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Yorodumi- PDB-2azd: X-Ray studies on Maltodextrin Phosphorylase (MalP) Complexes: rec... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 2azd | |||||||||
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Title | X-Ray studies on Maltodextrin Phosphorylase (MalP) Complexes: recognition of substrates and CATALYTIC mechanism of phosphorylase family | |||||||||
Components | Maltodextrin phosphorylase | |||||||||
Keywords | TRANSFERASE / maltopentaose / carbohydrate recognition / phosphorylase mechanism / ternary complexes with natural and inhibitory substrates | |||||||||
Function / homology | Function and homology information maltodextrin phosphorylase activity / alpha-glucan catabolic process / glycogen phosphorylase / glycogen phosphorylase activity / linear malto-oligosaccharide phosphorylase activity / SHG alpha-glucan phosphorylase activity / glycogen catabolic process / pyridoxal phosphate binding / protein homodimerization activity / cytosol / cytoplasm Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | Escherichia coli (E. coli) | |||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.16 Å | |||||||||
Authors | Geremia, S. / Campagnolo, M. | |||||||||
Citation | Journal: Arch.Biochem.Biophys. / Year: 2008 Title: X-ray studies on ternary complexes of maltodextrin phosphorylase. Authors: Campagnolo, M. / Campa, C. / Zorzi, R.D. / Wuerges, J. / Geremia, S. | |||||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 2azd.cif.gz | 335 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb2azd.ent.gz | 280.8 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 2azd.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/az/2azd ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/az/2azd | HTTPS FTP |
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-Related structure data
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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Unit cell |
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Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain:
NCS domain segments: Ens-ID: 1
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