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万見
- PDB-1jmy: Truncated Recombinant Human Bile Salt Stimulated Lipase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1jmy
タイトルTruncated Recombinant Human Bile Salt Stimulated Lipase
要素BILE-SALT-ACTIVATED LIPASE
キーワードHYDROLASE / BSSL / BSDL / Bile salt dependent lipase / Bile salt stimulated lipase
機能・相同性
機能・相同性情報


retinyl-palmitate esterase activity / Digestion of dietary lipid / acetylesterase / ceramide catabolic process / sterol esterase / sterol ester esterase activity / pancreatic juice secretion / acetylesterase activity / intestinal cholesterol absorption / triacylglycerol lipase ...retinyl-palmitate esterase activity / Digestion of dietary lipid / acetylesterase / ceramide catabolic process / sterol esterase / sterol ester esterase activity / pancreatic juice secretion / acetylesterase activity / intestinal cholesterol absorption / triacylglycerol lipase / triacylglycerol lipase activity / Developmental Lineage of Pancreatic Acinar Cells / catalytic activity / lipid metabolic process / heparin binding / hydrolase activity / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Mucin-like domain / Mucin-like / : / Carboxylesterase type B, active site / Carboxylesterases type-B serine active site. / Carboxylesterase type B, conserved site / Carboxylesterases type-B signature 2. / Carboxylesterase, type B / Carboxylesterase family / Alpha/Beta hydrolase fold, catalytic domain ...Mucin-like domain / Mucin-like / : / Carboxylesterase type B, active site / Carboxylesterases type-B serine active site. / Carboxylesterase type B, conserved site / Carboxylesterases type-B signature 2. / Carboxylesterase, type B / Carboxylesterase family / Alpha/Beta hydrolase fold, catalytic domain / Alpha/Beta hydrolase fold / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Bile salt-activated lipase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Moore, S.A. / Kingston, R.L. / Loomes, K.M. / Hernell, O. / Blackberg, L. / Baker, H.M. / Baker, E.N.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2001
タイトル: The structure of truncated recombinant human bile salt-stimulated lipase reveals bile salt-independent conformational flexibility at the active-site loop and provides insights into heparin binding.
著者: Moore, S.A. / Kingston, R.L. / Loomes, K.M. / Hernell, O. / Blackberg, L. / Baker, H.M. / Baker, E.N.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2000
タイトル: Crystallization and preliminary X-ray analysis of native and recombinant human bile-salt dependent lipase: strategies for improvement of diffraction quality
履歴
登録2001年7月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年8月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年4月3日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: BILE-SALT-ACTIVATED LIPASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,5752
ポリマ－57,4791
非ポリマー961
水1,13563
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)58.640, 90.080, 103.260
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 BILE-SALT-ACTIVATED LIPASE


分子量: 57479.176 Da / 分子数: 1 / 断片: 1-518 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pNUT / 細胞株 (発現宿主): KIDNEY CELLS
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
参照: UniProt: P19835, triacylglycerol lipase
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 63 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.37 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.12 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.7
詳細: PEG-6000, PIPES/KOH, Glycerol, pH 6.7, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
結晶化
*PLUS
pH: 3
詳細: Kingston, R.L., (2000) Acta Crystallogr., Sect.D, 56, 478.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
10.5-0.8 mg/mlprotein1drop
220 mMMOPS-NH4OH1drop
30.1 M1dropNaCl
40.8 mMCHAPS1drop
50.2 MPIPES-KOH1reservoir
615-25 %PEG60001reservoir
72 %glycerol1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 113 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IIC / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1996 / 詳細: Graphite Monochromator
放射モノクロメーター: Graphite plus 0.1 mm collimator / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→100 Å / Num. all: 17429 / Num. obs: 15613 / % possible obs: 89.6 % / 冗長度: 3.2 % / Biso Wilson estimate: 45 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.1 / Rsym value: 0.1 / Net I/σ(I): 6.3
反射 シェル最高解像度: 2.6 Å / 冗長度: 2.5 % / Rmerge(I) obs: 0.35 / Mean I/σ(I) obs: 2 / Rsym value: 0.35 / % possible all: 74.9
反射
*PLUS
最低解像度: 100 Å / % possible obs: 90.7 % / Rmerge(I) obs: 0.1
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 74.9 % / Rmerge(I) obs: 0.35

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
CNS1精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: Truncated core of acetylcholinesterase

解像度: 2.6→100 Å / Isotropic thermal model: Tightly restrained individual B's / 交差検証法: Freer / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh and Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.276 1570 -10% of the reflection set, randomly chosen
Rwork0.236 ---
all-17429 --
obs-15613 89.6 %-
原子変位パラメータBiso mean: 45 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-11.33 Å20 Å20 Å2
2--16.346 Å20 Å2
3----27.682 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→100 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3990 0 5 63 4058
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONbonds0.006
X-RAY DIFFRACTIONangles1.6
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最低解像度: 100 Å / σ(F): 0 / % reflection Rfree: 10 % / Rfactor obs: 0.236
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 45 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.49

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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