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- PDB-1jtn: Alternative Structures of a Sequence Extended T4 Lysozyme Show th... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1jtn
タイトルAlternative Structures of a Sequence Extended T4 Lysozyme Show that the Highly Conserved Beta-Sheet Region has weak intrinsic Folding Propensity
要素LYSOZYME
キーワードHYDROLASE / SEQUENCE DUPLICATION / CONTEXT DEPENDENT FOLDING / SEQUENCE REPEAT
機能・相同性
機能・相同性情報


viral release from host cell by cytolysis / peptidoglycan catabolic process / cell wall macromolecule catabolic process / lysozyme / lysozyme activity / host cell cytoplasm / defense response to bacterium
類似検索 - 分子機能
Lysozyme - #40 / Endolysin T4 type / T4-type lysozyme / : / Glycoside hydrolase, family 24 / Phage lysozyme / Lysozyme domain superfamily / Lysozyme / Lysozyme-like domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Enterobacteria phage T4 (ファージ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Sagermann, M. / Matthews, B.W.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2002
タイトル: Crystal Structures of a T4-lysozyme Duplication-extension Mutant Demonstrate that the Highly Conserved beta-Sheet Region has Low Intrinsic Folding Propensity
著者: Sagermann, M. / Matthews, B.W.
#1: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1999
タイトル: Structural Characterization of an Engineered Tandem Repeat contrasts the Importance of Context and Sequence in Protein Folding
著者: Sagermann, M. / Baase, W.A. / Matthews, B.W.
#2: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1987
タイトル: Structure of Bacteriophage T4 Lysozyme Refined at 1.7 A Resolution
著者: Weaver, L.H. / Matthews, B.W.
履歴
登録2001年8月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年3月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年10月27日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年8月16日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: LYSOZYME
B: LYSOZYME
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,6354
ポリマ－40,4422
非ポリマー1922
水2,522140
1
A: LYSOZYME
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,3172
ポリマ－20,2211
非ポリマー961
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: LYSOZYME
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,3172
ポリマ－20,2211
非ポリマー961
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)60.125, 32.314, 85.925
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 102.64, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細Molecules A and B in the asymmetric unit are related by an approximate translation. Refinement was carried out in the absence of an NCS relationship

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要素

#1: タンパク質 LYSOZYME / LYSIS PROTEIN


分子量: 20221.203 Da / 分子数: 2 / 変異: C54T, C97A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Enterobacteria phage T4 (ファージ)
属: T4-like viruses / 生物種: Enterobacteria phage T4 sensu lato / 遺伝子: E / プラスミド: phs1403 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): RR1 / 参照: UniProt: P00720, lysozyme
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 140 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.01 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.92 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.8
詳細: 50m Tris-Glycine, 200mM Lisulfate, 18% PEG 4000, pH 6.8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K
結晶化
*PLUS
pH: 7.5 / 詳細: used microseeding
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
150 mMTris-glycine1droppH7.5
2100 mM1dropNaCl
320 mg/mlprotein1drop
418 %PEG40001reservoir
5200 mMlithium sulfate1reservoir
650 mMTris-glycine1reservoirpH6.8

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データ収集

回折平均測定温度: 170 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-1 / 波長: 0.773 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2001年2月23日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: FLAT MIRROR, SINGLE SI CRYSTAL BEND MONOCHROMATOR
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.773 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→19.6 Å / Num. all: 14476 / Num. obs: 14476 / % possible obs: 98.2 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3 % / Biso Wilson estimate: 27 Å2 / Rsym value: 4.4 / Net I/σ(I): 13.6
反射 シェル解像度: 2.3→2.42 Å / 冗長度: 3.6 % / Mean I/σ(I) obs: 7 / Num. unique all: 2077 / Rsym value: 0.1 / % possible all: 98.9
反射
*PLUS
% possible obs: 97.6 % / Rmerge(I) obs: 0.043

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
AMoRE位相決定
TNT精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ID 2LZM

2lzm


解像度: 2.3→19.6 Å / Isotropic thermal model: Anisotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: The structural refinement was carried out with the NCS switched off since the appended peptide of both molecules packs differently for each monomer. Residual density was observed around ...詳細: The structural refinement was carried out with the NCS switched off since the appended peptide of both molecules packs differently for each monomer. Residual density was observed around residues B41 and fitted with H2O molecules. These water molecules, however, do not fit the 3.5A distance criteria. The difference density is most likely caused by PEG molecules and not by the appended peptide. The last residue of molecule A and the last four residues of molecule B were not clearly identifiable in the difference maps. A refinement with the program BUSTER showed 3 remaining residues of molecule B. Their occupancy, however, refined to low values and were therefore not included in the final model. Combination of CNS, BUSTER and TNT used for refinement.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.314 1085 -random
Rwork0.22 ---
all0.232 16264 --
obs0.232 16264 95 %-
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.57 Å20 Å2-3.04 Å2
2--1.59 Å20 Å2
3----2.16 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→19.6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2801 0 10 140 2951
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.12
精密化
*PLUS
Rfactor all: 0.232 / Rfactor obs: 0.221 / Rfactor Rfree: 0.314 / Rfactor Rwork: 0.22
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
タイプ: t_angle_deg / Dev ideal: 1.1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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