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- PDB-1jfi: Crystal Structure of the NC2-TBP-DNA Ternary Complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1jfi
タイトルCrystal Structure of the NC2-TBP-DNA Ternary Complex
要素
  • (Transcription Regulator NC2 ...) x 2
  • 5'-D(*G*GP*AP*GP*CP*CP*CP*TP*TP*TP*TP*AP*TP*AP*GP*CP*CP*AP*A)-3'
  • 5'-D(*TP*TP*GP*GP*CP*TP*AP*TP*AP*AP*AP*AP*GP*GP*GP*CP*TP*CP*C)-3'
  • TATA-BOX-BINDING PROTEIN (TBP)
キーワードTRANSCRIPTION/DNA / Histone / H2A/H2B / TBP / TATA-DNA / transcription initiation / NC2 / Negative Cofactor / Structural Genomics / PSI / Protein Structure Initiative / New York SGX Research Center for Structural Genomics / NYSGXRC / TRANSCRIPTION-DNA COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


negative cofactor 2 complex / regulation of tubulin deacetylation / RNA polymerase transcription factor SL1 complex / RNA polymerase III general transcription initiation factor activity / RNA polymerase I core promoter sequence-specific DNA binding / Signaling by Activin / Signaling by NODAL / RNA Polymerase III Transcription Initiation From Type 1 Promoter / RNA Polymerase III Transcription Initiation From Type 2 Promoter / RNA Polymerase III Transcription Initiation From Type 3 Promoter ...negative cofactor 2 complex / regulation of tubulin deacetylation / RNA polymerase transcription factor SL1 complex / RNA polymerase III general transcription initiation factor activity / RNA polymerase I core promoter sequence-specific DNA binding / Signaling by Activin / Signaling by NODAL / RNA Polymerase III Transcription Initiation From Type 1 Promoter / RNA Polymerase III Transcription Initiation From Type 2 Promoter / RNA Polymerase III Transcription Initiation From Type 3 Promoter / transcription factor TFIIA complex / ATAC complex / female germ cell nucleus / RNA Polymerase III Abortive And Retractive Initiation / male pronucleus / female pronucleus / RNA polymerase II general transcription initiation factor binding / RNA Polymerase I Transcription Termination / RNA polymerase II general transcription initiation factor activity / transcription factor TFIID complex / Formation of WDR5-containing histone-modifying complexes / HIV Transcription Initiation / RNA Polymerase II HIV Promoter Escape / Transcription of the HIV genome / RNA Polymerase II Promoter Escape / RNA Polymerase II Transcription Pre-Initiation And Promoter Opening / RNA Polymerase II Transcription Initiation / RNA Polymerase II Transcription Initiation And Promoter Clearance / aryl hydrocarbon receptor binding / regulation of cell division / TFIIB-class transcription factor binding / RNA Polymerase I Transcription Initiation / regulation of embryonic development / RNA polymerase II transcribes snRNA genes / positive regulation of transcription initiation by RNA polymerase II / transcription by RNA polymerase III / core promoter sequence-specific DNA binding / RNA polymerase II core promoter sequence-specific DNA binding / RNA polymerase II preinitiation complex assembly / RNA Polymerase II Pre-transcription Events / TBP-class protein binding / male germ cell nucleus / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / transcription initiation at RNA polymerase II promoter / RNA Polymerase I Promoter Escape / DNA-templated transcription initiation / mRNA transcription by RNA polymerase II / euchromatin / NoRC negatively regulates rRNA expression / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / RNA polymerase II transcription regulator complex / mitotic spindle / HATs acetylate histones / DNA-binding transcription factor binding / spermatogenesis / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / Estrogen-dependent gene expression / transcription by RNA polymerase II / transcription cis-regulatory region binding / regulation of cell cycle / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / protein heterodimerization activity / regulation of DNA-templated transcription / regulation of transcription by RNA polymerase II / chromatin / enzyme binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / DNA binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Negative cofactor 2 complex subunit beta / : / Transcription factor CBF/NF-Y/archaeal histone domain / Histone-like transcription factor (CBF/NF-Y) and archaeal histone / TATA-Binding Protein / TATA-Binding Protein / TATA-box binding protein, eukaryotic / TATA-box binding protein / TATA-box binding protein, conserved site / Transcription factor TFIID (or TATA-binding protein, TBP) ...Negative cofactor 2 complex subunit beta / : / Transcription factor CBF/NF-Y/archaeal histone domain / Histone-like transcription factor (CBF/NF-Y) and archaeal histone / TATA-Binding Protein / TATA-Binding Protein / TATA-box binding protein, eukaryotic / TATA-box binding protein / TATA-box binding protein, conserved site / Transcription factor TFIID (or TATA-binding protein, TBP) / Transcription factor TFIID repeat signature. / Histone, subunit A / Histone, subunit A / TBP domain superfamily / Histone-fold / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / DNA (> 10) / TATA-box-binding protein / Protein Dr1 / Dr1-associated corepressor
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.62 Å
データ登録者Kamada, K. / Shu, F. / Chen, H. / Malik, S. / Stelzer, G. / Roeder, R.G. / Meisterernst, M. / Burley, S.K. / New York SGX Research Center for Structural Genomics (NYSGXRC)
引用ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2001
タイトル: Crystal structure of negative cofactor 2 recognizing the TBP-DNA transcription complex.
著者: Kamada, K. / Shu, F. / Chen, H. / Malik, S. / Stelzer, G. / Roeder, R.G. / Meisterernst, M. / Burley, S.K.
履歴
登録2001年6月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年7月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年2月3日Group: Database references / Structure summary
カテゴリ: audit_author / citation_author / struct_ref_seq_dif
Item: _audit_author.identifier_ORCID / _citation_author.identifier_ORCID / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42023年8月16日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
D: 5'-D(*TP*TP*GP*GP*CP*TP*AP*TP*AP*AP*AP*AP*GP*GP*GP*CP*TP*CP*C)-3'
E: 5'-D(*G*GP*AP*GP*CP*CP*CP*TP*TP*TP*TP*AP*TP*AP*GP*CP*CP*AP*A)-3'
A: Transcription Regulator NC2 alpha chain
B: Transcription Regulator NC2 beta chain
C: TATA-BOX-BINDING PROTEIN (TBP)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)63,0765
ポリマ－63,0765
非ポリマー00
水1629
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)76.684, 119.075, 155.076
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

