


分子量: 660.535 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H12O24S6
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 21 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.96 Å3/Da / 溶媒含有率: 35.85 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 15-25% PEG8000, 0.2-0.6 M Magnesium acetate, 0.1 M Sodium cacodylate, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 289K
結晶化
*PLUS
温度: 18 ℃ / pH: 8.5 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
115 mg/mlprotein1drop
215-25 %PEG80001reservoir
30.2-0.6 Mmagnesium acetate1reservoir
40.1 Msodium cacodylate1reservoirpH6.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.9202 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2001年6月4日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9202 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→38.9 Å / Num. obs: 4026 / % possible obs: 98.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.5 % / Biso Wilson estimate: 19.44 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.081
反射 シェル解像度: 2.1→2.18 Å / Rmerge(I) obs: 0.206 / % possible all: 99.7
反射
*PLUS
% possible obs: 98.6 % / Rmerge(I) obs: 0.08
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99.7 % / Rmerge(I) obs: 0.26

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5精密化
SCALEPACKデータスケーリング
CNS精密化
DENZOデータ削減
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1LR7

1lr7


解像度: 2.1→38.92 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.917 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.883 / SU B: 6.951 / SU ML: 0.189 / Isotropic thermal model: isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.299 / ESU R Free: 0.212 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25133 193 4.8 %RANDOM
Rwork0.22071 ---
all0.22216 3394 --
obs0.22216 3200 97.56 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 21.635 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.25 Å20 Å20 Å2
2--1.7 Å20 Å2
3----0.45 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→38.92 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数533 0 28 21 582
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0230.021569
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.02480
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.2812.036770
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.97231130
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.029372
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg21.75515102
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1050.282
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.02602
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0030.0292
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2590.3132
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2390.3443
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1630.546
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other0.1590.51
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2990.38
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.3170.325
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.3060.58
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other0.2030.53
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.1431.5364
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.9992578
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.0733205
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.9474.5192
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.154 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.228 10 -
Rwork0.219 250 -
obs-250 85.25 %
精密化
*PLUS
最低解像度: 38.9 Å / Num. reflection obs: 3801 / Rfactor Rfree: 0.251 / Rfactor Rwork: 0.221
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_d0.026
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_deg2.27

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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