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万見
- PDB-1ka8: Crystal Structure of the Phage P4 Origin-Binding Domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ka8
タイトルCrystal Structure of the Phage P4 Origin-Binding Domain
要素putative P4-specific DNA primase
キーワードTRANSFERASE / winged helix
機能・相同性
機能・相同性情報


DNA primase activity / DNA helicase activity / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの / DNA helicase / DNA binding / zinc ion binding / ATP binding
類似検索 - 分子機能
Toprim domain / D5 N terminal like / Bacteriophage T7, Gp4, DNA primase/helicase, N-terminal / Zinc-binding domain of primase-helicase / Zinc-binding domain of primase-helicase / Archaeal primase DnaG/twinkle-like, TOPRIM domain / DNA primase/nucleoside triphosphatase, C-terminal / Poxvirus D5 protein-like / Bacteriophage/plasmid primase, P4, C-terminal / D5 N terminal like ...Toprim domain / D5 N terminal like / Bacteriophage T7, Gp4, DNA primase/helicase, N-terminal / Zinc-binding domain of primase-helicase / Zinc-binding domain of primase-helicase / Archaeal primase DnaG/twinkle-like, TOPRIM domain / DNA primase/nucleoside triphosphatase, C-terminal / Poxvirus D5 protein-like / Bacteriophage/plasmid primase, P4, C-terminal / D5 N terminal like / Helicase, superfamily 3, DNA virus / Superfamily 3 helicase of DNA viruses domain profile. / TOPRIM / Toprim domain profile. / TOPRIM domain / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily/Winged helix DNA-binding domain / Arc Repressor Mutant, subunit A / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Putative P4-specific DNA primase
類似検索 - 構成要素
生物種Enterobacteria phage P4 (ファージ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.95 Å
データ登録者Yeo, H.J. / Ziegelin, G. / Korolev, S. / Calendar, R. / Lanka, E. / Waksman, G.
引用ジャーナル: Mol.Microbiol. / 年: 2002
タイトル: Phage P4 origin-binding domain structure reveals a mechanism for regulation of DNA-binding activity by homo- and heterodimerization of winged helix proteins.
著者: Yeo, H.J. / Ziegelin, G. / Korolev, S. / Calendar, R. / Lanka, E. / Waksman, G.
履歴
登録2001年10月31日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年4月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: putative P4-specific DNA primase
B: putative P4-specific DNA primase
C: putative P4-specific DNA primase
D: putative P4-specific DNA primase
E: putative P4-specific DNA primase
F: putative P4-specific DNA primase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,8486
ポリマ－69,8486
非ポリマー00
水21612
1
A: putative P4-specific DNA primase
B: putative P4-specific DNA primase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,2832
ポリマ－23,2832
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1230 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area10550 Å2
手法PISA
2
C: putative P4-specific DNA primase
D: putative P4-specific DNA primase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,2832
ポリマ－23,2832
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1300 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area10560 Å2
手法PISA
3
E: putative P4-specific DNA primase
F: putative P4-specific DNA primase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,2832
ポリマ－23,2832
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1310 Å2
ΔGint-14 kcal/mol
Surface area10370 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)82.549, 82.549, 232.629
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

-
要素

#1: タンパク質
putative P4-specific DNA primase


分子量: 11641.309 Da / 分子数: 6 / 断片: origin-binding domain / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Enterobacteria phage P4 (ファージ)
属: P2-like viruses / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P10277, 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.27 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.44 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.8
詳細: ammonium sulfate, sodium citrate, pH 4.8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
結晶化
*PLUS
詳細: used macroseeding / PH range low: 5 / PH range high: 4.5
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
1100 mMsodium citrate1reservoirpH4.5-5.0
21.5-1.7 Mammonium sulfate1reservoir
312 mg/mlprotein1drop

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.9794, 0.9795, 0.9537
検出器検出器: CCD / 日付: 2000年2月16日
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.97941
20.97951
30.95371
反射 シェル解像度: 2.95→3.06 Å / Rsym value: 0.259 / % possible all: 99.9
反射
*PLUS
最高解像度: 2.95 Å / 最低解像度: 30 Å / % possible obs: 99 % / Rmerge(I) obs: 0.07

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SOLVE位相決定
CNS1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.95→28.35 Å / Rfactor Rfree error: 0.009 / Data cutoff high absF: 1666006.4 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.284 927 5 %RANDOM
Rwork0.241 ---
obs0.241 18665 92.8 %-
all-19799 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 48.1963 Å2 / ksol: 0.379888 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 45.8 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.51 Å0.4 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.63 Å0.47 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.95→28.35 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4874 0 0 12 4886
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.013
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.6
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.6
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.15
Refine LS restraints NCSNCS model details: CONSTR
LS精密化 シェル解像度: 2.95→3.13 Å / Rfactor Rfree error: 0.032 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.36 130 5 %
Rwork0.305 2473 -
obs--79.7 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
精密化
*PLUS
最低解像度: 30 Å / Rfactor obs: 0.237 / Rfactor Rfree: 0.284 / Rfactor Rwork: 0.237
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg22.6
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg1.15
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.36 / Rfactor Rwork: 0.305

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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