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- PDB-6nni: Structure of closed state of Dihydrofolate reductase from Mycobac... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6nni
タイトルStructure of closed state of Dihydrofolate reductase from Mycobacterium tuberculosis in complex with NADPH and pyrimethamine
要素Dihydrofolate reductase
キーワードBIOSYNTHETIC PROTEIN / antifolate
機能・相同性
機能・相同性情報


NADP+ binding / dihydrofolate metabolic process / dihydrofolate reductase / dihydrofolate reductase activity / folic acid metabolic process / tetrahydrofolate biosynthetic process / one-carbon metabolic process / NADP binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Dihydrofolate Reductase, subunit A / Dihydrofolate Reductase, subunit A / Dihydrofolate reductase / Dihydrofolate reductase conserved site / Dihydrofolate reductase (DHFR) domain signature. / Dihydrofolate reductase (DHFR) domain profile. / Dihydrofolate reductase domain / Dihydrofolate reductase / Dihydrofolate reductase-like domain superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Chem-CP6 / Chem-NDP / Dihydrofolate reductase
類似検索 - 構成要素
生物種Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.561 Å
データ登録者Ribeiro, J.A. / Chavez-Pacheco, S.M. / Dias, M.V.B.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr D Struct Biol / 年: 2019
タイトル: Crystal structures of the closed form of Mycobacterium tuberculosis dihydrofolate reductase in complex with dihydrofolate and antifolates.
著者: Ribeiro, J.A. / Chavez-Pacheco, S.M. / de Oliveira, G.S. / Silva, C.D.S. / Giudice, J.H.P. / Libreros-Zuniga, G.A. / Dias, M.V.B.
履歴
登録2019年1月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年7月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年11月13日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22024年3月13日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Dihydrofolate reductase
B: Dihydrofolate reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,20314
ポリマ－35,3222
非ポリマー2,88112
水5,134285
1
A: Dihydrofolate reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,1978
ポリマ－17,6611
非ポリマー1,5367
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Dihydrofolate reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,0056
ポリマ－17,6611
非ポリマー1,3445
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7630 Å2
ΔGint-71 kcal/mol
Surface area14350 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)60.505, 71.372, 72.373
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Dihydrofolate reductase


分子量: 17660.992 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Mycobacterium tuberculosis (strain ATCC 25618 / H37Rv) (結核菌)
株: ATCC 25618 / H37Rv / 遺伝子: folA, dfrA, Rv2763c, MTV002.28c
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
参照: UniProt: P9WNX1, dihydrofolate reductase

-
非ポリマー , 6種, 297分子

#2: 化合物 ChemComp-CO / COBALT (II) ION


分子量: 58.933 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Co
#3: 化合物 ChemComp-NDP / NADPH DIHYDRO-NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE


分子量: 745.421 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H30N7O17P3
#4: 化合物 ChemComp-CP6 / 5-(4-CHLORO-PHENYL)-6-ETHYL-PYRIMIDINE-2,4-DIAMINE / PYRIMETHAMINE


分子量: 248.711 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C12H13ClN4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 化合物 ChemComp-MES / 2-(N-MORPHOLINO)-ETHANESULFONIC ACID


分子量: 195.237 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H13NO4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#6: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 285 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.21 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.39 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5 / 詳細: 1.8M Ammonium sulphate, 10 mM CoCl2, 100 mM MES

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: LNLS / ビームライン: W01B-MX2 / 波長: 1.45859 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年4月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.45859 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.56→46.42 Å / Num. obs: 45182 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 12.3 % / Biso Wilson estimate: 17.1 Å2 / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.077 / Rpim(I) all: 0.023 / Rrim(I) all: 0.08 / Net I/σ(I): 23.7 / Num. measured all: 556827
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) all% possible all
1.56-1.598.81.07821190.7770.3721.14495.8
8.55-46.4210.90.0323340.9990.010.03499.4

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
PHENIX(1.14_3260)精密化
XDSデータ削減
Aimless0.2.8データスケーリング
PHASER位相決定
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.561→46.153 Å / SU ML: 0.2 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 20.02 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2098 2294 5.09 %
Rwork0.1772 --
obs0.1788 45102 99.74 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.561→46.153 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2484 0 176 285 2945
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0072757
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1813781
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d9.3742122
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.06394
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.008472
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.5611-1.59510.36241270.27332574X-RAY DIFFRACTION97
1.5951-1.63220.30191390.23422638X-RAY DIFFRACTION100
1.6322-1.6730.26671260.22162652X-RAY DIFFRACTION100
1.673-1.71820.22631470.20662646X-RAY DIFFRACTION100
1.7182-1.76880.23371500.19232634X-RAY DIFFRACTION100
1.7688-1.82590.21741590.18942636X-RAY DIFFRACTION100
1.8259-1.89120.22941370.18442673X-RAY DIFFRACTION100
1.8912-1.96690.23151750.18322622X-RAY DIFFRACTION100
1.9669-2.05640.22411550.17682641X-RAY DIFFRACTION100
2.0564-2.16480.20891470.17382683X-RAY DIFFRACTION100
2.1648-2.30040.20631350.17372669X-RAY DIFFRACTION100
2.3004-2.4780.19111330.17372697X-RAY DIFFRACTION100
2.478-2.72740.1981190.18132714X-RAY DIFFRACTION100
2.7274-3.1220.20471500.17422714X-RAY DIFFRACTION100
3.122-3.9330.191490.15882751X-RAY DIFFRACTION100
3.933-46.17270.19231460.16532864X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 22.5528 Å / Origin y: 0.1227 Å / Origin z: 17.8786 Å
111213212223313233
T0.1476 Å2-0.0037 Å2-0.0183 Å2-0.1394 Å2-0.0069 Å2--0.1206 Å2
L0.9202 °2-0.2497 °2-0.4085 °2-0.412 °20.0534 °2--0.2123 °2
S-0.0016 Å °-0.0065 Å °0.0212 Å °-0.0232 Å °-0.002 Å °-0.0211 Å °-0.0127 Å °0.0161 Å °0.0013 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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