[日本語] English
万見
- PDB-1lpj: Human cRBP IV -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1lpj
タイトルHuman cRBP IV
要素Retinol-binding protein IV, cellular
キーワードTRANSPORT PROTEIN / cellular retinol-binding protein / cRBP / retinol / vitamin A / iLBPs
機能・相同性
機能・相同性情報


retinal binding / retinol binding / fatty acid transport / fatty acid binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Cytosolic fatty-acid binding proteins signature. / Intracellular lipid binding protein / Cytosolic fatty-acid binding / Lipocalin / cytosolic fatty-acid binding protein family / Lipocalin/cytosolic fatty-acid binding domain / Calycin beta-barrel core domain / Calycin / Lipocalin / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Retinoid-binding protein 7
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Calderone, V. / Zanotti, G. / Berni, R. / Folli, C.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2002
タイトル: Ligand binding and structural analysis of a human putative cellular retinol-binding protein
著者: Folli, C. / Calderone, V. / Ramazzina, I. / Zanotti, G. / Berni, R.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1993
タイトル: Crystallographic studies on a family of cellular lipophilic transport proteins. Refinement of P2 myelin protein and the structure determination and refinement of cellular retinol- ...タイトル: Crystallographic studies on a family of cellular lipophilic transport proteins. Refinement of P2 myelin protein and the structure determination and refinement of cellular retinol-binding protein in complex with all-trans-retinol.
著者: Cowan, S.W. / Newcomer, M.E. / Jones, T.A.
#2: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1993
タイトル: Crystal structures of holo and apo-cellular retinol-binding protein II
著者: Winter, N.S. / Bratt, J.M. / Banaszak, L.J.
#3: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2001
タイトル: Identification, Retinoid Binding and X-Ray Analysis of a Human Retinol-Binding Protein
著者: Folli, C. / Calderone, V. / Ottonello, S. / Bolchi, A. / Zanotti, G. / Stoppini, M. / Berni, R.
履歴
登録2002年5月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年1月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月16日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Retinol-binding protein IV, cellular


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,4281
ポリマ－15,4281
非ポリマー00
水2,702150
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)34.053, 57.186, 67.939
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 104.03, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-148-

HOH

21A-251-

HOH

31A-288-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Retinol-binding protein IV, cellular / CRBP-IV / Retinoid binding protein 7


分子量: 15427.511 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q96R05
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 150 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.08 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.86 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: 10% PEG 4000, 10% isopropanol, 100 mM sodium citrate, pH 5.6, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K
結晶化
*PLUS
温度: 18 ℃
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
110 %(w/v)PEG40001reservoir
210 %(v/v)2-propanol1reservoir
350 mMsodium citrate1reservoirpH5.6
48 mg/mlprotein1drop

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.9393 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2002年2月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9393 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→28.606 Å / Num. all: 7611 / Num. obs: 7611 / % possible obs: 89.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.7 % / Biso Wilson estimate: 23.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.124 / Rsym value: 0.124 / Net I/σ(I): 3.8
反射 シェル解像度: 2→2.1 Å / 冗長度: 2.7 % / Rmerge(I) obs: 0.382 / Mean I/σ(I) obs: 1.3 / Num. unique all: 932 / Rsym value: 0.124 / % possible all: 87.8
反射
*PLUS
最低解像度: 28.6 Å / Num. measured all: 19128
反射 シェル
*PLUS
最低解像度: 2.11 Å / % possible obs: 91.4 %

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
AMoRE位相決定
CNS1精密化
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1CRB

1crb


解像度: 2→24.44 Å / Rfactor Rfree error: 0.01 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.284 809 10.7 %RANDOM
Rwork0.23 ---
all-7579 --
obs-7579 87.8 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 112.525 Å2 / ksol: 0.422063 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 36.1 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--4.32 Å20 Å2-2.88 Å2
2--5.57 Å20 Å2
3----1.25 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error free: 0.35 Å / Luzzati sigma a free: 0.17 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→24.44 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1084 0 0 150 1234
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d27.1
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.7
LS精密化 シェル解像度: 2→2.13 Å / Rfactor Rfree error: 0.026 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3 132 10.5 %
Rwork0.254 1126 -
obs--87.8 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER.PARAMWATER.TOP
精密化
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.276 / Rfactor Rwork: 0.234
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg27.1
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.7
LS精密化 シェル
*PLUS
最高解像度: 2 Å / 最低解像度: 2.11 Å / Rfactor Rfree: 0.3 / Num. reflection Rfree: 136

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る