[日本語] English
万見
- PDB-1l4d: CRYSTAL STRUCTURE OF MICROPLASMINOGEN-STREPTOKINASE ALPHA DOMAIN ... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1l4d
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF MICROPLASMINOGEN-STREPTOKINASE ALPHA DOMAIN COMPLEX
要素
  • PLASMINOGEN
  • STREPTOKINASE
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE ACTIVATOR / streptokinase / plasminogen / protein complex / HYDROLASE-HYDROLASE ACTIVATOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


plasmin / tissue remodeling / protein antigen binding / Signaling by PDGF / positive regulation of fibrinolysis / negative regulation of cell-cell adhesion mediated by cadherin / Dissolution of Fibrin Clot / biological process involved in interaction with symbiont / Activation of Matrix Metalloproteinases / apolipoprotein binding ...plasmin / tissue remodeling / protein antigen binding / Signaling by PDGF / positive regulation of fibrinolysis / negative regulation of cell-cell adhesion mediated by cadherin / Dissolution of Fibrin Clot / biological process involved in interaction with symbiont / Activation of Matrix Metalloproteinases / apolipoprotein binding / extracellular matrix disassembly / negative regulation of cell-substrate adhesion / positive regulation of blood vessel endothelial cell migration / negative regulation of fibrinolysis / fibrinolysis / Degradation of the extracellular matrix / serine-type peptidase activity / platelet alpha granule lumen / kinase binding / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / blood coagulation / Platelet degranulation / protein-folding chaperone binding / protease binding / : / endopeptidase activity / blood microparticle / protein domain specific binding / external side of plasma membrane / signaling receptor binding / negative regulation of cell population proliferation / serine-type endopeptidase activity / enzyme binding / cell surface / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Ubiquitin-like (UB roll) - #180 / Streptokinase / Staphylokinase / Staphylokinase/Streptokinase superfamily / Staphylokinase/Streptokinase family / Peptidase S1A, plasmin / divergent subfamily of APPLE domains / : / PAN/Apple domain profile. / PAN domain ...Ubiquitin-like (UB roll) - #180 / Streptokinase / Staphylokinase / Staphylokinase/Streptokinase superfamily / Staphylokinase/Streptokinase family / Peptidase S1A, plasmin / divergent subfamily of APPLE domains / : / PAN/Apple domain profile. / PAN domain / PAN/Apple domain / Kringle domain / Kringle / Kringle, conserved site / Kringle superfamily / Kringle domain signature. / Kringle domain profile. / Kringle domain / Kringle-like fold / Ubiquitin-like (UB roll) / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Roll / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Plasminogen / Streptokinase C
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Streptococcus dysgalactiae subsp. equisimilis (バクテリア)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Wakeham, N. / Terzyan, S. / Zhai, P. / Loy, J.A. / Tang, J. / Zhang, X.C.
引用ジャーナル: PROTEIN ENG. / 年: 2002
タイトル: Effects of deletion of streptokinase residues 48-59 on plasminogen activation
著者: Wakeham, N. / Terzyan, S. / Zhai, P. / Loy, J.A. / Tang, J. / Zhang, X.C.
履歴
登録2002年3月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年12月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年10月27日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年8月16日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.52024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: PLASMINOGEN
B: STREPTOKINASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,8964
ポリマ－40,7042
非ポリマー1922
水3,837213
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1670 Å2
ΔGint-27 kcal/mol
Surface area16870 Å2
手法PISA
2
A: PLASMINOGEN
B: STREPTOKINASE
ヘテロ分子

A: PLASMINOGEN
B: STREPTOKINASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)81,7938
ポリマ－81,4094
非ポリマー3844
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_655-x+1,y,-z+1/21
Buried area7960 Å2
ΔGint-91 kcal/mol
Surface area29110 Å2
手法PISA
3
A: PLASMINOGEN
ヘテロ分子

B: STREPTOKINASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,8964
ポリマ－40,7042
非ポリマー1922
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_655-x+1,y,-z+1/21
Buried area2340 Å2
ΔGint-35 kcal/mol
Surface area16200 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)67.449, 94.177, 126.822
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-207-

HOH

21B-181-

HOH

詳細Contains one molecule of microplasminogen and one molecule of streptokinase alpha domain

-
要素

#1: タンパク質 PLASMINOGEN


分子量: 27248.326 Da / 分子数: 1 / 断片: CATALYTIC DOMAIN, Residues 543-791 / 変異: S741A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: PET11 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P00747, plasmin
#2: タンパク質 STREPTOKINASE


分子量: 13455.990 Da / 分子数: 1 / 断片: ALPHA DOMAIN, Residues 14-147 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Streptococcus dysgalactiae subsp. equisimilis (バクテリア)
生物種: Streptococcus dysgalactiae / 株: subsp. equisimilis / プラスミド: PET11 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P00779
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 213 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.47 Å3/Da / 溶媒含有率: 38 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: Li2SO4, Hepes, Mg Acetate, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293.K
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / pH: 7.5
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
118 mg/mlSKalpha1drop
220 mMTris-HCl1droppH8.0
30.4 Murea1drop
416 mg/mluPgS741A1drop
520 mMHEPES1droppH7.5
60.4 Murea1drop
70.02 %(w/v)NaN31drop
81.0 M1reservoirLi2SO4
950 mMHEPES1reservoirpH7.0
1010 mMmagnesium acetate1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU300 / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2001年8月9日 / 詳細: Osmic Confocal mirrors
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→23.61 Å / Num. all: 16883 / Num. obs: 16883 / % possible obs: 92.4 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.5 % / Biso Wilson estimate: 32.36 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.14 / Net I/σ(I): 8.48
反射 シェル解像度: 2.3→2.38 Å / 冗長度: 2 % / Rmerge(I) obs: 0.46 / Mean I/σ(I) obs: 1.6 / Num. unique all: 1803 / % possible all: 64.7
反射
*PLUS
最高解像度: 2.3 Å / 最低解像度: 25 Å / Num. obs: 16982
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.3 Å / % possible obs: 64.7 % / Num. unique obs: 1167 / Rmerge(I) obs: 0.47

-
解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
CNS精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1DDJ

1ddj


解像度: 2.3→25 Å / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.263 1060 7 %Random
Rwork0.206 ---
all-15443 --
obs-15443 --
溶媒の処理Bsol: 43.8518 Å2 / ksol: 0.388818 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 28.7 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-7.33 Å20 Å20 Å2
2---12.122 Å20 Å2
3---4.792 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2793 0 10 213 3016
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.73
LS精密化 シェル最高解像度: 2.3 Å
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER_REP.TOP
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAMION.TOP
精密化
*PLUS
% reflection Rfree: 7 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
タイプ: c_bond_d / Dev ideal: 0.0096

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る