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- PDB-1jde: K22A mutant of pyruvate, phosphate dikinase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1jde
タイトルK22A mutant of pyruvate, phosphate dikinase
要素PYRUVATE, PHOSPHATE DIKINASE
キーワードTRANSFERASE / PHOSPHOTRANSFERASE / KINASE / nucleotide binding site mutant
機能・相同性
機能・相同性情報


pyruvate, phosphate dikinase / pyruvate, phosphate dikinase activity / kinase activity / ATP binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Pyruvate Phosphate di-kinase; domain 2 / Pyruvate Phosphate Dikinase, domain 2 / Acyl-CoA Binding Protein - #30 / Pyruvate, phosphate dikinase / Pyruvate phosphate dikinase, AMP/ATP-binding / Pyruvate phosphate dikinase, AMP/ATP-binding domain / Phosphohistidine domain / PEP-utilising enzyme, active site / PEP-utilizing enzymes phosphorylation site signature. / PEP-utilising enzyme, conserved site ...Pyruvate Phosphate di-kinase; domain 2 / Pyruvate Phosphate Dikinase, domain 2 / Acyl-CoA Binding Protein - #30 / Pyruvate, phosphate dikinase / Pyruvate phosphate dikinase, AMP/ATP-binding / Pyruvate phosphate dikinase, AMP/ATP-binding domain / Phosphohistidine domain / PEP-utilising enzyme, active site / PEP-utilizing enzymes phosphorylation site signature. / PEP-utilising enzyme, conserved site / PEP-utilizing enzymes signature 2. / PEP-utilising enzyme, C-terminal / PEP-utilising enzyme, PEP-binding domain / PEP-utilising enzyme, mobile domain / Phosphohistidine domain superfamily / PEP-utilising enzyme, mobile domain / Acyl-CoA Binding Protein / Phosphoenolpyruvate-binding domains / Glucose Oxidase; domain 1 / ATP-grasp fold, A domain / Pyruvate kinase-like domain superfamily / Pyruvate/Phosphoenolpyruvate kinase-like domain superfamily / ATP-grasp fold, subdomain 1 / ATP-grasp fold, B domain / D-amino Acid Aminotransferase; Chain A, domain 1 / Dna Ligase; domain 1 / 3-Layer(bba) Sandwich / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Up-down Bundle / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Pyruvate, phosphate dikinase
類似検索 - 構成要素
生物種Clostridium symbiosum (バクテリア)
手法X線回折 / フーリエ合成 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Ye, D. / Wei, M. / McGuire, M. / Huang, K. / Kapadia, G. / Herzberg, O. / Martin, B.M. / Dunaway-Mariano, D.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2001
タイトル: Investigation of the catalytic site within the ATP-grasp domain of Clostridium symbiosum pyruvate phosphate dikinase.
著者: Ye, D. / Wei, M. / McGuire, M. / Huang, K. / Kapadia, G. / Herzberg, O. / Martin, B.M. / Dunaway-Mariano, D.
#1: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1996
タイトル: Swiveling-domain Mechanism for Enzymatic Phosphotransfer between Remote Reaction Sites
著者: Herzberg, O. / Chen, C.C. / Kapadia, G. / McGuire, M. / Carroll, L.J. / Noh, S.J. / Dunaway-Mariano, D.
履歴
登録2001年6月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年11月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32017年10月4日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.42018年4月4日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.type
改定 1.52021年10月27日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.62024年2月7日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PYRUVATE, PHOSPHATE DIKINASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)96,7743
ポリマ－96,5821
非ポリマー1922
水73941
1
A: PYRUVATE, PHOSPHATE DIKINASE
ヘテロ分子

A: PYRUVATE, PHOSPHATE DIKINASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)193,5486
ポリマ－193,1642
非ポリマー3844
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-x+1,y,-z1
Buried area2650 Å2
ΔGint-80 kcal/mol
Surface area66810 Å2
手法PISA
2
A: PYRUVATE, PHOSPHATE DIKINASE
ヘテロ分子

A: PYRUVATE, PHOSPHATE DIKINASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)193,5486
ポリマ－193,1642
非ポリマー3844
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,y,-z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)89.9, 58.6, 102.3
Angle α, β, γ (deg.)90., 95.1, 90.
Int Tables number3
Space group name H-MP121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-901-

SO4

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要素

#1: タンパク質 PYRUVATE, PHOSPHATE DIKINASE / PPDK


分子量: 96582.047 Da / 分子数: 1 / 変異: K22A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Clostridium symbiosum (バクテリア)
遺伝子: PODK / プラスミド: PACYC184D-12 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): JM 101 / 参照: UniProt: P22983, pyruvate, phosphate dikinase
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 41 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.78 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.72 %
結晶化温度: 303 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 50% saturated ammonium sulfate, 100mM Hepes buffer, 100mM KCL, 0.1mM EDTA, 1mM Mercaptoethanol, 20mM imidazole buffer pH 6.5, 10mg/ml protein, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 303K
結晶化
*PLUS
温度: 30 ℃ / pH: 6.5
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
150-55 %satammonium sulfate1reservoir
2100 mMHEPES1reservoirpH7.0
310 mg/mlprotein1drop
420 mMimidazole1droppH6.5
5100 mM1dropKCl
60.1 mMEDTA1drop
71 mMmercaptoethanol1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 298 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: SIEMENS / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 1996年8月5日
放射モノクロメーター: graphite / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→50 Å / Num. all: 25068 / Num. obs: 25068 / % possible obs: 98 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.3 % / Rmerge(I) obs: 0.07
反射 シェル解像度: 2.8→2.9 Å / % possible all: 53

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解析

ソフトウェア
名称分類
X-PLORモデル構築
X-PLOR精密化
X-GENデータ削減
X-GENデータスケーリング
X-PLOR位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: PDB entry 1DIK without solvent molecules and with K22 truncated to Gly

1dik


解像度: 2.8→10 Å / σ(F): 2 / 詳細: TNT was also used for refinement. /
Rfactor反射数
Rwork0.193 -
obs-20093
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6717 0 10 41 6768
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.019
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg2.7
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.8 Å / 最低解像度: 10 Å / σ(F): 2 / Rfactor obs: 0.193
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONx_plane_restr0.019

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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