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- PDB-1jb3: The Laminin-Binding Domain of Agrin is structurally related to N-... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1jb3
タイトルThe Laminin-Binding Domain of Agrin is structurally related to N-TIMP-1
要素Agrin
キーワードCELL ADHESION / neuromuscular junction / agrin / interaction coiled-doil proteins with globular proteins / OB-fold / TIMP
機能・相同性
機能・相同性情報


acetylcholine receptor regulator activity / extracellular matrix of synaptic cleft / positive regulation of synaptic assembly at neuromuscular junction / skeletal muscle acetylcholine-gated channel clustering / chondroitin sulfate binding / laminin-1 binding / sialic acid binding / neuron cell-cell adhesion / photoreceptor ribbon synapse / dystroglycan binding ...acetylcholine receptor regulator activity / extracellular matrix of synaptic cleft / positive regulation of synaptic assembly at neuromuscular junction / skeletal muscle acetylcholine-gated channel clustering / chondroitin sulfate binding / laminin-1 binding / sialic acid binding / neuron cell-cell adhesion / photoreceptor ribbon synapse / dystroglycan binding / basal part of cell / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activator activity / filopodium assembly / glycosaminoglycan binding / heparan sulfate proteoglycan binding / extracellular matrix binding / positive regulation of filopodium assembly / neuromuscular junction development / receptor clustering / basement membrane / laminin binding / positive regulation of GTPase activity / extracellular matrix / brain development / neuromuscular junction / nervous system development / heparin binding / signaling receptor activity / negative regulation of neuron projection development / actin cytoskeleton organization / cell differentiation / membrane raft / axon / synapse / calcium ion binding / glutamatergic synapse / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular space / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
NtA (N-terminal agrin) domain / Agrin NtA domain / NtA (N-terminal agrin) domain profile. / Follistatin-like, N-terminal / Follistatin-N-terminal domain-like / Factor I / membrane attack complex / factor I membrane attack complex / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) - #120 / Laminin G domain / Laminin-type EGF-like (LE) domain profile. ...NtA (N-terminal agrin) domain / Agrin NtA domain / NtA (N-terminal agrin) domain profile. / Follistatin-like, N-terminal / Follistatin-N-terminal domain-like / Factor I / membrane attack complex / factor I membrane attack complex / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) - #120 / Laminin G domain / Laminin-type EGF-like (LE) domain profile. / Laminin-type EGF-like (LE) domain signature. / Laminin-type epidermal growth factor-like domai / Domain found in sea urchin sperm protein, enterokinase, agrin / Laminin EGF domain / : / Laminin-type EGF domain / SEA domain superfamily / Kazal-type serine protease inhibitor domain / Kazal-type serine protease inhibitor domain / SEA domain profile. / SEA domain / SEA domain / Laminin G domain profile. / Kazal type serine protease inhibitors / Laminin G domain / Laminin G domain / Kazal domain superfamily / Kazal domain / Kazal domain profile. / Tissue inhibitor of metalloproteinases-like, OB-fold / EGF-like domain / EGF-type aspartate/asparagine hydroxylation site / Aspartic acid and asparagine hydroxylation site. / EGF-like calcium-binding domain / Calcium-binding EGF-like domain / Epidermal growth factor-like domain. / EGF-like domain profile. / EGF-like domain signature 1. / EGF-like domain signature 2. / EGF-like domain / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Gallus gallus (ニワトリ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Stetefeld, J.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 2001
タイトル: The laminin-binding domain of agrin is structurally related to N-TIMP-1.
著者: Stetefeld, J. / Jenny, M. / Schulthess, T. / Landwehr, R. / Schumacher, B. / Frank, S. / Ruegg, M.A. / Engel, J. / Kammerer, R.A.
履歴
登録2001年6月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年8月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Agrin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,1311
ポリマ－15,1311
非ポリマー00
水3,315184
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)76.130, 49.460, 53.280
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 116.40, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Agrin


分子量: 15131.321 Da / 分子数: 1 / 断片: Laminin-Binding Domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Gallus gallus (ニワトリ) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q90685, UniProt: P31696*PLUS
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 184 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.8125 Å3/Da / 溶媒含有率: 56 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.8
詳細: PEG4000, pH 5.8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / pH: 5.2
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
14 mg/mlprotein1drop
20.1 Mcitrate1reservoir
320 %(w/v)PEG40001reservoir
420 %(w/v)2-propanol1reservoir
520 %(w/v)MPD1reservoir

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データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM14 / 波長: 0.95, 0.97842, 0.97928, 1.2
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.951
20.978421
30.979281
41.21
反射解像度: 1.6→30 Å / Num. obs: 22609 / % possible obs: 94.3 % / Observed criterion σ(I): 5 / 冗長度: 2.3 % / Biso Wilson estimate: 22.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.058 / Rsym value: 0.06 / Net I/σ(I): 5
反射 シェル解像度: 1.6→1.66 Å / Rmerge(I) obs: 0.283 / Mean I/σ(I) obs: 5 / Rsym value: 0.325
反射
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.06
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 93.6 % / Rmerge(I) obs: 0.325

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SHARP位相決定
CNS1精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.6→8 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Data cutoff high absF: 1712138.96 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.243 2135 9.9 %RANDOM
Rwork0.198 ---
obs0.198 21475 91.9 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 77 Å2 / ksol: 0.537 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 26.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.88 Å20 Å2-3.02 Å2
2---1.06 Å20 Å2
3----1.82 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.24 Å0.22 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.2 Å0.19 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1026 0 0 184 1210
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.6
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.76
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 1.6→1.7 Å / Rfactor Rfree error: 0.017 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.309 333 9.9 %
Rwork0.285 3027 -
obs--86.3 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMION.TOP
X-RAY DIFFRACTION4ION.PARAM
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
% reflection Rfree: 9.9 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 26.3 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg23.6
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.76
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.309 / % reflection Rfree: 9.9 % / Rfactor Rwork: 0.285

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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