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- PDB-1j4w: COMPLEX OF THE KH3 and KH4 DOMAINS OF FBP WITH A SINGLE_STRANDED ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1j4w
タイトルCOMPLEX OF THE KH3 and KH4 DOMAINS OF FBP WITH A SINGLE_STRANDED 29mer DNA OLIGONUCLEOTIDE FROM THE FUSE ELEMENT OF THE C-MYC ONCOGENE
要素
  • DNA (5'-D(*GP*TP*A*TP*AP*TP*TP*CP*CP*CP*TP*CP*GP*GP*G*AP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*AP*TP*TP*TP*TP*GP*T)-3')
  • FUSE binding protein
キーワードTRANSCRIPTION/DNA / SINGLE-STRANDED DNA BINDING PROTEIN / TRANSCRIPTION FACTOR (転写因子) / FBP / FUSE ELEMENT / C-MYC ONCOGENE / TRANSCRIPTION-DNA COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


single-stranded DNA binding / 遺伝子発現の調節 / mRNA binding / positive regulation of gene expression / RNA binding / 核質 / 細胞核 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
: / : / : / : / Far upstream element-binding protein, C-terminal / Domain of unknown function (DUF1897) / K Homology domain, type 1 / KHドメイン / K Homology domain, type 1 / Ribosomal Protein S8; Chain: A, domain 1 ...: / : / : / : / Far upstream element-binding protein, C-terminal / Domain of unknown function (DUF1897) / K Homology domain, type 1 / KHドメイン / K Homology domain, type 1 / Ribosomal Protein S8; Chain: A, domain 1 / Type-1 KH domain profile. / K Homology domain, type 1 superfamily / KHドメイン / K homology RNA-binding domain / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
デオキシリボ核酸 / DNA (> 10) / Far upstream element-binding protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Clore, G.M. / Braddock, D.T.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2002
タイトル: Structure and dynamics of KH domains from FBP bound to single-stranded DNA.
著者: Braddock, D.T. / Louis, J.M. / Baber, J.L. / Levens, D. / Clore, G.M.
履歴
登録2001年11月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年3月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月26日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年10月27日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42023年12月27日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: DNA (5'-D(*GP*TP*A*TP*AP*TP*TP*CP*CP*CP*TP*CP*GP*GP*G*AP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*AP*TP*TP*TP*TP*GP*T)-3')
A: FUSE binding protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,5162
ポリマ－27,5162
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)1 / 80REGULARIZED MEAN STRUCTURE
代表モデル

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要素

#1: DNA鎖 DNA (5'-D(*GP*TP*A*TP*AP*TP*TP*CP*CP*CP*TP*CP*GP*GP*G*AP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*AP*TP*TP*TP*TP*GP*T)-3')


分子量: 8877.711 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: FROM THE FUSE ELEMENT OF THE C-MYC ONCOGENE
#2: タンパク質 FUSE binding protein / FBP / FAR UPSTREAM BINDING ELEMENT PROTEIN


分子量: 18638.188 Da / 分子数: 1
Fragment: RESIDUES 278-447, NUMBERERED 5-174. KH3 AND KH4 DOMAINS.
Mutation: C59A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: PET15B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BE23 / 参照: UniProt: Q96AE4

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
111(1) TRIPLE RESONANCE FOR ASSIGNMENT OF PROTEIN. (2) QUANTITATIVE J CORRELATION FOR COUPLING CONSTANTS. (3) 3D
1214D HETERONUCLEAR SEPARATED
131FILTERED NOE EXPTS. (4) 2D 12C-FILTERED EXPERIMENTS FOR DNA ASSIGNMENTS. (5) IPAP EXPTS FOR DIPOLAR COUPLINGS WERE MEASURED IN A LIQUID CRYSTALLINE MEDIUM OF PHAGE FD (25 MG/ML)

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試料調製

試料状態イオン強度: 50 mM SODIUM PHOSPHATE / pH: 6.80 / 温度: 308 K
結晶化
*PLUS
手法: その他 / 詳細: NMR

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NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker DMX AND DRXBrukerDMX AND DRX6001
Bruker DMX AND DRXBrukerDMX AND DRX7502
Bruker DMX AND DRXBrukerDMX AND DRX8003

