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Yorodumi- PDB-5c04: Crystal structure of the F37H mutant AhpE from Mycobacterium tube... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5c04 | ||||||
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Title | Crystal structure of the F37H mutant AhpE from Mycobacterium tuberculosis | ||||||
Components | Putative peroxiredoxin MT2298 | ||||||
Keywords | OXIDOREDUCTASE / 1-cys peroxiredoxin / peroxiredoxin / thioredoxin fold / Mycobacterium tuberculosis / active site mutant | ||||||
Function / homology | Function and homology information mycoredoxin-dependent peroxiredoxin / Tolerance by Mtb to nitric oxide produced by macrophages / response to nitrosative stress / thioredoxin peroxidase activity / peroxiredoxin activity / cell redox homeostasis / peroxidase activity / cellular response to oxidative stress / cytosol / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Mycobacterium tuberculosis (bacteria) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / molecular replacement / Resolution: 1.45 Å | ||||||
Authors | Pallo, A. / Dufe, V.T. / Messens, J. | ||||||
Funding support | Belgium, 1items
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Citation | Journal: Chem.Commun.(Camb.) / Year: 2016 Title: The active site architecture in peroxiredoxins: a case study on Mycobacterium tuberculosis AhpE. Authors: Pedre, B. / van Bergen, L.A. / Pallo, A. / Rosado, L.A. / Dufe, V.T. / Molle, I.V. / Wahni, K. / Erdogan, H. / Alonso, M. / Proft, F.D. / Messens, J. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5c04.cif.gz | 135.5 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb5c04.ent.gz | 106.1 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5c04.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/c0/5c04 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/c0/5c04 | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 4xihC 4x0xS S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 16840.922 Da / Num. of mol.: 2 / Mutation: F37H Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Mycobacterium tuberculosis (bacteria) / Gene: MT2298 / Production host: Escherichia coli (E. coli) References: UniProt: P9WIE2, UniProt: P9WIE3*PLUS, peroxiredoxin #2: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.37 Å3/Da / Density % sol: 48.12 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 7.5 Details: 0.2 M Sodium citrate tribasic, 0.1 M HEPES sodium, 30% v/v (+/-)-2-Methyl-2,4-pentanediol pH 7.5 mixed in 1:1 ratio with 30 mg/mL protein (in 20 mM HEPES sodium, 150 mM NaCl, pH 7.6) |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SOLEIL / Beamline: PROXIMA 1 / Wavelength: 0.98 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Apr 16, 2015 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.98 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 1.45→44.76 Å / Num. obs: 57365 / % possible obs: 97.8 % / Observed criterion σ(I): -3 / Redundancy: 11.7 % / Biso Wilson estimate: 30.077 Å2 / Rmerge F obs: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.074 / Rrim(I) all: 0.077 / Χ2: 0.993 / Net I/σ(I): 18.54 / Num. measured all: 669845 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1 / Rejects: 0
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-Phasing
Phasing | Method: molecular replacement | ||||||
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Phasing MR | R rigid body: 0.55
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 4X0X Resolution: 1.45→44.76 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.975 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.919 / WRfactor Rfree: 0.1981 / WRfactor Rwork: 0.1773 / FOM work R set: 0.8646 / SU B: 2.443 / SU ML: 0.045 / SU R Cruickshank DPI: 0.059 / SU Rfree: 0.0634 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.059 / ESU R Free: 0.063 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD / Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 64.54 Å2 / Biso mean: 27.638 Å2 / Biso min: 15.02 Å2
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Refinement step | Cycle: final / Resolution: 1.45→44.76 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 1.45→1.488 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Origin x: -17.8255 Å / Origin y: 23.2412 Å / Origin z: 0.5165 Å
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Refinement TLS group |
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