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- PDB-1jq7: HCMV protease dimer-interface mutant, S225Y complexed to Inhibito... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1jq7
タイトルHCMV protease dimer-interface mutant, S225Y complexed to Inhibitor BILC 408
要素ASSEMBLINアセンビリン
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / Herpesvirus (ヘルペスウイルス科) / cytomegalovirus (サイトメガロウイルス) / serine protease (セリンプロテアーゼ) / dimerization / enzyme activity regulation / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


アセンビリン / viral release from host cell / host cell cytoplasm / serine-type endopeptidase activity / host cell nucleus / タンパク質分解 / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Serine Protease, Human Cytomegalovirus Protease; Chain A / Herpesvirus/Caudovirus protease domain / Peptidase S21 / Herpesvirus protease superfamily / Assemblin (Peptidase family S21) / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
N-(6-aminohexanoyl)-3-methyl-L-valyl-3-methyl-L-valyl-N~4~,N~4~-dimethyl-N~1~-[(1R)-1-methyl-2,3-dioxo-3-{[(1S)-1- phenylpropyl]amino}propyl]-L-aspartamide / Chem-0FP / Capsid scaffolding protein
類似検索 - 構成要素
生物種Human herpesvirus 5 (ヘルペスウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Batra, R. / Khayat, R. / Tong, L.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 2001
タイトル: Molecular mechanism for dimerization to regulate the catalytic activity of human cytomegalovirus protease.
著者: Batra, R. / Khayat, R. / Tong, L.
履歴
登録2001年8月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年9月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Atomic model / Database references ...Atomic model / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary / Version format compliance
改定 1.32012年12月12日Group: Other
改定 1.42021年10月27日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52023年8月16日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.62024年3月13日Group: Source and taxonomy / Structure summary / カテゴリ: entity / pdbx_entity_src_syn / Item: _entity.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ASSEMBLIN
B: ASSEMBLIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,8494
ポリマ－56,4132
非ポリマー1,4362
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5580 Å2
ΔGint-18 kcal/mol
Surface area17890 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)74.250, 74.250, 215.800
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 ASSEMBLIN / アセンビリン / PROTEASE


分子量: 28206.641 Da / 分子数: 2 / 変異: A143Q, S225Y / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human herpesvirus 5 (ヘルペスウイルス)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P16753, アセンビリン
#2: 化合物 ChemComp-0FP / N-(6-aminohexanoyl)-3-methyl-L-valyl-3-methyl-L-valyl-N~1~-[(2S,3S)-3-hydroxy-4-oxo-4-{[(1R)-1-phenylpropyl]amino}butan-2-yl]-N~4~,N~4~-dimethyl-L-aspartamide / BILC 408


タイプ: peptide-likeペプチド, Peptide-likeペプチド
クラス: 阻害剤 / 分子量: 717.939 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C37H63N7O7 / 詳細: This peptide was chemically synthesized.
参照: N-(6-aminohexanoyl)-3-methyl-L-valyl-3-methyl-L-valyl-N~4~,N~4~-dimethyl-N~1~-[(1R)-1-methyl-2,3-dioxo-3-{[(1S)-1- phenylpropyl]amino}propyl]-L-aspartamide
非ポリマーの詳細THE INHIBITOR 0FP IS COVALENTLY CONNECTED AT CARBON C4 TO THE ACTIVE SITE SERINES (A 1132 AND B ...THE INHIBITOR 0FP IS COVALENTLY CONNECTED AT CARBON C4 TO THE ACTIVE SITE SERINES (A 1132 AND B 1432) VIA HEMIKETAL LINKAGES

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.58 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.4 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: PEG 4000, HEPES, sodium chloride, glycerol, spermine tetrahydrochloride, DTT, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 294K
結晶化
*PLUS
温度: 21 ℃ / 詳細: Tong, L., (1998) Nature Struct. Biol., 5, 819.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
17 mg/mlprotein1drop
218 %PEG40001reservoir
30.1 MHEPES1reservoirpH7.5
40.2 M1reservoirNaCl
510 %glycerol1reservoir
650 mMspermine1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X8C / 波長: 0.978 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2001年4月2日
放射モノクロメーター: Si 111 Channel / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.978 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→19.9 Å / Num. all: 48246 / Num. obs: 10900 / % possible obs: 85.5 % / Observed criterion σ(F): 7 / Observed criterion σ(I): 5
反射 シェル解像度: 3→3.19 Å / % possible all: 97
反射
*PLUS
Num. measured all: 48246 / Rmerge(I) obs: 0.05
反射 シェル
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.129

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
COMO位相決定
CNS1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2WPO (dimer)

2wpo


解像度: 3→19.99 Å / Rfactor Rfree error: 0.012 / Data cutoff high absF: 2061042.99 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 7 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.339 809 7.4 %RANDOM
Rwork0.26 ---
all0.28 48246 --
obs-10900 85.5 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 10 Å2 / ksol: 0.250918 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 28 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-10.71 Å20 Å20 Å2
2--10.71 Å20 Å2
3----21.41 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.58 Å0.41 Å
Luzzati d res low-7 Å
Luzzati sigma a-0.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→19.99 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3309 0 86 0 3395
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.9
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.89
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it0.921.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.562
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.152
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it1.732.5
LS精密化 シェル解像度: 3→3.19 Å / Rfactor Rfree error: 0.037 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.36 96 7.5 %
Rwork0.281 1185 -
obs-1200 62.4 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2C408.PARAM
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
σ(F): 7 / % reflection Rfree: 7.4 % / Rfactor obs: 0.26 / Rfactor Rwork: 0.26
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 28 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg22.9
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.89
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.5
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.36 / % reflection Rfree: 7.5 % / Rfactor Rwork: 0.281

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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