[日本語] English
万見
- PDB-1lgb: INTERACTION OF A LEGUME LECTIN WITH THE N2 FRAGMENT OF HUMAN LACT... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1lgb
タイトルINTERACTION OF A LEGUME LECTIN WITH THE N2 FRAGMENT OF HUMAN LACTOTRANSFERRIN OR WITH THE ISOLATED BIANTENNARY GLYCOPEPTIDE: ROLE OF THE FUCOSE MOIETY
要素
  • (LEGUME ISOLECTIN II ...) x 2
  • LACTOTRANSFERRIN (N2 FRAGMENT)
キーワードCOMPLEX(LECTIN/TRANSFERRIN) / COMPLEX(LECTIN-TRANSFERRIN) / COMPLEX(LECTIN-TRANSFERRIN) complex
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation by host of viral process / membrane destabilizing activity / Mtb iron assimilation by chelation / Metal sequestration by antimicrobial proteins / phagocytic vesicle lumen / positive regulation of toll-like receptor 4 signaling pathway / negative regulation of viral process / negative regulation of cysteine-type endopeptidase activity / negative regulation of tumor necrosis factor (ligand) superfamily member 11 production / negative regulation of single-species biofilm formation in or on host organism ...negative regulation by host of viral process / membrane destabilizing activity / Mtb iron assimilation by chelation / Metal sequestration by antimicrobial proteins / phagocytic vesicle lumen / positive regulation of toll-like receptor 4 signaling pathway / negative regulation of viral process / negative regulation of cysteine-type endopeptidase activity / negative regulation of tumor necrosis factor (ligand) superfamily member 11 production / negative regulation of single-species biofilm formation in or on host organism / positive regulation of bone mineralization involved in bone maturation / negative regulation of lipopolysaccharide-mediated signaling pathway / negative regulation of osteoclast development / specific granule / antifungal humoral response / negative regulation of ATP-dependent activity / positive regulation of chondrocyte proliferation / regulation of tumor necrosis factor production / bone morphogenesis / Antimicrobial peptides / cysteine-type endopeptidase inhibitor activity / negative regulation of viral genome replication / positive regulation of osteoblast proliferation / D-mannose binding / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ / humoral immune response / positive regulation of osteoblast differentiation / regulation of cytokine production / ossification / protein serine/threonine kinase activator activity / secretory granule / innate immune response in mucosa / lipopolysaccharide binding / positive regulation of protein serine/threonine kinase activity / recycling endosome / specific granule lumen / antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide / tertiary granule lumen / antibacterial humoral response / heparin binding / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / iron ion transport / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / defense response to Gram-negative bacterium / killing of cells of another organism / early endosome / iron ion binding / Amyloid fiber formation / serine-type endopeptidase activity / Neutrophil degranulation / negative regulation of apoptotic process / cell surface / protein-containing complex / proteolysis / DNA binding / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / nucleus / metal ion binding / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Lactotransferrin / Transferrin-like domain signature 2. / Transferrin family, iron binding site / Transferrin-like domain signature 1. / Transferrin-like domain signature 3. / Transferrin-like domain / Transferrin / Transferrin / Transferrin-like domain profile. / Transferrin ...Lactotransferrin / Transferrin-like domain signature 2. / Transferrin family, iron binding site / Transferrin-like domain signature 1. / Transferrin-like domain signature 3. / Transferrin-like domain / Transferrin / Transferrin / Transferrin-like domain profile. / Transferrin / Legume lectin, alpha chain, conserved site / Legume lectins alpha-chain signature. / Legume lectins beta-chain signature. / Legume lectin domain / Legume lectin, beta chain, Mn/Ca-binding site / Legume lectin domain / : / Jelly Rolls - #200 / Periplasmic binding protein-like II / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Jelly Rolls / Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Lactotransferrin / Lectin beta-1 and beta-2 chains / Mannose/glucose-specific lectin alpha 2 chain
類似検索 - 構成要素
生物種Lathyrus ochruss (マメ科)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Bourne, Y. / Cambillau, C.
引用
ジャーナル: Structure / 年: 1994
タイトル: Structures of a legume lectin complexed with the human lactotransferrin N2 fragment, and with an isolated biantennary glycopeptide: role of the fucose moiety.
著者: Bourne, Y. / Mazurier, J. / Legrand, D. / Rouge, P. / Montreuil, J. / Spik, G. / Cambillau, C.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1992
タイトル: Crystallization and Preliminary X-Ray Diffraction Study of Lathyrus Ochrus Isolectin II Complexed to the Human Lactotransferrin N2 Fragment
著者: Bourne, Y. / Nesa, M.-P. / Rouge, P. / Mazurier, J. / Legrand, D. / Spik, G. / Montreuil, J. / Cambillau, C.
履歴
登録1994年1月7日処理サイト: BNL
改定 1.01994年8月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月3日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32017年11月29日Group: Derived calculations / Other
カテゴリ: pdbx_database_status / struct_conf / struct_conf_type
Item: _pdbx_database_status.process_site
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / struct_asym / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12024年10月23日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: LEGUME ISOLECTIN II (ALPHA CHAIN)
B: LEGUME ISOLECTIN II (BETA CHAIN)
C: LACTOTRANSFERRIN (N2 FRAGMENT)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,9816
ポリマ－43,2603
非ポリマー1,7213
水00
1
A: LEGUME ISOLECTIN II (ALPHA CHAIN)
B: LEGUME ISOLECTIN II (BETA CHAIN)
C: LACTOTRANSFERRIN (N2 FRAGMENT)
ヘテロ分子