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
X-PLOR NIH(HTTP://NMR.CIT.NIH.GOV/XPLOR_NIH)CLORE, KUSZEWSKI, SCHWIETERS, TJANDRA精密化
XPLOR_NIH構造決定
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
詳細: THE STRUCTURES WERE CALCULATED BY SIMULATED ANNEALING IN TORSION ANGLE SPACE (SCHWIETERS AND CLORE (2001) J MAGN RESON 152, 288-302) AGAINST A TARGET FUNCTION COMPRISING THE EXPERIMENTAL NMR ...詳細: THE STRUCTURES WERE CALCULATED BY SIMULATED ANNEALING IN TORSION ANGLE SPACE (SCHWIETERS AND CLORE (2001) J MAGN RESON 152, 288-302) AGAINST A TARGET FUNCTION COMPRISING THE EXPERIMENTAL NMR RESTRAINTS (NOE-DERIVED INTERPROTON DISTANCE, TORSION ANGLE, 3J COUPLING, 13CALPHA/13CBETA SHIFTS AND DIPOLAR COUPLINGS). THE NON-BONDED CONTACTS IN THE TARGET FUNCTION ARE REPRESENTED BY A QUARTIC VAN DER WAALS REPULSION TERM, SUPPLEMENTED BY TORSION ANGLE (KUSZEWSKI ET AL. J. MAGN. RESON 125, 171-177 (1997)) BASE-BASE POSITIONAL (KUSZEWSKI ET AL. J AM CHEM SOC 123, 3903-3918 (2001)) DATABASE POTENTIALS OF MEAN FORCE. IN THIS ENTRY THE LAST NUMERICAL COLUMN IS THE RMS OF THE 80 INDIVIDUAL SIMULATED ANNEALING STRUCTURES (FOR EACH HALF OF THE COMPLEX) ABOUT THE MEAN COORDINATE POSITIONS: RESIDUES 75-103 OF THE PROTEIN ARE DISORDERED IN THE COMPLEX. ALTHOUGH THE SINGLE-STRANDED DNA IS B-LIKE, THE COORDINATES OF THOSE PORTIONS OF THE SS-DNA NOT IN CONTACT WITH THE PROTEIN COULD NOT BE ACCURATELY DETERMINED (BASES 201-203, 212-215 AND 223-229). THEREFORE THE COORDINATES ARE PRESENTED IN TWO HALVES: THE KH3 HALF OF THE COMPLEX (RESIDUES 1-74 OF THE PROTEIN AND BASES 216-222 OF THE SS-DNA) AND THE KH4 HALF OF THE COMPLEX (RESIDUES 104-174 OF THE PROTEIN AND BASES 204-211 OF THE SS-DNA). THE COORDINATE ACCURACY IS CALCULATED FOR THE TWO HALVES OF THE COMPLEX SEPARATELY. THE APPROXIMATE ORIENTATION OF AND SEPARATION BETWEEN THE TWO DOMAINS COULD BE DERIVED FROM ANALYSIS OF HETERONUCLEAR RELAXATION MEASUREMENTS. THE ORIENTATIONS OF THE TWO HALVES OF THE COMPLEX IN THESE COORDINATES REFLECTS THE RESULTS OF THE RELAXATION MEASUREMENTS. THE AVERAGE ORIENTATION OF THE TWO HALVES OF THE COMPLEX IS PARALLEL WITH AN AVERAGE INTERHELICAL ANGLE OF ABOUT 1 DEGREE BETWEEN THE THIRD HELIX OF EACH DOMAIN. THE OVERALL ROTATIONAL CORRELATION TIME OF THE COMPLEX IS 21.5 NS WITH A DIFFUSION ANISOTROPY OF 1.85. THE TIME SCALE FOR THE INTERDOMAIN MOTIONS IS AROUND 4 NS AND THE TWO DOMAINS WOBBLE INDEPENDENTLY IN CONES WITH SEMI-ANGLES OF ABOUT 30 DEGREES. THE OVERALL LENGTH OF THE COMPLEX IS ABOUT 100 ANGSTROMS AND THE SEPARATION BETWEEN THE TWO HALVES OF THE COMPLEX IS AROUND 35 ANGSTROMS. THE RESTRAINED REGULARIZED MEAN STRUCTURE FOR THE TWO HALVES OF THE COMPLEX IS OBTAINED BY RESTRAINED REGULARIZATION OF THE AVERAGE COORDINATES AGAINST THE SAME TARGET FUNCTION USED TO CALCULATE THE SIMULATED ANNEALING STRUCTURES. SOLVED BY MULTI HETERONUCLEAR NMR AND IS BASED ON 3153 EXPERIMENTAL NMR RESTRAINTS KH3 HALF KH4 HALF DISTANCES 1095 949 TORSION ANGLES 244 261 3JHNA COUPLINGS 33 36 13CA/CB SHIFTS 120 121 1DNH DIPOLARS 61 61 1DNC' DIPOLARS 47 39 2DHNC' DIPOLARS 46 40 BREAKDOWN OF INTRAMOLECULAR PROTEIN DISTANCE RESTRAINTS INTRARESIDUE 157 169 SEQUENTIAL 274 216 MEDIUM RANGE 247 155 LONG RANGE 260 216 BACKBONE H-BONDS 33 36 INTRA-DNA DISTANCES 41 53 INTERMOLECULAR DISTANCES 50 68
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: REGULARIZED MEAN STRUCTURE
計算したコンフォーマーの数: 80 / 登録したコンフォーマーの数: 1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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