[日本語] English
万見
- PDB-1l5v: Crystal Structure of the Maltodextrin Phosphorylase complexed wit... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1l5v
タイトルCrystal Structure of the Maltodextrin Phosphorylase complexed with Glucose-1-phosphate
要素MALTODEXTRIN PHOSPHORYLASE
キーワードTRANSFERASE / phosphorylase / enzymatic catalysis / substrate complex
機能・相同性
機能・相同性情報


maltodextrin phosphorylase activity / alpha-glucan catabolic process / glycogen phosphorylase / glycogen phosphorylase activity / : / : / glycogen catabolic process / pyridoxal phosphate binding / protein homodimerization activity / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Glycosyl transferase, family 35 / Glycogen/starch/alpha-glucan phosphorylase / Phosphorylase pyridoxal-phosphate attachment site / Carbohydrate phosphorylase / Phosphorylase pyridoxal-phosphate attachment site. / Glycogen Phosphorylase B; / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
1-O-phosphono-alpha-D-glucopyranose / PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / Maltodextrin phosphorylase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 2 Å
データ登録者Geremia, S. / Campagnolo, M. / Schinzel, R. / Johnson, L.N.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2002
タイトル: Enzymatic catalysis in crystals of Escherichia coli maltodextrin phosphorylase
著者: Geremia, S. / Campagnolo, M. / Schinzel, R. / Johnson, L.N.
履歴
登録2002年3月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年4月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.32020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name ..._chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.42023年8月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: MALTODEXTRIN PHOSPHORYLASE
B: MALTODEXTRIN PHOSPHORYLASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)182,3538
ポリマ－181,0942
非ポリマー1,2596
水22,2491235
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6990 Å2
ΔGint-20 kcal/mol
Surface area55890 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)74.833, 105.277, 218.617
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

#1: タンパク質 MALTODEXTRIN PHOSPHORYLASE


分子量: 90547.062 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / プラスミド: PMAP101 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): DELTA MALA518 / 参照: UniProt: P00490, glycogen phosphorylase
#2: 糖 ChemComp-G1P / 1-O-phosphono-alpha-D-glucopyranose / ALPHA-D-GLUCOSE-1-PHOSPHATE / 1-O-phosphono-alpha-D-glucose / 1-O-phosphono-D-glucose / 1-O-phosphono-glucose / グルコ-ス-1-りん酸


タイプ: D-saccharide / 分子量: 260.136 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C6H13O9P
識別子タイププログラム
a-D-Glcp1PO3IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
#3: 化合物 ChemComp-TRS / 2-AMINO-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL / TRIS BUFFER / トリス(ヒドロキシメチル)メチルアンモニウム


分子量: 122.143 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H12NO3 / コメント: pH緩衝剤*YM
#4: 化合物 ChemComp-PLP / PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / VITAMIN B6 Phosphate / ピリドキサ-ル5′-りん酸


分子量: 247.142 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H10NO6P
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1235 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.38 Å3/Da / 溶媒含有率: 48 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: PEG 4000, TRIS, Lithium Chloride, Glucose-1-phosphate., pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K
結晶化
*PLUS
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
16.0 mg/mlprotein1drop
2100 mMGlc1P1drop
327 %(w/v)PEG40001reservoir
40.1 M1reservoirLiCl
50.1 MTris1reservoirpH8.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ELETTRA / ビームライン: 5.2R / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1999年12月10日
放射モノクロメーター: Si 111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→40 Å / Num. all: 110577 / Num. obs: 110577 / % possible obs: 94.7 % / 冗長度: 3.8 % / Biso Wilson estimate: 17.386 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.15 / Net I/σ(I): 7.2
反射 シェル解像度: 2→2.1 Å / 冗長度: 2.8 % / Rmerge(I) obs: 0.55 / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / Num. unique all: 13882 / % possible all: 82.4
反射
*PLUS
最低解像度: 40 Å / Num. measured all: 423852
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 82.4 %

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
直接法モデル構築
REFMAC精密化
CCP4(SCALA)データスケーリング
直接法位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: 1QM5

1qm5


解像度: 2→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.951 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.923 / SU B: 7.69621 / SU ML: 0.20349 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.2014 / ESU R Free: 0.16739 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22006 5509 5 %RANDOM
Rwork0.18008 ---
all0.18205 104907 --
obs0.18205 104907 94.7 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å
原子変位パラメータBiso mean: 23.975 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.82 Å20 Å20 Å2
2---0.97 Å20 Å2
3---1.78 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数12780 0 78 1235 14093
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.020.021
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg1.7971.941
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it0.9541.5
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it1.7452
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it2.8813
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it4.6194.5
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.0090.02
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.1480.2
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.182 / Rfactor Rfree: 0.22 / Rfactor Rwork: 0.18
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
タイプ: p_angle_deg / Dev ideal: 1.8

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る