A: LEGUME ISOLECTIN II (ALPHA CHAIN)
B: LEGUME ISOLECTIN II (BETA CHAIN)
C: LACTOTRANSFERRIN (N2 FRAGMENT)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)89,96112
ポリマ－86,5206
非ポリマー3,4416
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_665-y+1,-x+1,-z+1/21
手法PQS
2


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10800 Å2
ΔGint-25 kcal/mol
Surface area17260 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)63.500, 63.500, 251.900
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
Atom site foot note1: CIS PEPTIDE BETWEEN ALA A 80 AND ASP A 81 OF LOL II. / 2: CIS PROLINE - PRO C 142

-
要素

-
LEGUME ISOLECTIN II ... , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 LEGUME ISOLECTIN II (ALPHA CHAIN)


分子量: 19802.816 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Lathyrus ochruss (マメ科) / 参照: UniProt: P04122
#2: タンパク質 LEGUME ISOLECTIN II (BETA CHAIN)


分子量: 5915.460 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Lathyrus ochruss (マメ科) / 参照: UniProt: P12307

-
タンパク質 / 糖 , 2種, 2分子 C

#3: タンパク質 LACTOTRANSFERRIN (N2 FRAGMENT)


分子量: 17541.771 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P02788
#4: 多糖 beta-D-galactopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose- ...beta-D-galactopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-6)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-[alpha-L-fucopyranose-(1-6)]2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 1625.490 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGalpb1-4DGlcpNAcb1-2DManpa1-3[DGlcpNAcb1-2DManpa1-6]DManpb1-4DGlcpNAcb1-4[LFucpa1-6]DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/5,9,8/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5][a1122h-1a_1-5][a2112h-1b_1-5][a1221m-1a_1-5]/1-1-2-3-1-4-3-1-5/a4-b1_a6-i1_b4-c1_c3-d1_c6-g1_d2-e1_e4-f1_g2-h1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{[(3+1)][a-D-Manp]{[(2+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Galp]{}}}[(6+1)][a-D-Manp]{[(2+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}}[(6+1)][a-L-Fucp]{}}}LINUCSPDB-CARE

-
非ポリマー , 2種, 2分子

#5: 化合物 ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#6: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca

-
詳細

Has protein modificationY
配列の詳細SEQUENCE ADVISORY NOTICE: DIFFERENCE BETWEEN SWISS-PROT AND PDB SEQUENCE. SWISS-PROT ENTRY NAME: ...SEQUENCE ADVISORY NOTICE: DIFFERENCE BETWEEN SWISS-PROT AND PDB SEQUENCE. SWISS-PROT ENTRY NAME: LECB_LATOC SWISS-PROT RESIDUE PDB SEQRES NAME NUMBER NAME CHAIN SEQ/INSERT CODE GLN 16 PRO A 16 LYS 153 ALA A 153 ALA 168 GLY A 168 SWISS-PROT ENTRY NAME: LEC2_LATOC SWISS-PROT RESIDUE PDB SEQRES NAME NUMBER NAME CHAIN SEQ/INSERT CODE SER 47 ALA B 47 SWISS-PROT ENTRY NAME: TRFL_HUMAN SWISS-PROT RESIDUE PDB SEQRES NAME NUMBER NAME CHAIN SEQ/INSERT CODE THR 149 ILE C 129 ARG 220 LYS C 200

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.93 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.07 %
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: taken from Bourne, Y. et al. (1992). J. Mol. Biol., 227, 938-941.
PH range low: 7.5 / PH range high: 7
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
18 mg/mlprotein1drop
28.5 mg/mlN2 fragment1drop
35-9 %PEG60001reservoir
40.1 MHEPES1reservoir
50.1 M1reservoirNaCl

-
データ収集

放射散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射
*PLUS
最高解像度: 3.3 Å / 最低解像度: 20 Å / Num. obs: 7766 / % possible obs: 96 % / Observed criterion σ(F): 2 / Num. measured all: 31028 / Rmerge(I) obs: 0.16

-
解析

ソフトウェア
名称分類
X-PLORモデル構築
X-PLOR精密化
X-PLOR位相決定
精密化解像度: 3.3→6 Å / Rfactor Rwork: 0.21 / Rfactor obs: 0.21 / σ(F): 2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.3→6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3007 0 112 0 3119
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.9
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Num. reflection obs: 6429 / Rfactor obs: 0.21
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
タイプ: x_angle_d / Dev ideal: 1.7

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る