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- PDB-1qrz: CATALYTIC DOMAIN OF PLASMINOGEN -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1qrz
タイトルCATALYTIC DOMAIN OF PLASMINOGEN
要素PLASMINOGEN
キーワードHYDROLASE / MICROPLASMINOGEN / SERINE PROTEASE / ZYMOGEN / CHYMOTRYPSIN FAMILY
機能・相同性
機能・相同性情報


plasmin / trans-synaptic signaling by BDNF, modulating synaptic transmission / trophoblast giant cell differentiation / tissue remodeling / tissue regeneration / Signaling by PDGF / mononuclear cell migration / positive regulation of fibrinolysis / negative regulation of cell-cell adhesion mediated by cadherin / protein antigen binding ...plasmin / trans-synaptic signaling by BDNF, modulating synaptic transmission / trophoblast giant cell differentiation / tissue remodeling / tissue regeneration / Signaling by PDGF / mononuclear cell migration / positive regulation of fibrinolysis / negative regulation of cell-cell adhesion mediated by cadherin / protein antigen binding / Dissolution of Fibrin Clot / myoblast differentiation / labyrinthine layer blood vessel development / biological process involved in interaction with symbiont / muscle cell cellular homeostasis / Activation of Matrix Metalloproteinases / apolipoprotein binding / extracellular matrix disassembly / negative regulation of fibrinolysis / negative regulation of cell-substrate adhesion / positive regulation of blood vessel endothelial cell migration / fibrinolysis / Degradation of the extracellular matrix / serine-type peptidase activity / platelet alpha granule lumen / protein processing / Schaffer collateral - CA1 synapse / kinase binding / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / blood coagulation / Platelet degranulation / protein-folding chaperone binding / : / protease binding / endopeptidase activity / blood microparticle / signaling receptor binding / protein domain specific binding / negative regulation of cell population proliferation / external side of plasma membrane / serine-type endopeptidase activity / glutamatergic synapse / enzyme binding / cell surface / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Peptidase S1A, plasmin / divergent subfamily of APPLE domains / : / PAN/Apple domain profile. / PAN domain / PAN/Apple domain / Kringle domain / Kringle / Kringle, conserved site / Kringle superfamily ...Peptidase S1A, plasmin / divergent subfamily of APPLE domains / : / PAN/Apple domain profile. / PAN domain / PAN/Apple domain / Kringle domain / Kringle / Kringle, conserved site / Kringle superfamily / Kringle domain signature. / Kringle domain profile. / Kringle domain / Kringle-like fold / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2 Å
データ登録者Peisach, E. / Wang, J. / de los Santos, T. / Reich, E. / Ringe, D.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 1999
タイトル: Crystal structure of the proenzyme domain of plasminogen.
著者: Peisach, E. / Wang, J. / de los Santos, T. / Reich, E. / Ringe, D.
#1: ジャーナル: Structure / 年: 1995
タイトル: The Crystal Structure of the Catalytic Domain of Human Urokinase-Type Plasminogen Activator
著者: Spraggon, G.S. / Phillips, C. / Nowak, U.K. / Ponting, C.P. / Saunders, D. / Dobson, C.M. / Stuart, D.I. / Jones, E.Y.
#2: ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 1998
タイトル: The ternary microplasmin-staphylokinase-microplasmin complex is a proteinase- cofactor-substrate complex in action
著者: Parry, M.A. / Fernandez-Catalan, C. / Bergner, A. / Huber, R. / Hopfner, K.P. / Schlott, B. / Guhrs, K.H. / Bode, W.
#3: ジャーナル: Science / 年: 1998
タイトル: Crystal structure of the catalytic domain of human plasmin complexed with streptokinase
著者: Wang, X. / Lin, X. / Loy, J.A. / Tang, J. / Zhang, X.C.
履歴
登録1999年6月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年10月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32013年9月25日Group: Derived calculations
改定 1.42021年11月3日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.52024年11月6日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PLASMINOGEN
B: PLASMINOGEN
C: PLASMINOGEN
D: PLASMINOGEN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)108,0804
ポリマ－108,0804
非ポリマー00
水9,170509
1
A: PLASMINOGEN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,0201
ポリマ－27,0201
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: PLASMINOGEN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,0201
ポリマ－27,0201
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: PLASMINOGEN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,0201
ポリマ－27,0201
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
4
D: PLASMINOGEN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,0201
ポリマ－27,0201
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)81.658, 73.575, 81.363
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 108.73, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質
PLASMINOGEN


分子量: 27020.016 Da / 分子数: 4 / 断片: CATALYTIC DOMAIN / 変異: M585Q, V673M, M788L / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P00747
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 509 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.14 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.53 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: PEG 4000, ISOPROPANOL, CITRATE, pH 5.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K
結晶化
*PLUS
pH: 6.2
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
115 mg/mlprotein1drop
250 mMbenzamidine1drop
3100 mMsodium cacodylate1drop
43 %2-propanol1reservoir
53 %PEG40001reservoir
620 mMcitrate1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X12B / 波長: 0.9924
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 1998年10月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9924 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→100 Å / Num. all: 63217 / Num. obs: 63217 / % possible obs: 99.3 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.9 % / Biso Wilson estimate: 3.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.165 / Net I/σ(I): 11
反射 シェル解像度: 2→2.07 Å / 冗長度: 2.7 % / Rmerge(I) obs: 0.631 / % possible all: 98
反射
*PLUS
最高解像度: 2 Å / Num. measured all: 199470

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
CNS0.5精密化
精密化解像度: 2→35 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Data cutoff high absF: 95413.39 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH & HUBER / 詳細: MAXIMUM LIKELIHOOD TARGET FUNCTION
Rfactor反射数%反射
Rfree0.294 2869 4.9 %
Rwork0.235 --
all0.237 61073 -
obs0.235 58204 94.1 %
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 24.27 Å2 / ksol: 0.311 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 19.1 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.3 Å20 Å20.75 Å2
2--0.65 Å20 Å2
3----0.34 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.36 Å0.27 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.35 Å0.26 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→35 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7588 0 0 509 8097
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.014
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.9
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d25.8
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.771.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.82
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.552
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.762.5
LS精密化 シェル解像度: 2→2.13 Å / Rfactor Rfree error: 0.018 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.371 444 5 %
Rwork0.301 8385 -
obs--86.4 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PAPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAWATER.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 0.5 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
σ(F): 0 / % reflection Rfree: 4.9 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 19.1 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.9
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg25.8
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.5
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.371 / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor Rwork: 0.301

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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