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- PDB-1ka9: Imidazole Glycerol Phosphate Synthase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ka9
タイトルImidazole Glycerol Phosphate Synthase
要素(imidazole glycerol phosphate synthase) x 2
キーワードTRANSFERASE / Synthase / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative / RSGI / Structural Genomics
機能・相同性
機能・相同性情報


imidazole glycerol-phosphate synthase / imidazoleglycerol-phosphate synthase activity / glutaminase / glutaminase activity / L-histidine biosynthetic process / lyase activity / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Imidazole glycerol phosphate synthase, subunit H / Histidine biosynthesis, HisF / : / Histidine biosynthesis protein / Histidine biosynthesis protein / Glutamine amidotransferase / Glutamine amidotransferase class-I / Glutamine amidotransferase type 1 domain profile. / Class I glutamine amidotransferase (GATase) domain / Ribulose-phosphate binding barrel ...Imidazole glycerol phosphate synthase, subunit H / Histidine biosynthesis, HisF / : / Histidine biosynthesis protein / Histidine biosynthesis protein / Glutamine amidotransferase / Glutamine amidotransferase class-I / Glutamine amidotransferase type 1 domain profile. / Class I glutamine amidotransferase (GATase) domain / Ribulose-phosphate binding barrel / Class I glutamine amidotransferase-like / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Imidazole glycerol phosphate synthase subunit HisF / Imidazole glycerol phosphate synthase subunit HisH
類似検索 - 構成要素
生物種Thermus thermophilus (バクテリア)
手法X線回折 / 多重同系置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Omi, R. / Miyahara, I. / Hirotsu, K. / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative (RSGI)
引用ジャーナル: J.Biochem. / 年: 2002
タイトル: Structure of imidazole glycerol phosphate synthase from Thermus thermophilus HB8: open-closed conformational change and ammonia tunneling.
著者: Omi, R. / Mizuguchi, H. / Goto, M. / Miyahara, I. / Hayashi, H. / Kagamiyama, H. / Hirotsu, K.
履歴
登録2001年11月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02002年12月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年10月9日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: citation / software
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title
改定 1.42024年3月13日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
H: imidazole glycerol phosphate synthase
F: imidazole glycerol phosphate synthase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,8362
ポリマ－48,8362
非ポリマー00
水2,126118
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2680 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area17010 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)82.259, 82.259, 156.183
Angle α, β, γ (deg.)90.0, 90.0, 90.0
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 imidazole glycerol phosphate synthase


分子量: 21846.086 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermus thermophilus (バクテリア)
遺伝子: HB8 / プラスミド: pUC119 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HB101 / 参照: UniProt: Q7SIC0
#2: タンパク質 imidazole glycerol phosphate synthase


分子量: 26989.984 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermus thermophilus (バクテリア)
遺伝子: HB8 / プラスミド: pUC119 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HB101 / 参照: UniProt: Q7SIB9
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 118 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.51 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: hepes, sodium chloride, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
結晶化
*PLUS
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
15 mg/mlprotein1drop
210 mMsodium HEPES1drop
34.4 M1reservoirNaCl
40.1 Msodium HEPES1reservoirpH7.5

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データ収集

回折平均測定温度: 290 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2001年9月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→50 Å / Num. all: 27670 / Num. obs: 27670 / % possible obs: 98.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Rmerge(I) obs: 0.063
反射 シェル解像度: 2.2→2.28 Å / % possible all: 98.8
反射
*PLUS
最高解像度: 2.3 Å / Num. obs: 23969 / Num. measured all: 88635
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.3 Å / 最低解像度: 2.38 Å / % possible obs: 99.9 % / Rmerge(I) obs: 0.261

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SOLVE位相決定
CNS1.1精密化
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 2.3→10 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Data cutoff high absF: 2354770.62 / Data cutoff low absF: 0 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.256 2367 9.9 %RANDOM
Rwork0.203 ---
all-23969 --
obs-23969 99 %-
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.35 Å0.28 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.33 Å0.28 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3376 0 0 118 3494
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d25.1
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.9
精密化
*PLUS
最低解像度: 10 Å
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg25.1
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.9

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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