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万見
- PDB-1l5e: The domain-swapped dimer of CV-N in solution -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1l5e
タイトルThe domain-swapped dimer of CV-N in solution
要素Cyanovirin-N
キーワードANTIVIRAL PROTEIN / 3D domain-swapping / cyanovirin-N / protein folding
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of defense response to virus / carbohydrate binding
類似検索 - 分子機能
HIV-inactivating Protein, Cyanovirin-n / Cyanovirin-N / Cyanovirin-N / Cyanovirin-N superfamily / CVNH domain / CVNH / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Nostoc ellipsosporum (バクテリア)
手法溶液NMR / Determination of the domain orientation for the solution structure of the dimer was carried out using a procedure analogous to the one described for determining the relative domain orientation in a two-domain protein fragment of a lectin.
データ登録者Barrientos, L.G. / Louis, J.M. / Botos, I. / Mori, T. / Han, Z. / O'Keefe, B.R. / Boyd, M.R. / Wlodawer, A. / Gronenborn, A.M.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2002
タイトル: The domain-swapped dimer of cyanovirin-N is in a metastable folded state: reconciliation of X-ray and NMR structures.
著者: Barrientos, L.G. / Louis, J.M. / Botos, I. / Mori, T. / Han, Z. / O'Keefe, B.R. / Boyd, M.R. / Wlodawer, A. / Gronenborn, A.M.
履歴
登録2002年3月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年6月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年2月23日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cyanovirin-N
B: Cyanovirin-N


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,0442
ポリマ－22,0442
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)1 / -
代表モデル

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要素

#1: タンパク質 Cyanovirin-N / CV-N


分子量: 11022.090 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Nostoc ellipsosporum (バクテリア)
プラスミド: pET / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P81180

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験タイプ: 2D IPAP [15N-1H]-HSQC
NMR実験の詳細Text: Residual dipolar couplings were measured in the presence of a colloidal phage solution of 11.5 mg/ml Pf1.

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試料調製

詳細内容: 0.150 mM protein in 25 mM sodium phosphate buffer, pH 8.0 and 0.02 % NaN3
溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料状態pH: 6.0 / 圧: 1 atm / 温度: 293 K

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NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメータータイプ: Bruker DRX / 製造業者: Bruker / モデル: DRX / 磁場強度: 600 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
NMRPipe2.1F.Delaglio, S.Grzesiek, G.W.Vuister, G.Zhu, J.Pfeifer, A.Bax解析
PALESM.Zweckstetter, A.Bax構造決定
PALESM.Zweckstetter, A.Bax精密化
精密化手法: Determination of the domain orientation for the solution structure of the dimer was carried out using a procedure analogous to the one described for determining the relative domain ...手法: Determination of the domain orientation for the solution structure of the dimer was carried out using a procedure analogous to the one described for determining the relative domain orientation in a two-domain protein fragment of a lectin.
ソフトェア番号: 1
詳細: The coordinates of the individual domains of the domain swapped dimer CV-N were taken directly from the X-Ray coordinates, 3EZM and 1L5B. The only protons added are the HNE1 of W(49/150) and ...詳細: The coordinates of the individual domains of the domain swapped dimer CV-N were taken directly from the X-Ray coordinates, 3EZM and 1L5B. The only protons added are the HNE1 of W(49/150) and all the backbone amide protons (HN), since domain-domain orientation was based only on HN/HNE1 residual dipolar couplings. The starting coordinates were those of two pseudo-monomer units (AB' and A'B) extracted from the refined trigonal 1.5 X-ray structure, in which proline 51 at the junction between A and B was removed, allowing for free rotation around this junction. We then treated AB' and A'B as two independent sub-domains. Assuming that the orientation of the two sub-domains is fixed in solution (at least to a first approximation), the principal axis systems, or alignment frames, of sub-domains AB' and A'B should be equivalent to the alignment system of the entire molecule and, vice versa, to each other. Using the residual dipolar couplings we calculated the order tensor principal axis systems for each domain. Rotation of pseudo sub-domain A'B around the hinge at amino acid position 51 until a superposition of the individual coordinate frames was obtained yielded the final model of the solution dimer.
NMRアンサンブル登録したコンフォーマーの数: 1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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