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万見
- PDB-1jiq: Crystal Structure of Human Autocrine Motility Factor -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1jiq
タイトルCrystal Structure of Human Autocrine Motility Factor
要素autocrine motility factor
キーワードISOMERASE / cytokine / Autocrine Motility Factor
機能・相同性
機能・相同性情報


glucose-6-phosphate isomerase / glucose-6-phosphate isomerase activity / hemostasis / glucose 6-phosphate metabolic process / carbohydrate derivative binding / Gluconeogenesis / monosaccharide binding / Glycolysis / erythrocyte homeostasis / ciliary membrane ...glucose-6-phosphate isomerase / glucose-6-phosphate isomerase activity / hemostasis / glucose 6-phosphate metabolic process / carbohydrate derivative binding / Gluconeogenesis / monosaccharide binding / Glycolysis / erythrocyte homeostasis / ciliary membrane / positive regulation of immunoglobulin production / response to testosterone / humoral immune response / mesoderm formation / response to immobilization stress / response to cadmium ion / response to muscle stretch / positive regulation of endothelial cell migration / cytokine activity / gluconeogenesis / response to progesterone / glycolytic process / TP53 Regulates Metabolic Genes / growth factor activity / response to estradiol / glucose homeostasis / secretory granule lumen / in utero embryonic development / ficolin-1-rich granule lumen / negative regulation of neuron apoptotic process / carbohydrate metabolic process / learning or memory / ubiquitin protein ligase binding / Neutrophil degranulation / extracellular exosome / extracellular region / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Phosphoglucose isomerase, C-terminal domain / Phosphoglucose isomerase, C-terminal domain - #10 / Phosphoglucose isomerase, C-terminal / Phosphoglucose isomerase signature 1. / Phosphoglucose isomerase (PGI) / Phosphoglucose isomerase, conserved site / Phosphoglucose isomerase, SIS domain 1 / Phosphoglucose isomerase, SIS domain 2 / Phosphoglucose isomerase / Phosphoglucose isomerase signature 2. ...Phosphoglucose isomerase, C-terminal domain / Phosphoglucose isomerase, C-terminal domain - #10 / Phosphoglucose isomerase, C-terminal / Phosphoglucose isomerase signature 1. / Phosphoglucose isomerase (PGI) / Phosphoglucose isomerase, conserved site / Phosphoglucose isomerase, SIS domain 1 / Phosphoglucose isomerase, SIS domain 2 / Phosphoglucose isomerase / Phosphoglucose isomerase signature 2. / Glucose-6-phosphate isomerase family profile. / SIS domain superfamily / Glucose-6-phosphate isomerase like protein; domain 1 / Rossmann fold / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Glucose-6-phosphate isomerase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Tanaka, N. / Haga, A. / Uemura, H. / Akiyama, H. / Funasaka, T. / Nagase, H. / Raz, A. / Nakamura, K.T.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2002
タイトル: Inhibition mechanism of cytokine activity of human autocrine motility factor examined by crystal structure analyses and site-directed mutagenesis studies.
著者: Tanaka, N. / Haga, A. / Uemura, H. / Akiyama, H. / Funasaka, T. / Nagase, H. / Raz, A. / Nakamura, K.T.
履歴
登録2001年7月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02002年6月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年10月25日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: autocrine motility factor
B: autocrine motility factor
C: autocrine motility factor
D: autocrine motility factor


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)252,9204
ポリマ－252,9204
非ポリマー00
水26,5721475
1
A: autocrine motility factor
B: autocrine motility factor


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)126,4602
ポリマ－126,4602
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area12920 Å2
ΔGint-74 kcal/mol
Surface area37000 Å2
手法PISA
2
C: autocrine motility factor
D: autocrine motility factor


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)126,4602
ポリマ－126,4602
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area12960 Å2
ΔGint-71 kcal/mol
Surface area36890 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)80.77, 107.4, 270.7
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細The biological assembly is a dimer. Two dimers exist in an asymmetric unit.

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要素

#1: タンパク質
autocrine motility factor / glucose phosphate isomerase


分子量: 63229.949 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pGEX-6P / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P06744, glucose-6-phosphate isomerase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1475 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.99 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: cacodylate, sodium acetate, PEG8000, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-18B / 波長: 1
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2000年11月26日
放射モノクロメーター: SI 111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→40 Å / Num. obs: 183404 / % possible obs: 98.7 % / 冗長度: 7.4 % / Rmerge(I) obs: 0.108 / Net I/σ(I): 4.6
反射 シェル解像度: 1.9→2 Å / 冗長度: 4.4 % / Rmerge(I) obs: 0.305 / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / % possible all: 92.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
AMoRE位相決定
REFMAC5精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1DQR

1dqr


解像度: 1.9→36 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.955 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.94 / SU B: 4.203 / SU ML: 0.125 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.145 / ESU R Free: 0.128 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.19791 9195 5 %RANDOM
Rwork0.16747 ---
obs0.169 174100 98.69 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 15.102 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.36 Å20 Å20 Å2
2--0.68 Å20 Å2
3----1.04 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→36 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数17780 0 0 1475 19255
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.02118216
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0216316
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3211.93124660
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.759338000
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.13132224
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.32153297
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0860.22680
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0220268
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.023760
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2280.34209
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1960.316429
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1370.51395
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other0.1510.510
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2840.314
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.1740.337
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2090.533
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.591.511064
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.089217832
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.74737152
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.8664.56828
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.949 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.244 593
Rwork0.206 11476

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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