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万見
- PDB-1jt9: Structure of the mutant F174A T form of the Glucosamine-6-Phospha... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1jt9
タイトルStructure of the mutant F174A T form of the Glucosamine-6-Phosphate deaminase from E.coli
要素Glucosamine-6-Phosphate deaminase
キーワードHYDROLASE / ALLOSTERIC ENZYME / ENTROPIC EFFECTS / ALDOSE-KETOSE ISOMERASE / STRUCTURAL FLEXIBILITY
機能・相同性
機能・相同性情報


glucosamine catabolic process / glucosamine-6-phosphate deaminase / glucosamine-6-phosphate deaminase activity / N-acetylglucosamine catabolic process / N-acetylneuraminate catabolic process / UDP-N-acetylglucosamine biosynthetic process / carbohydrate metabolic process / identical protein binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Glucosamine-6-phosphate isomerase, conserved site / Glucosamine/galactosamine-6-phosphate isomerases signature. / Glucosamine-6-phosphate isomerase / Glucosamine/galactosamine-6-phosphate isomerase / Glucosamine-6-phosphate isomerases/6-phosphogluconolactonase / Rossmann fold - #1360 / NagB/RpiA transferase-like / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Glucosamine-6-phosphate deaminase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.06 Å
データ登録者Bustos-Jaimes, I. / Sosa-Peinado, A. / Rudino-Pinera, E. / Horjales, E. / Calcagno, M.L.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2002
タイトル: On the role of the conformational flexibility of the active-site lid on the allosteric kinetics of glucosamine-6-phosphate deaminase.
著者: Bustos-Jaimes, I. / Sosa-Peinado, A. / Rudino-Pinera, E. / Horjales, E. / Calcagno, M.L.
履歴
登録2001年8月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02002年2月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32017年10月4日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.42021年11月10日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.52023年10月25日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.62024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glucosamine-6-Phosphate deaminase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,7361
ポリマ－29,7361
非ポリマー00
水5,711317
1
A: Glucosamine-6-Phosphate deaminase
x 6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)178,4176
ポリマ－178,4176
非ポリマー00
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-y+1,x-y,z1
crystal symmetry operation3_665-x+y+1,-x+1,z1
crystal symmetry operation10_665-y+1,-x+1,-z+1/21
crystal symmetry operation11_655-x+y+1,y,-z+1/21
crystal symmetry operation12_555x,x-y,-z+1/21
Buried area8910 Å2
ΔGint-63 kcal/mol
Surface area57720 Å2
手法PISA
2
A: Glucosamine-6-Phosphate deaminase

A: Glucosamine-6-Phosphate deaminase

A: Glucosamine-6-Phosphate deaminase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)89,2083
ポリマ－89,2083
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-y+1,x-y,z1
crystal symmetry operation3_665-x+y+1,-x+1,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)127.617, 127.617, 139.822
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number182
Space group name H-MP6322

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要素

#1: タンパク質 Glucosamine-6-Phosphate deaminase / GLUCOSAMINE-6-PHOSPHATE ISOMERASE


分子量: 29736.113 Da / 分子数: 1 / 変異: F174A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli K12 (大腸菌) / 株 (発現宿主): K12 / 参照: UniProt: P0A759, glucosamine-6-phosphate deaminase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 317 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: HEPES, sodium acetate, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K
結晶化
*PLUS
温度: 18 ℃
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
12.9 Msodium acetate1reservoir
2100 mMHEPES1reservoirpH7.0
35 mMGlcNAc6P1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL7-1 / 波長: 1.08 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2000年1月15日
放射モノクロメーター: Mirrors / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.08 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.02→50 Å / % possible obs: 99 % / 冗長度: 3.4 % / Rsym value: 0.055 / Net I/σ(I): 11.1
反射 シェル解像度: 2.06→2.12 Å / 冗長度: 3.2 % / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / Rsym value: 0.334
反射
*PLUS
最低解像度: 50 Å / Num. obs: 41650 / % possible obs: 99 % / Rmerge(I) obs: 0.05
反射 シェル
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.334 / Mean I/σ(I) obs: 11.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS精密化
MAR345データ収集
CCP4(SCALA)データスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1cd5

1cd5


解像度: 2.06→47.13 Å / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2239 4203 10.091 %Random
Rwork0.204 ---
all-42054 --
obs-41650 98.9 %-
原子変位パラメータBiso mean: 36.1 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.69 Å2-0.32 Å20 Å2
2--1.69 Å20 Å2
3----3.37 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.24 Å / Luzzati d res low obs: 5 Å / Luzzati sigma a obs: 0.19 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.06→47.13 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1935 0 0 317 2252
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg2.7
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.4
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.94
LS精密化 シェル解像度: 2.06→2.2 Å / Rfactor Rfree error: 0.01
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2694 755 -
Rwork0.2451 --
obs-7376 99.5 %
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
σ(F): 0 / Rfactor obs: 0.204
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 36.1 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg2.7
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg23.4
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.94

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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