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- PDB-1l1o: Structure of the human Replication Protein A (RPA) trimerization core -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1l1o
タイトルStructure of the human Replication Protein A (RPA) trimerization core
要素
  • Replication protein A 14 kDa subunit
  • Replication protein A 32 kDa subunit
  • Replication protein A 70 kDa DNA-binding subunit
キーワードDNA BINDING PROTEIN / eukaryotic SSB / ssDNA binding protein / OB-fold
機能・相同性
機能・相同性情報


protein localization to chromosome / DNA replication factor A complex / single-stranded telomeric DNA binding / lateral element / regulation of DNA damage checkpoint / G-rich strand telomeric DNA binding / chromatin-protein adaptor activity / protein localization to site of double-strand break / Removal of the Flap Intermediate / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH3 (MutSbeta) ...protein localization to chromosome / DNA replication factor A complex / single-stranded telomeric DNA binding / lateral element / regulation of DNA damage checkpoint / G-rich strand telomeric DNA binding / chromatin-protein adaptor activity / protein localization to site of double-strand break / Removal of the Flap Intermediate / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH3 (MutSbeta) / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH6 (MutSalpha) / Removal of the Flap Intermediate from the C-strand / HDR through Single Strand Annealing (SSA) / regulation of double-strand break repair via homologous recombination / Impaired BRCA2 binding to RAD51 / telomeric DNA binding / hemopoiesis / site of DNA damage / Presynaptic phase of homologous DNA pairing and strand exchange / PCNA-Dependent Long Patch Base Excision Repair / Activation of the pre-replicative complex / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / HSF1 activation / telomere maintenance via telomerase / mismatch repair / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / Activation of ATR in response to replication stress / mitotic G1 DNA damage checkpoint signaling / homeostasis of number of cells within a tissue / telomere maintenance / regulation of mitotic cell cycle / Translesion synthesis by REV1 / male germ cell nucleus / Translesion synthesis by POLK / Translesion synthesis by POLI / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / meiotic cell cycle / nucleotide-excision repair / Fanconi Anemia Pathway / Termination of translesion DNA synthesis / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / Translesion Synthesis by POLH / double-strand break repair via homologous recombination / G2/M DNA damage checkpoint / PML body / base-excision repair / HDR through Homologous Recombination (HRR) / Meiotic recombination / Dual Incision in GG-NER / DNA-templated DNA replication / Formation of Incision Complex in GG-NER / Dual incision in TC-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / single-stranded DNA binding / regulation of cell population proliferation / site of double-strand break / Processing of DNA double-strand break ends / protein phosphatase binding / DNA recombination / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / in utero embryonic development / damaged DNA binding / chromosome, telomeric region / DNA replication / nuclear body / DNA repair / positive regulation of cell population proliferation / ubiquitin protein ligase binding / DNA damage response / chromatin binding / chromatin / enzyme binding / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
Replication factor A protein 2 / Replication protein A, C-terminal / Replication protein A C terminal / Replication factor A protein 3 / Replication factor A protein 3 / Replication factor-A protein 1, N-terminal domain / Replication factor A protein-like / Replication factor A protein 1 / Replication factor-A protein 1, N-terminal / Replication protein A, OB domain ...Replication factor A protein 2 / Replication protein A, C-terminal / Replication protein A C terminal / Replication factor A protein 3 / Replication factor A protein 3 / Replication factor-A protein 1, N-terminal domain / Replication factor A protein-like / Replication factor A protein 1 / Replication factor-A protein 1, N-terminal / Replication protein A, OB domain / Replication protein A OB domain / : / Replication factor A, C-terminal / Replication factor-A C terminal domain / N-terminal domain of TfIIb - #10 / OB-fold nucleic acid binding domain, AA-tRNA synthetase-type / OB-fold nucleic acid binding domain / N-terminal domain of TfIIb / Single Sheet / Nucleic acid-binding proteins / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / Nucleic acid-binding, OB-fold / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Replication protein A 32 kDa subunit / Replication protein A 70 kDa DNA-binding subunit / Replication protein A 14 kDa subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Bochkareva, E.V. / Korolev, S. / Lees-Miller, S.P. / Bochkarev, A.
引用
ジャーナル: EMBO J. / 年: 2002
タイトル: Structure of the RPA trimerization core and its role in the multistep DNA-binding mechanism of RPA.
著者: Bochkareva, E. / Korolev, S. / Lees-Miller, S.P. / Bochkarev, A.
#1: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2000
タイトル: The role for zinc in replication protein A.
著者: Bochkareva, E. / Korolev, S. / Bochkarev, A.
履歴
登録2002年2月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年6月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 650HELIX AUTHOR PROVIDED SECONDARY STRUCTURE.
Remark 700SHEET AUTHOR PROVIDED SHEET RECORDS.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Replication protein A 14 kDa subunit
B: Replication protein A 32 kDa subunit
C: Replication protein A 70 kDa DNA-binding subunit
D: Replication protein A 14 kDa subunit
E: Replication protein A 32 kDa subunit
F: Replication protein A 70 kDa DNA-binding subunit
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)98,3138
ポリマ－98,1826
非ポリマー1312
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)88.527, 88.527, 341.090
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
詳細RPA is a heterotrimer made of RPA70, RPA32, and RPA14 subunits

