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万見
- PDB-1jwi: Crystal Structure of Bitiscetin, a von Willeband Factor-dependent... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1jwi
タイトルCrystal Structure of Bitiscetin, a von Willeband Factor-dependent Platelet Aggregation Inducer.
要素
  • bitiscetin
  • platelet aggregation inducer
キーワードTOXIN / Domain swapping / C-type lectin
機能・相同性
機能・相同性情報


toxin activity / extracellular region
類似検索 - 分子機能
: / Mannose-Binding Protein A; Chain A / Mannose-Binding Protein A, subunit A / Lectin C-type domain / C-type lectin domain profile. / C-type lectin-like / C-type lectin (CTL) or carbohydrate-recognition domain (CRD) / C-type lectin-like/link domain superfamily / C-type lectin fold / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / : / Snaclec bitiscetin subunit alpha / Snaclec bitiscetin subunit beta
類似検索 - 構成要素
生物種Bitis arietans (ヘビ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Hirotsu, S. / Mizuno, H. / Fukuda, K. / Qi, M.C. / Matsui, T. / Hamako, J. / Morita, T. / Titani, K.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2001
タイトル: Crystal structure of bitiscetin, a von Willebrand factor-dependent platelet aggregation inducer.
著者: Hirotsu, S. / Mizuno, H. / Fukuda, K. / Qi, M.C. / Matsui, T. / Hamako, J. / Morita, T. / Titani, K.
履歴
登録2001年9月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02001年11月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年10月25日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: bitiscetin
B: platelet aggregation inducer


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,7762
ポリマ－29,7762
非ポリマー00
水2,576143
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3220 Å2
ΔGint-25 kcal/mol
Surface area12670 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)35.350, 61.740, 120.930
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 bitiscetin / bitiscetin alpha chain


分子量: 14953.644 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bitis arietans (ヘビ) / Secretion: venom / 参照: GenBank: 2134244, UniProt: Q7LZK5*PLUS
#2: タンパク質 platelet aggregation inducer / bitiscetin beta chain


分子量: 14822.174 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bitis arietans (ヘビ) / Secretion: venom / 参照: GenBank: 2134245, UniProt: Q7LZK8*PLUS
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 143 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.22 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.47 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: PEG 3350, calcium chloride, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
15 mg/mlprotein1drop
250 mMTris-HCl1droppH8.5
3100 mM1dropNaCl
4100 mMTris-HCl1reservoirpH8.5
510 %PEG33501reservoiror PEG6000
6100 mM1reservoirCaCl2

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データ収集

回折平均測定温度: 298 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU ULTRAX 18 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2000 / 詳細: confocal mirrors
放射モノクロメーター: confocal mirrors / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→65 Å / Num. all: 18662 / Num. obs: 566351 / % possible obs: 98.8 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 0.5 / 冗長度: 30.3 % / Biso Wilson estimate: 13.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.093 / Rsym value: 0.093 / Net I/σ(I): 18.9
反射 シェル解像度: 2→2.09 Å / Rmerge(I) obs: 0.264 / Mean I/σ(I) obs: 4.3 / Rsym value: 0.264 / % possible all: 96.9
反射
*PLUS
最低解像度: 65 Å / Num. obs: 18662 / Num. measured all: 566351
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 96.9 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
CNS1精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1BJ3

1bj3


解像度: 2→8 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Data cutoff high absF: 457829.81 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0.5
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.252 1750 9.7 %RANDOM
Rwork0.207 ---
obs-18040 98.8 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 60.8542 Å2 / ksol: 0.459023 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 24.9 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.17 Å20 Å20 Å2
2--5.63 Å20 Å2
3----5.8 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.28 Å0.23 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.17 Å0.16 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2004 0 0 143 2147
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.6
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.71
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2→2.12 Å / Rfactor Rfree error: 0.017 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.283 289 10 %
Rwork0.243 2593 -
obs--96.8 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
σ(F): 0 / % reflection Rfree: 9.7 % / Rfactor obs: 0.207
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 24.9 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg23.6
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.71
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.283 / % reflection Rfree: 10 % / Rfactor Rwork: 0.243

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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