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- PDB-1k56: OXA 10 class D beta-lactamase at pH 6.5 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1k56
タイトルOXA 10 class D beta-lactamase at pH 6.5
要素(OXA10 beta-lactamase) x 2
キーワードHYDROLASE / beta-lactamase / antibiotic resistance / carbamylation
機能・相同性
機能・相同性情報


penicillin binding / antibiotic catabolic process / cell wall organization / beta-lactamase activity / beta-lactamase / response to antibiotic
類似検索 - 分子機能
Beta-lactamase, class-D active site / Beta-lactamase class-D active site. / : / Penicillin-binding protein, transpeptidase / Penicillin binding protein transpeptidase domain / Beta-lactamase / DD-peptidase/beta-lactamase superfamily / Beta-lactamase/transpeptidase-like / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Beta-lactamase OXA-10
類似検索 - 構成要素
生物種Pseudomonas aeruginosa (緑膿菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Golemi, D. / Maveyraud, L. / Vakulenko, S. / Samama, J.P. / Mobashery, S.
引用
ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2001
タイトル: Critical involvement of a carbamylated lysine in catalytic function of class D beta-lactamases.
著者: Golemi, D. / Maveyraud, L. / Vakulenko, S. / Samama, J.P. / Mobashery, S.
#1: ジャーナル: Structure / 年: 2000
タイトル: Insights into class D beta-lactamases are revealed by the crystal structure of the OXA10 enzyme from Pseudomonas aeruginosa
著者: Maveyraud, L. / Golemi, D. / Kotra, L.P. / Tranier, S. / Vakulenko, S. / Mobashery, S. / Samama, J.P.
#2: ジャーナル: J.Am.Chem.Soc. / 年: 2000
タイトル: The first structural and mechanistic insights for class D beta-lactamases: evidence for a novel catalytic process for turnover of beta-lactam antibiotic
著者: Golemi, D. / Maveyraud, L. / Vakulenko, S. / Tranier, S. / Ishiwata, A. / Kotra, L.P. / Samama, J.P. / Mobashery, S.
履歴
登録2001年10月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年11月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32011年7月27日Group: Database references
改定 1.42014年2月5日Group: Other
改定 1.52023年8月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.62023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: OXA10 beta-lactamase
B: OXA10 beta-lactamase
C: OXA10 beta-lactamase
D: OXA10 beta-lactamase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)110,80310
ポリマ－110,2264
非ポリマー5766
水12,322684
1
A: OXA10 beta-lactamase
C: OXA10 beta-lactamase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,4235
ポリマ－55,1352
非ポリマー2883
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3270 Å2
ΔGint-61 kcal/mol
Surface area19970 Å2
手法PISA
2
B: OXA10 beta-lactamase
D: OXA10 beta-lactamase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,3805
ポリマ－55,0922
非ポリマー2883
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3200 Å2
ΔGint-57 kcal/mol
Surface area20240 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)66.652, 82.430, 101.715
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 95.49, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細the biological assembly is a dimer. There are two dimers in the asymmetric unit : chains A and C form a dimer chains B and D form a dimer

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要素

#1: タンパク質 OXA10 beta-lactamase / BETA-LACTAMASE PSE-2


分子量: 27567.293 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Residue 70 of chains A and B are KCX are carbamylated lysine. Residue 70 of chain C exists in two alternate conformations: KCX, carbamylated lysine, and lysine.
由来: (組換発現) Pseudomonas aeruginosa (緑膿菌) / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 DE3 / 参照: UniProt: P14489, beta-lactamase
#2: タンパク質 OXA10 beta-lactamase / BETA-LACTAMASE PSE-2


分子量: 27524.291 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Residue 70, LYS, is non-carbamylated. / 由来: (組換発現) Pseudomonas aeruginosa (緑膿菌) / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 DE3 / 参照: UniProt: P14489, beta-lactamase
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 684 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細RESIDUE 70 OF CHAINS A AND B ARE KCX, CARBAMYLATED LYSINE. RESIDUE 70 OF CHAIN C EXISTS IN TWO ...RESIDUE 70 OF CHAINS A AND B ARE KCX, CARBAMYLATED LYSINE. RESIDUE 70 OF CHAIN C EXISTS IN TWO ALTERNATE CONFORMATIONS: KCX, CARBAMYLATED LYSINE AND LYSINE. RESIDUE 70 OF CHAIN D IS LYSINE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.52 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.24 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: ammonium sulphate, HEPES. Crystallization occured at pH 7.5. After obtaining the crystal, the pH was lowered to 6.5 for data collection., VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / pH: 7.8
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
110 mg/mlprotein1drop
220 mMsodium potassium phosphate1droppH7.8
32.0 Mammonium sulfate1reservoir
4100 mMTris-HCl1reservoirpH8.5, or 100mM Na/Hepes(pH7.5)

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-1 / 波長: 0.934 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2001年10月4日
放射モノクロメーター: Germanium Ge(220) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.934 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→27.4 Å / Num. all: 118305 / Num. obs: 118305 / % possible obs: 98.3 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.6 % / Biso Wilson estimate: 20.383 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.068 / Rsym value: 0.068 / Net I/σ(I): 12.2
反射 シェル解像度: 1.7→1.79 Å / 冗長度: 2.5 % / Rmerge(I) obs: 0.341 / Mean I/σ(I) obs: 4.1 / Num. unique all: 17487 / Rsym value: 0.341 / % possible all: 99.7
反射
*PLUS
Num. measured all: 307069
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99.7 % / Num. unique obs: 17487 / Num. measured obs: 44375

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
REFMAC精密化
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: PDB entry 1E4D

1e4d


解像度: 1.7→27 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: engh & huber
詳細: In chains A and B, residue 70 is KCX, a carbamylated lysine (LYSINE NZ-CARBOXYLIC ACID). In chain C, residue 70 exists in two conformations: conformation A, as KCX, and conformation B, as LYS. ...詳細: In chains A and B, residue 70 is KCX, a carbamylated lysine (LYSINE NZ-CARBOXYLIC ACID). In chain C, residue 70 exists in two conformations: conformation A, as KCX, and conformation B, as LYS. In chain D, residue 70 is a lysine. Water molecule 240 is associated with conformation B of Lys70C.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22068 2364 2 %RANDOM
Rwork0.18334 ---
all0.18408 117716 --
obs0.18408 117716 97.8 %-
原子変位パラメータBiso mean: 16.621 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.25 Å20 Å20.09 Å2
2---0.01 Å20 Å2
3----0.22 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→27 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7597 0 30 684 8311
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0180.021
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it1.2671.5
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it1.9442
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it2.7653
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it4.1044.5
ソフトウェア
*PLUS
名称: REFMAC / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 1.7 Å / 最低解像度: 27 Å / σ(F): 0 / % reflection Rfree: 2 % / Rfactor obs: 0.18344
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg1.686
X-RAY DIFFRACTIONp_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONp_dihedral_angle_deg16.034

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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