-
要素

-
DNA鎖 , 2種, 2分子 DE

#1: DNA鎖 5'-D(*TP*TP*GP*GP*CP*TP*AP*TP*AP*AP*AP*AP*GP*GP*GP*CP*TP*CP*C)-3'


分子量: 5844.796 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
詳細: 19 BASE-PAIR TATA-CONTAINING OLIGONUCLEOTIDE TOP STRAND
#2: DNA鎖 5'-D(*G*GP*AP*GP*CP*CP*CP*TP*TP*TP*TP*AP*TP*AP*GP*CP*CP*AP*A)-3'


分子量: 5804.773 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
詳細: 19 BASE-PAIR TATA-CONTAINING OLIGONUCLEOTIDE BOTTOM STRAND

-
Transcription Regulator NC2 ... , 2種, 2分子 AB

#3: タンパク質 Transcription Regulator NC2 alpha chain


分子量: 10813.676 Da / 分子数: 1 / Fragment: RESIDUES 1-77 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NC2 alpha (DRAP1)
Plasmid details: His tag eliminated. coexpressed with NC2 beta
プラスミド: pET11d / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q14919
#4: タンパク質 Transcription Regulator NC2 beta chain / DR1 PROTEIN


分子量: 19755.947 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NC2 beta (Dr1) / Plasmid details: coexpressed with NC2 alpha / プラスミド: pET28a / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q01658

-
タンパク質 / 非ポリマー , 2種, 10分子 C

#5: タンパク質 TATA-BOX-BINDING PROTEIN (TBP) / Transcription Initiation Factor TFIID


分子量: 20856.729 Da / 分子数: 1 / Fragment: RESIDUES 359-539 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: tbp / Plasmid details: codon usage is optimized for this gene / プラスミド: pET15b / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P20226
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.79 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.84 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: PEG 4000, sodium citrate, potassium chloride, magnesium chloride, DTT, pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
溶液の組成
ID名称Crystal-IDSol-ID
1PEG 400011
2sodium citrate11
3KCl11
4MgCl211
5DTT11
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
10.5 mMprotein1drop
2100 mM1reservoir
3100 mM1reservoirKCl
420 mM1reservoirMgCl2
510 mMdithiothreitol1reservoir
620 %(w/v)PEG40001reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.984
検出器タイプ: SBC-2 / 検出器: CCD / 日付: 2000年7月2日 / 詳細: VERTICAL FOCUSING MIRROR
放射モノクロメーター: ROSENBAUM-ROCK MONOCHROMATOR / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.984 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.62→20 Å / Num. all: 21406 / Num. obs: 21406 / % possible obs: 98.4 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 6.7 % / Biso Wilson estimate: 78.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.058 / Rsym value: 0.058 / Net I/σ(I): 19.6
反射 シェル解像度: 2.62→2.71 Å / 冗長度: 5.2 % / Rmerge(I) obs: 0.312 / Num. unique all: 1952 / Rsym value: 0.312 / % possible all: 91.6
反射
*PLUS
Num. measured all: 562756

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
CNS0.9精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1CDW

1cdw


解像度: 2.62→19.84 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / Isotropic thermal model: isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.277 1499 7.1 %RANDOM
Rwork0.233 ---
all0.239 21653 --
obs0.236 21084 97.4 %-
溶媒の処理溶媒モデル: CNS bulk solvent model used / Bsol: 29.7687 Å2 / ksol: 0.302265 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 61.53 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--16.66 Å20 Å20 Å2
2--21.02 Å20 Å2
3----4.36 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.44 Å0.37 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.46 Å0.42 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.62→19.84 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3002 732 0 9 3743
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d20.7
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.1
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 8

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection Rfree% reflection Rfree (%)Rfactor RworkNum. reflection RworkRfactor Rfree error% reflection obs (%)
2.62-2.740.3531776.70.3623870.02790.1
2.74-2.880.3291927.20.33325720.02496.1
2.88-3.060.2811736.50.28326220.02197.8
3.06-3.30.2951937.20.29426270.02198.3
3.3-3.630.2551786.60.25226670.01999
3.63-4.150.2251866.90.22226970.01699.4
4.15-5.210.1792017.40.17927190.01399.7
5.21-19.840.20719970.20827930.01598.4
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 0.9 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
σ(F): 2 / % reflection Rfree: 7.1 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg20.7
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg1.1
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.353 / % reflection Rfree: 6.7 % / Rfactor Rwork: 0.36

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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