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- PDB-4qzt: Crystal Structure of wild type Human Cellular Retinol Binding Pro... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4qzt
タイトルCrystal Structure of wild type Human Cellular Retinol Binding Protein II (hCRBPII) bound to retinol at 7 KeV beam energy
要素Retinol-binding protein 2
キーワードPROTEIN BINDING / Retinol / Human Cellular Retinol Binding Protein II / intracellular lipid binding protein / X-ray flux / X-ray damage / Retinal / Retinoid Chaperones
機能・相同性
機能・相同性情報


vitamin A metabolic process / retinoid binding / retinal binding / retinol binding / epidermis development / fatty acid transport / Retinoid metabolism and transport / fatty acid binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Cytosolic fatty-acid binding proteins signature. / Intracellular lipid binding protein / Cytosolic fatty-acid binding / Lipocalin / cytosolic fatty-acid binding protein family / Lipocalin/cytosolic fatty-acid binding domain / Calycin beta-barrel core domain / Calycin / Lipocalin / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / RETINOL / Retinol-binding protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Assar, Z. / Geiger, J.H.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2014
タイトル: Structures of holo wild-type human cellular retinol-binding protein II (hCRBPII) bound to retinol and retinal.
著者: Nossoni, Z. / Assar, Z. / Yapici, I. / Nosrati, M. / Wang, W. / Berbasova, T. / Vasileiou, C. / Borhan, B. / Geiger, J.
履歴
登録2014年7月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年12月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年12月24日Group: Database references
改定 1.22014年12月31日Group: Database references
改定 1.32023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Retinol-binding protein 2
C: Retinol-binding protein 2
B: Retinol-binding protein 2
D: Retinol-binding protein 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)63,1409
ポリマ－62,3904
非ポリマー7505
水5,260292
1
A: Retinol-binding protein 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,9433
ポリマ－15,5971
非ポリマー3452
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
C: Retinol-binding protein 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,9433
ポリマ－15,5971
非ポリマー3452
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
B: Retinol-binding protein 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,6562
ポリマ－15,5971
非ポリマー591
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
4
D: Retinol-binding protein 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,5971
ポリマ－15,5971
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)36.406, 54.179, 68.444
Angle α, β, γ (deg.)107.72, 97.19, 103.59
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質
Retinol-binding protein 2 / Cellular retinol-binding protein II / CRBP-II


分子量: 15597.452 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RBP2, CRBP2 / プラスミド: Pet17b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P50120
#2: 化合物 ChemComp-RTL / RETINOL / (11Z,13Z)-レチノ-ル


分子量: 286.452 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H30O
#3: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 292 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.96 Å3/Da / 溶媒含有率: 37.17 %
結晶化温度: 298 K / pH: 4.5
詳細: 25% PEG 4000 (40%), 0.1M Sodium Acetate pH 4.5, Ammonium Acetate 0.1M, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-D / 波長: 0.978
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2014年4月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.978 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.89→29.79 Å / Num. obs: 76284 / % possible obs: 92.4 % / 冗長度: 3.9 % / Rmerge(I) obs: 0.078 / Net I/σ(I): 12.95
反射 シェル解像度: 1.89→1.94 Å / Rmerge(I) obs: 0.325 / Mean I/σ(I) obs: 6.23 / % possible all: 86

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
MOLREP位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.8.4_1496)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2RCT

2rct


解像度: 1.9→29.79 Å / SU ML: 0.24 / σ(F): 2.03 / 位相誤差: 27.3 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.244 2000 5.77 %
Rwork0.18 --
obs0.183 34646 92.4 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→29.79 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4380 0 54 292 4726
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0084550
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0796129
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.3071712
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.043650
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004797
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.8962-1.94360.32821270.2232190X-RAY DIFFRACTION86
1.9436-1.99620.24571420.20112244X-RAY DIFFRACTION89
1.9962-2.05490.27541370.18952252X-RAY DIFFRACTION90
2.0549-2.12120.2751370.19622285X-RAY DIFFRACTION90
2.1212-2.1970.27931360.19182283X-RAY DIFFRACTION91
2.197-2.28490.2841500.19182323X-RAY DIFFRACTION91
2.2849-2.38890.28961370.19822300X-RAY DIFFRACTION92
2.3889-2.51470.27381490.20772358X-RAY DIFFRACTION93
2.5147-2.67220.29311410.20572363X-RAY DIFFRACTION94
2.6722-2.87840.29451460.20622386X-RAY DIFFRACTION94
2.8784-3.16770.26781470.19792394X-RAY DIFFRACTION95
3.1677-3.62540.211540.16022449X-RAY DIFFRACTION96
3.6254-4.5650.18331500.14232427X-RAY DIFFRACTION97
4.565-29.79160.23291470.17462392X-RAY DIFFRACTION95
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 21.6411 Å / Origin y: 5.0451 Å / Origin z: 22.763 Å
111213212223313233
T0.1162 Å20.001 Å20.0086 Å2-0.1598 Å2-0.0033 Å2--0.1546 Å2
L-0.0876 °2-0.0223 °20.1039 °2-0.1935 °2-0.0221 °2--0.2935 °2
S-0.0139 Å °0.0315 Å °-0.0112 Å °0.0163 Å °0.0423 Å °-0.029 Å °-0.0129 Å °0.0237 Å °-0 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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