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- PDB-1llu: THE TERNARY COMPLEX OF PSEUDOMONAS AERUGINOSA ALCOHOL DEHYDROGENA... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1llu
タイトルTHE TERNARY COMPLEX OF PSEUDOMONAS AERUGINOSA ALCOHOL DEHYDROGENASE WITH ITS COENZYME AND WEAK SUBSTRATE
要素Alcohol Dehydrogenase
キーワードOXIDOREDUCTASE / Enzyme-coenzyme-substrate complex / proton relay system / NADH / Alcohol Dehydrogenase
機能・相同性
機能・相同性情報


alcohol dehydrogenase / oxidoreductase activity, acting on the CH-OH group of donors, NAD or NADP as acceptor / nucleotide binding / zinc ion binding
類似検索 - 分子機能
Alcohol dehydrogenase, zinc-type, conserved site / Zinc-containing alcohol dehydrogenases signature. / Quinone Oxidoreductase; Chain A, domain 1 / Medium-chain alcohol dehydrogenases, catalytic domain / Alcohol dehydrogenase-like, C-terminal / Zinc-binding dehydrogenase / Alcohol dehydrogenase, N-terminal / Alcohol dehydrogenase GroES-like domain / Polyketide synthase, enoylreductase domain / Enoylreductase ...Alcohol dehydrogenase, zinc-type, conserved site / Zinc-containing alcohol dehydrogenases signature. / Quinone Oxidoreductase; Chain A, domain 1 / Medium-chain alcohol dehydrogenases, catalytic domain / Alcohol dehydrogenase-like, C-terminal / Zinc-binding dehydrogenase / Alcohol dehydrogenase, N-terminal / Alcohol dehydrogenase GroES-like domain / Polyketide synthase, enoylreductase domain / Enoylreductase / GroES-like superfamily / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Alpha-Beta Complex / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / alcohol dehydrogenase
類似検索 - 構成要素
生物種Pseudomonas aeruginosa (緑膿菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Levin, I. / Meiri, G. / Peretz, M. / Frolow, F. / Burstein, Y.
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2004
タイトル: The ternary complex of Pseudomonas aeruginosa alcohol dehydrogenase with NADH and ethylene glycol.
著者: Levin, I. / Meiri, G. / Peretz, M. / Burstein, Y. / Frolow, F.
履歴
登録2002年4月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年11月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 999SEQUENCE Author states residue ALA 229 and ILE 230 were verified by DNA sequencing, there are two ...SEQUENCE Author states residue ALA 229 and ILE 230 were verified by DNA sequencing, there are two conflicts between the strain Habs serotype I used in this study (Kessler, E., Safrin, M., Peretz, M., and Burstein, Y. (1992). Identification of cleavage sites involved in proteolytic processing of Pseudomonas aeruginosa preproelastase, FEBS Lett 299, 291-3) and the sequence in data base.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Alcohol Dehydrogenase
B: Alcohol Dehydrogenase
C: Alcohol Dehydrogenase
D: Alcohol Dehydrogenase
E: Alcohol Dehydrogenase
F: Alcohol Dehydrogenase
G: Alcohol Dehydrogenase
H: Alcohol Dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)294,45244
ポリマ－287,3538
非ポリマー7,09936
水18,8081044
1
A: Alcohol Dehydrogenase
B: Alcohol Dehydrogenase
C: Alcohol Dehydrogenase
D: Alcohol Dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)147,22622
ポリマ－143,6774
非ポリマー3,54918
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area16520 Å2
ΔGint-235 kcal/mol
Surface area45690 Å2
手法PISA
2
E: Alcohol Dehydrogenase
F: Alcohol Dehydrogenase
G: Alcohol Dehydrogenase
H: Alcohol Dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)147,22622
ポリマ－143,6774
非ポリマー3,54918
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area16520 Å2
ΔGint-236 kcal/mol
Surface area45690 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)74.171, 86.328, 125.698
Angle α, β, γ (deg.)79.34, 78.66, 71.58
Int Tables number1
Space group name H-MP1
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(1), (1), (1)
2given(-0.72417, -0.09256, -0.68339), (-0.09185, -0.96918, 0.22859), (-0.68348, 0.22831, 0.69335)82.48212, 18.86833, -11.46263
詳細Coordinates for biologically active tetramer are provided. The second tetramer in assymetric unit can be generated by rotation: (-0.72417 -0.09256 -0.68339 ), ( -0.09185 -0.96918 0.22859 ), (-0.68348 0.22831 0.69335 ) and translation (in A) (82.48212 18.86833 -11.46263)

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要素

#1: タンパク質
Alcohol Dehydrogenase / Aldehyde reductase


分子量: 35919.180 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Pseudomonas aeruginosa (緑膿菌) / 株: Habs serotype I / 遺伝子: adh / プラスミド: BS-p80 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): TG-I / 参照: UniProt: Q9HTD9, alcohol dehydrogenase
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 16 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物
ChemComp-NAD / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE


分子量: 663.425 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H27N7O14P2 / コメント: NAD*YM
#4: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1044 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.58 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.35 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.6
詳細: 2mM NAD+, 16mM Spermine, 14% Polyethelene Glycol Monomethyl Ether 2000, 12mM Sodium Potassium Tartrate, 100mM Tris pH 8.6, 0.1mM DTT, 0.007% Sodium Azide, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 292.0K
結晶化
*PLUS
温度: 19 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
114 %PEG2000 MME1reservoir
212 mMsodium potassium tartrate1reservoir
3100 mMTris1reservoir
40.1 mMdithiothreitol1reservoir
50.007 %sodium azide1reservoirpH8.6
63.8 mg/mlprotein1drop
72 mMNAD+1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 120 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2001年11月27日 / 詳細: Osmic-Blue confocal optics
放射モノクロメーター: Osmic Mirrors / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→20 Å / Num. all: 123136 / Num. obs: 123136 / % possible obs: 96.4 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.4 % / Biso Wilson estimate: 19.5 Å2 / Rsym value: 0.108 / Net I/σ(I): 12.1
反射 シェル解像度: 2.3→2.34 Å / 冗長度: 3.3 % / Mean I/σ(I) obs: 2.8 / Num. unique all: 6019 / Rsym value: 0.463 / % possible all: 94.2
反射
*PLUS
最高解像度: 2.3 Å / Rmerge(I) obs: 0.108
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.3 Å / % possible obs: 94.2 % / Rmerge(I) obs: 0.463

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
MOLREP位相決定
CNS1.1精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1YKF

1ykf


解像度: 2.3→19.99 Å / Rfactor Rfree error: 0.002 / Data cutoff high absF: 1547341.28 / Data cutoff high rms absF: 1547341.28 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): -3 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.246 12264 10 %RANDOM
Rwork0.229 ---
all-123136 --
obs-123017 96.4 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 48.711 Å2 / ksol: 0.363236 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 31.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-4.49 Å2-4.99 Å20.21 Å2
2---0.85 Å22.01 Å2
3----3.64 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.34 Å0.31 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.34 Å0.33 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→19.99 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数20120 0 416 1044 21580
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d24.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.19
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.191.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.942
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.972
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.942.5
Refine LS restraints NCSNCS model details: CONSTR
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.38 Å / Rfactor Rfree error: 0.009 / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.307 1200 10 %
Rwork0.299 10800 -
obs--94.2 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2ION.PARAMION.TOP
X-RAY DIFFRACTION3WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION4NAD_EGL_EDO_XPLOR_PAR.TXTNAD_EGL_EDO_XPLOR_TOP.TXT
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.3 Å
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg24.4
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg1.18

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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