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万見
- PDB-1k42: The Solution Structure of the CBM4-2 Carbohydrate Binding Module ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1k42
タイトルThe Solution Structure of the CBM4-2 Carbohydrate Binding Module from a Thermostable Rhodothermus marinus Xylanase.
要素Xylanase
キーワードHYDROLASE / beta-sandwich formed by 11 strands. Binding-site cleft. Solvent exposed aromatics (Trp69 / Phe110) in binding cleft. Two helical twists. Two calcium binding sites.
機能・相同性
機能・相同性情報


endo-1,4-beta-xylanase / xylan catabolic process / hydrolase activity, hydrolyzing O-glycosyl compounds
類似検索 - 分子機能
Secretion system C-terminal sorting domain / Glycosyl hydrolases family 10 (GH10) domain profile. / Glycoside hydrolase family 10 / Glycoside hydrolase family 10 domain / Glycosyl hydrolase family 10 / Glycosyl hydrolase family 10 / Galactose-binding domain-like / Glycoside hydrolase superfamily / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
endo-1,4-beta-xylanase
類似検索 - 構成要素
生物種Rhodothermus marinus (バクテリア)
手法溶液NMR / hybrid distance geometry, simulated annealing using XPLOR
データ登録者Simpson, P.J. / Jamieson, S.J. / Abou-Hachem, M. / Nordberg-Karlsson, E. / Gilbert, H.J. / Holst, O. / Williamson, M.P.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2002
タイトル: The solution structure of the CBM4-2 carbohydrate binding module from a thermostable Rhodothermus marinus xylanase.
著者: Simpson, P.J. / Jamieson, S.J. / Abou-Hachem, M. / Karlsson, E.N. / Gilbert, H.J. / Holst, O. / Williamson, M.P.
履歴
登録2001年10月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年5月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年2月23日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Xylanase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,1041
ポリマ－18,1041
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)12 / 50structures with acceptable covalent geometry,structures with the least restraint violations,structures with the lowest energy
代表モデル

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要素

#1: タンパク質 Xylanase


分子量: 18103.803 Da / 分子数: 1
断片: Second family 4 carbohydrate binding module (CBM4-2)(Residues 211-373)
由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Rhodothermus marinus (バクテリア)
遺伝子: xyn10A / プラスミド: pET-25b(+) / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P96988, endo-1,4-beta-xylanase

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 13C-separated NOESY
1213D 15N-separated NOESY
131HNHA

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試料調製

詳細内容: 1.5 mM CBM4-2 15N-labelled, and 13C,15N double labelled protein; 50 mM CaCl2, 50 mM sodium acetate-d3, pH 6.0, 10% D2O, 10 mM sodium azide, 0.1 mM sodium trimethylsilylpropionate (TSP)
溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料状態イオン強度: 0.2 M / pH: 6 / 圧: ambient / 温度: 310 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker DRXBrukerDRX5001
Bruker DRXBrukerDRX6002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
Felix2000Molecular Simulations Inc.解析
X-PLOR3.1Axel T. Brunger構造決定
X-PLOR3.1Axel T. Brunger精密化
精密化手法: hybrid distance geometry, simulated annealing using XPLOR
ソフトェア番号: 1
詳細: The final set of restraints contained 1654 non-redundant unambiguous NOEs and 17 ambiguous NOEs, 93 dihedral angle restraints, 72 chi1 and 1 chi2 restraint, and 65 pairs of hydrogen bond ...詳細: The final set of restraints contained 1654 non-redundant unambiguous NOEs and 17 ambiguous NOEs, 93 dihedral angle restraints, 72 chi1 and 1 chi2 restraint, and 65 pairs of hydrogen bond restraints, plus 177 backbone dihedral restraints based on 13C shifts from TALOS.
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with acceptable covalent geometry,structures with the least restraint violations,structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 50 / 登録したコンフォーマーの数: 12

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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