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- PDB-1jdq: Solution Structure of TM006 Protein from Thermotoga maritima -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1jdq
タイトルSolution Structure of TM006 Protein from Thermotoga maritima
要素HYPOTHETICAL PROTEIN TM0983
キーワードSTRUCTURAL GENOMICS / TM006 / Thermotoga maritima
機能・相同性TusA-like domain / Uncharacterized protein family UPF0033 signature. / TusA-like domain / Sulfurtransferase TusA / TusA-like domain superfamily / Translation Initiation Factor IF3 / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta / Putative sulfur carrier protein TM_0983
機能・相同性情報
生物種Thermotoga maritima (バクテリア)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Denisov, A.Y. / Finak, G. / Yee, A. / Kozlov, G. / Gehring, K. / Arrowsmith, C.H.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2002
タイトル: An NMR approach to structural proteomics.
著者: Yee, A. / Chang, X. / Pineda-Lucena, A. / Wu, B. / Semesi, A. / Le, B. / Ramelot, T. / Lee, G.M. / Bhattacharyya, S. / Gutierrez, P. / Denisov, A. / Lee, C.H. / Cort, J.R. / Kozlov, G. / ...著者: Yee, A. / Chang, X. / Pineda-Lucena, A. / Wu, B. / Semesi, A. / Le, B. / Ramelot, T. / Lee, G.M. / Bhattacharyya, S. / Gutierrez, P. / Denisov, A. / Lee, C.H. / Cort, J.R. / Kozlov, G. / Liao, J. / Finak, G. / Chen, L. / Wishart, D. / Lee, W. / McIntosh, L.P. / Gehring, K. / Kennedy, M.A. / Edwards, A.M. / Arrowsmith, C.H.
履歴
登録2001年6月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年2月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年2月23日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HYPOTHETICAL PROTEIN TM0983


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,2221
ポリマ－11,2221
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 85structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 HYPOTHETICAL PROTEIN TM0983 / TM006 Protein


分子量: 11221.925 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermotoga maritima (バクテリア)
プラスミド: Pet15b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 gold magic / 参照: UniProt: Q9X078

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
111HN(CA)CB
121cbca(co)hn
23215N-HMQC-TOCSY
24215N-HMQC-NOESY
353TOCSY
363NOESY
NMR実験の詳細Text: Structure was determined using 2D and 3D experiments for unlabelled, 15N-labelled and double-labelled protein.

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
12 mM TM006 protein U-15N,13C; 50mM phosphate buffer90% H2O/10% D2O
22 mM TM006 protein U-15N; 50mM phosphate buffer90% H2O/10% D2O
35 mM TM006 unlabelled protein; 50mM phosphate buffer90% H2O/10% D2O
試料状態
Conditions-IDイオン強度pH圧 (kPa)温度 (K)
1150 mM NaCl 6.8 1 atm310 K
2150 mM NaCl 6.8 1 atm310 K
3150 mM NaCl 6.8 1 atm310 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメータータイプ: Bruker DRX / 製造業者: Bruker / モデル: DRX / 磁場強度: 500 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
XwinNMR2.1BRUKERcollection
XwinNMR2.1BRUKER解析
XEASY1.3.13Bartels et al.データ解析
ARIA14.5.98Nilges et al.データ解析
CNS0.9Brunger et al.精密化
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
詳細: After determination of protein fold by using manual NOE assigments, values of coupling constants and 13C chemical shifts, automatic peak NOE assigments were made by using ARIA and the ...詳細: After determination of protein fold by using manual NOE assigments, values of coupling constants and 13C chemical shifts, automatic peak NOE assigments were made by using ARIA and the structure refined by using standard protocol in CNS.
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 85 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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