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要素

#1: タンパク質 Replication protein A 14 kDa subunit


分子量: 13583.714 Da / 分子数: 2 / 断片: RPA14 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RFA3_HUMAN / プラスミド: pET15B 3-core / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P35244
#2: タンパク質 Replication protein A 32 kDa subunit


分子量: 14361.513 Da / 分子数: 2 / 断片: RPA32 central domain (residues 44-171) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RFA2_HUMAN / プラスミド: pET15B 3-core / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P15927
#3: タンパク質 Replication protein A 70 kDa DNA-binding subunit


分子量: 21145.850 Da / 分子数: 2 / 断片: RPA70 C-terminal domain (residues 436-616) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RFA1_HUMAN / プラスミド: pET15B 3-core / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P27694
#4: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.93 Å3/Da / 溶媒含有率: 68.69 %
結晶化温度: 300 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.8
詳細: 0.1 M Hepes, 9% glycerol, and 1.6 M ammonium sulfate, pH 7.8, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 300K
結晶化
*PLUS
詳細: Bochkareva, E., (2000) J.Biol.Chem., 275, 27332.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
10.1 MHEPES1reservoirpH7.8
29 %glycerol1reservoir
31.6 Mammonium sulfate1reservoir

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21001
放射光源
由来サイトビームラインID波長波長 (Å)
シンクロトロンAPS 19-ID11.0081.008
シンクロトロンAPS 19-ID20.9790.979
検出器
タイプID検出器日付
ADSC QUANTUM 41CCD1999年9月5日
ADSC QUANTUM 42CCD1999年9月5日
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
11.0081
20.9791
反射解像度: 2.7→20 Å / Num. obs: 43573 / % possible obs: 99.2 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 5.4 % / Biso Wilson estimate: 68.5 Å2 / Rsym value: 0.062 / Net I/σ(I): 2.7
反射 シェル解像度: 2.7→2.8 Å / Mean I/σ(I) obs: 2.7 / Num. unique all: 4302 / Rsym value: 0.532 / % possible all: 99.7
反射
*PLUS
Num. measured all: 233991 / Rmerge(I) obs: 0.062
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99.7 % / Rmerge(I) obs: 0.532

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SHARP位相決定
CNS1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.8→19.92 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Data cutoff high absF: 584448.25 / Data cutoff high rms absF: 584448.25 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.282 3681 10.2 %RANDOM
Rwork0.236 ---
all0.245 38232 --
obs0.236 36244 92.3 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 39.918 Å2 / ksol: 0.323875 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 59.9 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.86 Å27.77 Å20 Å2
2--0.86 Å20 Å2
3----1.71 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.47 Å0.38 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.61 Å0.47 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→19.92 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6569 0 2 0 6571
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.02
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg2.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d25.5
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.41
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it2.712.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it4.53
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it3.213
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it4.813.5
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.97 Å / Rfactor Rfree error: 0.017 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.373 511 10.5 %
Rwork0.336 4374 -
obs--75.9 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2ION.PARAMION.TOP
X-RAY DIFFRACTION3&_1_PARAMETER_INFILE_3&_1_TOPOLOGY_INFILE_3
X-RAY DIFFRACTION4&_1_PARAMETER_INFILE_4&_1_TOPOLOGY_INFILE_4
X-RAY DIFFRACTION5&_1_PARAMETER_INFILE_5&_1_TOPOLOGY_INFILE_5
精密化
*PLUS
% reflection Rfree: 9.4 % / Rfactor all: 0.245 / Rfactor obs: 0.236 / Rfactor Rfree: 0.283 / Rfactor Rwork: 0.236
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.019
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg25.5
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg1.41
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.373 / Rfactor Rwork: 0.336 / Rfactor obs: 0.336

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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