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- PDB-1ito: Crystal Structure Analysis of Bovine Spleen Cathepsin B-E64c complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ito
タイトルCrystal Structure Analysis of Bovine Spleen Cathepsin B-E64c complex
要素Cathepsin B
キーワードHYDROLASE / Cathepsin B / Cysteine Protease / E64c
機能・相同性
機能・相同性情報


Trafficking and processing of endosomal TLR / Collagen degradation / cathepsin B / MHC class II antigen presentation / peptidase inhibitor complex / thyroid hormone generation / cellular response to thyroid hormone stimulus / proteoglycan binding / Neutrophil degranulation / collagen catabolic process ...Trafficking and processing of endosomal TLR / Collagen degradation / cathepsin B / MHC class II antigen presentation / peptidase inhibitor complex / thyroid hormone generation / cellular response to thyroid hormone stimulus / proteoglycan binding / Neutrophil degranulation / collagen catabolic process / decidualization / collagen binding / epithelial cell differentiation / proteolysis involved in protein catabolic process / melanosome / endopeptidase activity / lysosome / apical plasma membrane / symbiont entry into host cell / external side of plasma membrane / cysteine-type endopeptidase activity / perinuclear region of cytoplasm / extracellular space
類似検索 - 分子機能
Peptidase C1A, propeptide / Peptidase family C1 propeptide / Cysteine peptidase, asparagine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases asparagine active site. / Cysteine peptidase, histidine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases histidine active site. / : / Peptidase C1A, papain C-terminal / Papain family cysteine protease / Papain family cysteine protease ...Peptidase C1A, propeptide / Peptidase family C1 propeptide / Cysteine peptidase, asparagine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases asparagine active site. / Cysteine peptidase, histidine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases histidine active site. / : / Peptidase C1A, papain C-terminal / Papain family cysteine protease / Papain family cysteine protease / Cysteine proteinases / Cysteine peptidase, cysteine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases cysteine active site. / Cathepsin B; Chain A / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-E6C / Cathepsin B
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.286 Å
データ登録者Yamamoto, A. / Tomoo, T. / Matsugi, K. / Hara, T. / In, Y. / Murata, M. / Kitamura, K. / Ishida, T.
引用ジャーナル: BIOCHIM.BIOPHYS.ACTA / 年: 2002
タイトル: Structural basis for development of cathepsin B-specific noncovalent-type inhibitor: crystal structure of cathepsin B-E64c complex
著者: Yamamoto, A. / Tomoo, T. / Matsugi, K. / Hara, T. / In, Y. / Murata, M. / Kitamura, K. / Ishida, T.
履歴
登録2002年1月19日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02003年1月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月4日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42023年10月25日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cathepsin B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,2352
ポリマ－27,9191
非ポリマー3161
水2,342130
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)72.578, 72.578, 141.835
Angle α, β, γ (deg.)90, 90, 90
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 Cathepsin B


分子量: 27919.037 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 組織: Spleen / 参照: UniProt: P07688, cathepsin B
#2: 化合物 ChemComp-E6C / N-[1-HYDROXYCARBOXYETHYL-CARBONYL]LEUCYLAMINO-2-METHYL-BUTANE


分子量: 316.393 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H28N2O5
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 130 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.34 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.21 %
結晶化温度: 288 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 3.5
詳細: Sodium phosphate, pH 3.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 288K
結晶化
*PLUS
温度: 15 ℃ / pH: 4.5
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
19 mg/mlprotein1drop
250 mMacetate1reservoirpH4.5
32.8 Msodium phosphate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU300 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IIC / 検出器: IMAGE PLATE
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.29→30 Å / Num. all: 17925 / Num. obs: 15102 / % possible obs: 84.3 % / Rmerge(I) obs: 0.092
反射 シェル解像度: 2.286→2.3 Å / Rmerge(I) obs: 0.211 / % possible all: 62.1
反射
*PLUS
最高解像度: 2.3 Å / Num. measured all: 58117
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 62.1 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
CNS精密化
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1QDQ

1qdq


解像度: 2.286→10 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.239 1494 -RANDOM
Rwork0.197 ---
all-17290 --
obs-14759 85.4 %-
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.326 Å20 Å20 Å2
2--2.326 Å20 Å2
3----4.653 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.3 Å0.24 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.23 Å0.2 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.286→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1908 0 22 130 2060
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.23
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d24.97
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.76
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.38 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2486 117 -
Rwork0.2178 --
obs-1278 75.7 %
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.3 Å
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg24.97
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.76

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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