[日本語] English
万見
- PDB-1kft: Solution Structure of the C-Terminal domain of UvrC from E-coli -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1kft
タイトルSolution Structure of the C-Terminal domain of UvrC from E-coli
要素Excinuclease ABC subunit C
キーワードDNA BINDING PROTEIN (DNA結合タンパク質) / helix-hairpin-helix / HhH domain / DNA-binding domain (DNA結合ドメイン)
機能・相同性
機能・相同性情報


excinuclease ABC activity / excinuclease repair complex / SOS response / nucleotide-excision repair / response to radiation / DNA damage response / DNA binding / 細胞質
類似検索 - 分子機能
UvrC, RNAse H endonuclease domain / UvrABC system, subunit C / UvrC, RNAse H endonuclease domain superfamily / UvrC RNAse H endonuclease domain / UvrC family, homology region profile. / GIY-YIG type nucleases (URI domain) / GIY-YIG endonuclease / GIY-YIG catalytic domain / GIY-YIG domain profile. / GIY-YIG endonuclease superfamily ...UvrC, RNAse H endonuclease domain / UvrABC system, subunit C / UvrC, RNAse H endonuclease domain superfamily / UvrC RNAse H endonuclease domain / UvrC family, homology region profile. / GIY-YIG type nucleases (URI domain) / GIY-YIG endonuclease / GIY-YIG catalytic domain / GIY-YIG domain profile. / GIY-YIG endonuclease superfamily / UVR domain superfamily / UvrB/uvrC motif / Helix-hairpin-helix motif / UVR domain / UVR domain profile. / RuvA domain 2-like / Helix-hairpin-helix DNA-binding motif, class 1 / Helix-hairpin-helix DNA-binding motif class 1 / 5' to 3' exonuclease, C-terminal subdomain / DNA polymerase; domain 1 / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
UvrABC system protein C / UvrABC system protein C
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法溶液NMR / A simulated annealing protocol in Cartesian space was used. Final refinement was done with explicit water.
データ登録者Singh, S. / Folkers, G.E. / Bonvin, A.M.J.J. / Boelens, R. / Wechselberger, R. / Niztayev, A. / Kaptein, R.
引用ジャーナル: EMBO J. / 年: 2002
タイトル: Solution structure and DNA-binding properties of the C-terminal domain of UvrC from E.coli
著者: Singh, S. / Folkers, G.E. / Bonvin, A.M.J.J. / Boelens, R. / Wechselberger, R. / Niztayev, A. / Kaptein, R.
履歴
登録2001年11月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02002年11月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年2月23日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Excinuclease ABC subunit C


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,5801
ポリマ－8,5801
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)22 / 200no NOE distance violations > 0.5A and lowest energies after refining the best 50 of the initial 200 in explicit water
代表モデルモデル #5fewest violations,lowest energy

-
要素

#1: タンパク質 Excinuclease ABC subunit C / UvrC


分子量: 8579.860 Da / 分子数: 1 / 断片: HhH domain(C-Terminal Domain) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: DE3 / プラスミド: pET13b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3)-P-Lys-S / 参照: UniProt: P07028, UniProt: P0A8G0*PLUS

-
実験情報

-
実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D NOESY
1213D 15N-separated NOESY
2323D 13C-separated NOESY

-
試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11mM UvrC-CTD 15N labelled 300mM Nacl, 50mM Phosphate buffer 0.2mM complete protease inhibitor 95% H2O, 5% D2O, pH 6.895% H2O/5% D2O
21mM UvrC-CTD 15N 13C doublly labelled 300mM Nacl, 50mM Phosphate buffer 0.2mM complete protease inhibitor 95% H2O, 5% D2O, pH 6.895% H2O/5% D2O
試料状態
Conditions-IDイオン強度pH圧 (kPa)温度 (K)
1300mM Nacl, 50mM phosphate buffer 6.8 atmospheric atm300 K
2300mM Nacl, 50mM phosphate buffer 6.8 atmospheric atm300 K
結晶化
*PLUS
手法: その他 / 詳細: NMR

-
NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AMXBrukerAMX5001
Bruker DRXBrukerDRX6002
Varian INOVAVarianINOVA7503

-
解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
NMRPipeversion 1.8Delaglio, F., Grzesiek, S., Vuister, G., Zhu, G., Pfeifer, J., and Bax, A.解析
NMRView4.1.3Bruce A. Johnsonデータ解析
ARIA1S.,Jens Linge, Michael Nilges構造決定
CNS1A.T.Brunger, P.D.Adams, G.M.Clore, W.L.DeLano,P.Gros, R.W.Grosse-Kunstleve, J.-S.Jiang,J.Kuszewski, M.Nilges, N.S.Pannu, R.J.Read, L.M.Rice, T.Simonson, G.L.Warren.構造決定
CNS1A.T.Brunger, P.D.Adams, G.M.Clore, W.L.DeLano,P.Gros, R.W.Grosse-Kunstleve, J.-S.Jiang,J.Kuszewski, M.Nilges, N.S.Pannu, R.J.Read, L.M.Rice, T.Simonson, G.L.Warren.精密化
精密化手法: A simulated annealing protocol in Cartesian space was used. Final refinement was done with explicit water.
ソフトェア番号: 1
詳細: Calculation was done on the basis of 1326 unambiguous and 60 ambiguous distance restraints with the inclusion of 68 dihedral angle constraints.
代表構造選択基準: fewest violations,lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: no NOE distance violations > 0.5A and lowest energies after refining the best 50 of the initial 200 in explicit water
計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 22

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る