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- PDB-1ky6: AP-2 CLATHRIN ADAPTOR ALPHA-APPENDAGE IN COMPLEX WITH EPSIN DPW P... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ky6
タイトルAP-2 CLATHRIN ADAPTOR ALPHA-APPENDAGE IN COMPLEX WITH EPSIN DPW PEPTIDE
要素
  • ALPHA-ADAPTIN C
  • EH DOMAIN BINDING PROTEIN EPSIN
キーワードENDOCYTOSIS/EXOCYTOSIS / PROTEIN-PEPTIDE COMPLEX / ENDOCYTOSIS / ENDOCYTOSIS-EXOCYTOSIS COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of clathrin coat assembly / EGFR downregulation / negative regulation of sprouting angiogenesis / clathrin vesicle coat / LDL clearance / WNT5A-dependent internalization of FZD2, FZD5 and ROR2 / WNT5A-dependent internalization of FZD4 / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / Retrograde neurotrophin signalling / VLDLR internalisation and degradation ...positive regulation of clathrin coat assembly / EGFR downregulation / negative regulation of sprouting angiogenesis / clathrin vesicle coat / LDL clearance / WNT5A-dependent internalization of FZD2, FZD5 and ROR2 / WNT5A-dependent internalization of FZD4 / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / Retrograde neurotrophin signalling / VLDLR internalisation and degradation / Recycling pathway of L1 / AP-2 adaptor complex / postsynaptic neurotransmitter receptor internalization / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / membrane coat / Clathrin-mediated endocytosis / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / clathrin coat assembly / clathrin adaptor activity / Clathrin-mediated endocytosis / membrane fission / clathrin-dependent endocytosis / MHC class II antigen presentation / regulation of hematopoietic stem cell differentiation / clathrin binding / molecular sequestering activity / synaptic vesicle endocytosis / embryonic organ development / vesicle-mediated transport / clathrin-coated pit / Notch signaling pathway / Neutrophil degranulation / secretory granule / intracellular protein transport / female pregnancy / phospholipid binding / kinase binding / Schaffer collateral - CA1 synapse / cytoplasmic side of plasma membrane / endocytosis / terminal bouton / disordered domain specific binding / presynapse / presynaptic membrane / cytoplasmic vesicle / in utero embryonic development / transmembrane transporter binding / postsynaptic membrane / postsynapse / endosome / protein domain specific binding / lipid binding / protein kinase binding / nucleus / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Gamma-adaptin ear (GAE) domain / ENTH domain / Epsin N-terminal homology (ENTH) domain / ENTH domain profile. / Clathrin adaptor, alpha-adaptin, appendage, C-terminal subdomain / Adaptor protein complex AP-2, alpha subunit / Alpha adaptin AP2, C-terminal domain / ENTH domain / TATA-Binding Protein / : ...Gamma-adaptin ear (GAE) domain / ENTH domain / Epsin N-terminal homology (ENTH) domain / ENTH domain profile. / Clathrin adaptor, alpha-adaptin, appendage, C-terminal subdomain / Adaptor protein complex AP-2, alpha subunit / Alpha adaptin AP2, C-terminal domain / ENTH domain / TATA-Binding Protein / : / Coatomer/calthrin adaptor appendage, C-terminal subdomain / Clathrin adaptor, alpha/beta/gamma-adaptin, appendage, Ig-like subdomain / Adaptin C-terminal domain / Adaptin C-terminal domain / Clathrin/coatomer adaptor, adaptin-like, N-terminal / Adaptin N terminal region / Clathrin adaptor, appendage, Ig-like subdomain superfamily / ENTH/VHS / Ubiquitin-interacting motif. / TATA-Binding Protein / Ubiquitin interacting motif / Ubiquitin-interacting motif (UIM) domain profile. / TBP domain superfamily / Armadillo-like helical / Armadillo-type fold / Immunoglobulin-like / Sandwich / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Epsin-1 / AP-2 complex subunit alpha-2
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Brett, T.J. / Traub, L.M. / Fremont, D.H.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2002
タイトル: Accessory protein recruitment motifs in clathrin-mediated endocytosis.
著者: Brett, T.J. / Traub, L.M. / Fremont, D.H.
履歴
登録2002年2月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年6月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ALPHA-ADAPTIN C
P: EH DOMAIN BINDING PROTEIN EPSIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,6903
ポリマ－28,5932
非ポリマー961
水3,207178
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area930 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area13050 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)37.302, 40.896, 41.611
Angle α, β, γ (deg.)99.28, 96.42, 109.47
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質 ALPHA-ADAPTIN C / AP-2 CLATHRIN ADAPTOR ALPHA SUBUNIT


分子量: 27828.676 Da / 分子数: 1 / 断片: C-TERMINAL APPENDAGE (EAR) RESIDUES 701-938 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / プラスミド: PGEX-2T / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL4 / 参照: UniProt: P17427
#2: タンパク質・ペプチド EH DOMAIN BINDING PROTEIN EPSIN / EPSIN 1


分子量: 764.783 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 375-381 / 由来タイプ: 合成
詳細: The peptide was chemically synthesized. It is naturally found in Rattus Norvegicus (Norway Rat) EPSIN 1
参照: UniProt: O88339
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 178 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.03 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.46 %
結晶化
*PLUS
pH: 6.8 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
16 mg/mlprotein/peptide solution1drop
21.36-1.49 Mammonium sulfate1reservoir
385-93 mMHEPES1reservoirpH6.8
48.5-9.3 %dioxane1reservoir
50-5 %glycerol1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU300 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1999年10月15日
放射モノクロメーター: YALE MIRRORS / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→50 Å / Num. all: 15307 / Num. obs: 15307 / % possible obs: 88.9 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 25.6 Å2 / Rsym value: 0.061 / Net I/σ(I): 14.4
反射 シェル解像度: 2→2.07 Å / Mean I/σ(I) obs: 3.6 / Rsym value: 0.181 / % possible all: 62.1
反射
*PLUS
Num. measured all: 52333 / Rmerge(I) obs: 0.061
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 62.1 % / Rmerge(I) obs: 0.181

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解析

ソフトウェア
名称分類
CNS精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1QTP

1qtp


解像度: 2→19.79 Å / Rfactor Rfree error: 0.01 / Data cutoff high absF: 379415.85 / Data cutoff high rms absF: 379415.85 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.245 663 5.1 %RANDOM
Rwork0.186 ---
all-13746 --
obs-13083 86.1 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 62.6174 Å2 / ksol: 0.381986 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 29.5 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-8.98 Å29.85 Å20.22 Å2
2---1.92 Å21.59 Å2
3----7.06 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→19.79 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2012 0 5 178 2195
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.6
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d26.1
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.96
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.351.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.972
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.182
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.222.5
LS精密化 シェル解像度: 2→2.13 Å / Rfactor Rfree error: 0.042 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.376 80 4.9 %
Rwork0.281 1550 -
obs--64.4 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.PARAM
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAMION.PARAM
精密化
*PLUS
% reflection Rfree: 5 % / Rfactor obs: 0.186 / Rfactor Rfree: 0.246 / Rfactor Rwork: 0.186
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg26.1
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.96
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.376 / Rfactor Rwork: 0.281 / Rfactor obs: 0.281

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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