[日本語] English
万見
- PDB-1jad: C-terminal Domain of Turkey PLC-beta -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1jad
タイトルC-terminal Domain of Turkey PLC-beta
要素phospholipase C beta
キーワードHYDROLASE / AlPHA HELICAL COILED COIL
機能・相同性
機能・相同性情報


phosphoinositide phospholipase C / phosphatidylinositol metabolic process / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate phospholipase C activity / phosphatidylinositol-mediated signaling / lipid catabolic process / release of sequestered calcium ion into cytosol / G protein-coupled receptor signaling pathway / calcium ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
1-phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate phosphodiesterase beta-2 / : / Phospholipase C Beta; Chain: A / Phospholipase C beta, distal C-terminal domain / Phospholipase C-beta, C-terminal domain / PLC-beta C terminal / PLC-beta, PH domain / Phospholipase C-beta, C-terminal domain superfamily / : / PH domain ...1-phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate phosphodiesterase beta-2 / : / Phospholipase C Beta; Chain: A / Phospholipase C beta, distal C-terminal domain / Phospholipase C-beta, C-terminal domain / PLC-beta C terminal / PLC-beta, PH domain / Phospholipase C-beta, C-terminal domain superfamily / : / PH domain / Phosphoinositide phospholipase C beta1-4-like EF-hand domain / Phosphatidylinositol-4, 5-bisphosphate phosphodiesterase beta / Phosphoinositide phospholipase C family / Phospholipase C, phosphatidylinositol-specific, Y domain / Phosphatidylinositol-specific phospholipase C, Y domain / Phosphatidylinositol-specific phospholipase Y-box domain profile. / Phospholipase C, catalytic domain (part); domain Y / Phosphatidylinositol-specific phospholipase C, X domain / Phosphatidylinositol-specific phospholipase C, X domain / Phospholipase C, catalytic domain (part); domain X / Phosphatidylinositol-specific phospholipase X-box domain profile. / PLC-like phosphodiesterase, TIM beta/alpha-barrel domain superfamily / Protein kinase C conserved region 2 (CalB) / C2 domain / C2 domain / C2 domain profile. / C2 domain superfamily / EF-hand domain pair / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
1-phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate phosphodiesterase
類似検索 - 構成要素
生物種Meleagris gallopavo (シチメンチョウ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Singer, A.U. / Waldo, G.L. / Harden, T.K. / Sondek, J.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 2002
タイトル: A unique fold of phospholipase C-beta mediates dimerization and interaction with G alpha q.
著者: Singer, A.U. / Waldo, G.L. / Harden, T.K. / Sondek, J.
履歴
登録2001年5月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年12月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年10月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: phospholipase C beta
B: phospholipase C beta
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,7763
ポリマ－59,6802
非ポリマー961
水2,576143
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)39.111, 51.928, 79.350
Angle α, β, γ (deg.)101.07, 96.96, 100.70
Int Tables number1
Space group name H-MP1
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (0.2981, 0.2383, 0.9243), (0.2397, -0.956, 0.1691), (0.9239, 0.1711, -0.3421)
ベクター: -36.2667, 51.7161, 36.9613)

-
要素

#1: タンパク質 phospholipase C beta / PLC-BETA


分子量: 29840.090 Da / 分子数: 2 / 断片: C-terminus / 変異: DEL(946-978) / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Meleagris gallopavo (シチメンチョウ)
Cell: erythrocyte / プラスミド: pPROEX HTb / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): B834(DE3) / 参照: UniProt: Q91086, phosphoinositide phospholipase C
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 143 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.57 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.12 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6
詳細: PEG 2000, bis-tris, lithium sulfate, glycerol, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 291K
結晶化
*PLUS
PH range low: 6.3 / PH range high: 5.7
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
112-16 %(w/v)PEG20001reservoir
280 mMBis-Tris1reservoirpH5.7-6.3
360-120 mMammonium sulfate1reservoir
410 %(v/v)glycerol1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL1-5 / 波長: 0.97949, 0.97940, 0.97526
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2000年4月14日
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.979491
20.97941
30.975261
反射解像度: 2.4→30 Å / Num. all: 22737 / Num. obs: 20867 / % possible obs: 91.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 5.6 % / Biso Wilson estimate: 31.8 Å2 / Limit h max: 18 / Limit h min: -18 / Limit k max: 23 / Limit k min: -18 / Limit l max: 37 / Limit l min: 0 / Observed criterion F max: 2383914.3 / Observed criterion F min: 48.1 / Rmerge(I) obs: 0.079 / Rsym value: 0.079 / Net I/σ(I): 12.6
反射 シェル解像度: 2.4→2.44 Å / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.171 / Mean I/σ(I) obs: 6.2 / Num. unique all: 873 / Rsym value: 0.2 / % possible all: 75.1

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
CNS1精密化
SCALEPACKデータスケーリング
MLPHARE位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.4→30 Å / Rfactor Rfree error: 0.009 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / Isotropic thermal model: isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.295 1061 5.1 %random
Rwork0.254 ---
all0.256 20931 --
obs0.256 20931 90.3 %-
溶媒の処理溶媒モデル: CNS bulk solvent model used / Bsol: 29.7183 Å2 / ksol: 0.335158 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 99.35 Å2 / Biso mean: 43.04 Å2 / Biso min: 2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-6 Å210 Å27.16 Å2
2---9.37 Å2-4.68 Å2
3---3.37 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.4 Å0.33 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.43 Å0.37 Å
Luzzati d res high-2.4
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4008 0 5 143 4156
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.25
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d14.8
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d0.73
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 8

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection Rfree% reflection Rfree (%)Rfactor RworkNum. reflection RworkRfactor Rfree errorNum. reflection allNum. reflection obs% reflection obs (%)
2.4-2.510.3411133.90.31320970.0292890221076.5
2.51-2.640.2931093.80.29222780.0282906238782.1
2.64-2.810.2911334.50.28923890.0252946252285.6
2.81-3.020.2891294.50.28824510.0252880258089.6
3.02-3.330.251334.60.25125870.0222893272094
3.33-3.810.2371364.70.2426910.022909282797.2
3.81-4.790.2141735.90.21526770.0162909285098
4.79-28.070.2511374.70.24827230.0212902286098.6
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION3ion.paramion.top
X-RAY DIFFRACTION4&_1_PARAMETER_INFILE_4
X-RAY DIFFRACTION5&_1_PARAMETER_INFILE_5
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 0.3 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最低解像度: 20 Å / σ(F): 0 / % reflection Rfree: 5.1 % / Rfactor obs: 0.254 / Rfactor Rfree: 0.293
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg14.8
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.73
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.341 / % reflection Rfree: 3.9 % / Rfactor Rwork: 0.313

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る