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万見
- PDB-6uwl: GltPh in complex with L-aspartate and sodium ions in intermediate... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6uwl
タイトルGltPh in complex with L-aspartate and sodium ions in intermediate outward-facing state
要素Glutamate transporter homolog
キーワードTRANSPORT PROTEIN / aspartate transporter
機能・相同性
機能・相同性情報


L-aspartate transmembrane transport / amino acid:sodium symporter activity / L-aspartate transmembrane transporter activity / L-aspartate import across plasma membrane / chloride transmembrane transporter activity / protein homotrimerization / chloride transmembrane transport / metal ion binding / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Proton glutamate symport protein / Sodium:dicarboxylate symporter / Sodium:dicarboxylate symporter / Sodium:dicarboxylate symporter, conserved site / Sodium:dicarboxylate symporter superfamily / Sodium:dicarboxylate symporter family / Sodium:dicarboxylate symporter family signature 1. / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-6OU / ASPARTIC ACID / Glutamate transporter homolog
類似検索 - 構成要素
生物種Pyrococcus horikoshii (古細菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.62 Å
データ登録者Wang, X. / Boudker, O.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Human Genome Research Institute (NIH/NHGRI)R37NS085318 米国
National Institutes of Health/National Human Genome Research Institute (NIH/NHGRI)R01NS064357 米国
引用ジャーナル: Nat Chem Biol / 年: 2020
タイトル: Use of paramagnetic F NMR to monitor domain movement in a glutamate transporter homolog.
著者: Yun Huang / Xiaoyu Wang / Guohua Lv / Asghar M Razavi / Gerard H M Huysmans / Harel Weinstein / Clay Bracken / David Eliezer / Olga Boudker /
要旨: In proteins where conformational changes are functionally important, the number of accessible states and their dynamics are often difficult to establish. Here we describe a novel F-NMR spectroscopy ...In proteins where conformational changes are functionally important, the number of accessible states and their dynamics are often difficult to establish. Here we describe a novel F-NMR spectroscopy approach to probe dynamics of large membrane proteins. We labeled a glutamate transporter homolog with a F probe via cysteine chemistry and with a Ni ion via chelation by a di-histidine motif. We used distance-dependent enhancement of the longitudinal relaxation of F nuclei by the paramagnetic metal to assign the observed resonances. We identified one inward- and two outward-facing states of the transporter, in which the substrate-binding site is near the extracellular and intracellular solutions, respectively. We then resolved the structure of the unanticipated second outward-facing state by cryo-EM. Finally, we showed that the rates of the conformational exchange are accessible from measurements of the metal-enhanced longitudinal relaxation of F nuclei.
履歴
登録2019年11月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年4月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年11月18日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年12月25日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_admin / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_validate_close_contact / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_admin.last_update / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-20923
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-20923
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutamate transporter homolog
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,5213
ポリマ－44,6701
非ポリマー8512
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: microscopy
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area18330 Å2

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要素

#1: タンパク質 Glutamate transporter homolog / Gltph / Glt(Ph) / Sodium-aspartate symporter Glt(Ph) / Sodium-dependent aspartate transporter


分子量: 44669.957 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Pyrococcus horikoshii (古細菌) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O59010*PLUS
#2: 化合物 ChemComp-ASP / ASPARTIC ACID


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 133.103 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H7NO4
#3: 化合物 ChemComp-6OU / [(2~{R})-1-[2-azanylethoxy(oxidanyl)phosphoryl]oxy-3-hexadecanoyloxy-propan-2-yl] (~{Z})-octadec-9-enoate


分子量: 717.996 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C39H76NO8P / コメント: リン脂質*YM
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Complex of GltPh with L-aspartate and sodium ions in MSP1E3 nanodisc
タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.134 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Pyrococcus horikoshii (古細菌)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 7.4
試料包埋: YES / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
EM embeddingMaterial: ice
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
撮影
IDImaging-ID電子線照射量 (e/Å2)フィルム・検出器のモデル
1150.1615GATAN K3 (6k x 4k)
2150.1615GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: (1.14_3260: phenix.real_space_refine) / 分類: 精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.62 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 120280 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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