[日本語] English
万見
- PDB-1ir3: PHOSPHORYLATED INSULIN RECEPTOR TYROSINE KINASE IN COMPLEX WITH P... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ir3
タイトルPHOSPHORYLATED INSULIN RECEPTOR TYROSINE KINASE IN COMPLEX WITH PEPTIDE SUBSTRATE AND ATP ANALOG
要素
  • INSULIN RECEPTOR
  • PEPTIDE SUBSTRATE
キーワードCOMPLEX (TRANSFERASE/SUBSTRATE) / TYROSINE KINASE / SIGNAL TRANSDUCTION / PHOSPHOTRANSFERASE / COMPLEX (KINASE-PEPTIDE SUBSTRATE-ATP ANALOG) / ENZYME / COMPLEX (TRANSFERASE-SUBSTRATE) / COMPLEX (TRANSFERASE-SUBSTRATE) complex
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of female gonad development / positive regulation of meiotic cell cycle / insulin-like growth factor II binding / positive regulation of developmental growth / male sex determination / insulin receptor complex / insulin-like growth factor I binding / positive regulation of protein-containing complex disassembly / insulin receptor activity / exocrine pancreas development ...regulation of female gonad development / positive regulation of meiotic cell cycle / insulin-like growth factor II binding / positive regulation of developmental growth / male sex determination / insulin receptor complex / insulin-like growth factor I binding / positive regulation of protein-containing complex disassembly / insulin receptor activity / exocrine pancreas development / dendritic spine maintenance / cargo receptor activity / insulin binding / adrenal gland development / neuronal cell body membrane / PTB domain binding / Signaling by Insulin receptor / IRS activation / positive regulation of respiratory burst / amyloid-beta clearance / positive regulation of receptor internalization / regulation of embryonic development / insulin receptor substrate binding / protein kinase activator activity / epidermis development / positive regulation of glycogen biosynthetic process / Signal attenuation / heart morphogenesis / transport across blood-brain barrier / phosphatidylinositol 3-kinase binding / Insulin receptor recycling / insulin-like growth factor receptor binding / dendrite membrane / neuron projection maintenance / positive regulation of mitotic nuclear division / receptor-mediated endocytosis / Insulin receptor signalling cascade / positive regulation of glycolytic process / positive regulation of D-glucose import / learning / receptor protein-tyrosine kinase / caveola / cellular response to growth factor stimulus / receptor internalization / memory / male gonad development / cellular response to insulin stimulus / positive regulation of nitric oxide biosynthetic process / insulin receptor signaling pathway / late endosome / glucose homeostasis / amyloid-beta binding / protein autophosphorylation / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / protein tyrosine kinase activity / lysosome / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / receptor complex / endosome membrane / positive regulation of MAPK cascade / positive regulation of cell migration / G protein-coupled receptor signaling pathway / protein domain specific binding / axon / external side of plasma membrane / positive regulation of cell population proliferation / regulation of DNA-templated transcription / symbiont entry into host cell / positive regulation of DNA-templated transcription / GTP binding / protein-containing complex binding / extracellular exosome / ATP binding / identical protein binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Insulin receptor, trans-membrane domain / Insulin receptor trans-membrane segment / Tyrosine-protein kinase, insulin-like receptor / Tyrosine-protein kinase, receptor class II, conserved site / Receptor tyrosine kinase class II signature. / Receptor L-domain / Furin-like cysteine-rich domain / Receptor L-domain superfamily / Furin-like cysteine rich region / Receptor L domain ...Insulin receptor, trans-membrane domain / Insulin receptor trans-membrane segment / Tyrosine-protein kinase, insulin-like receptor / Tyrosine-protein kinase, receptor class II, conserved site / Receptor tyrosine kinase class II signature. / Receptor L-domain / Furin-like cysteine-rich domain / Receptor L-domain superfamily / Furin-like cysteine rich region / Receptor L domain / Furin-like repeat / Furin-like repeats / Fibronectin type III domain / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / : / Fibronectin type 3 domain / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / Insulin receptor
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Hubbard, S.R.
引用
ジャーナル: EMBO J. / 年: 1997
タイトル: Crystal structure of the activated insulin receptor tyrosine kinase in complex with peptide substrate and ATP analog.
著者: Hubbard, S.R.
#1: ジャーナル: Nature / 年: 1994
タイトル: Crystal Structure of the Tyrosine Kinase Domain of the Human Insulin Receptor
著者: Hubbard, S.R. / Wei, L. / Ellis, L. / Hendrickson, W.A.
履歴
登録1997年9月22日処理サイト: BNL
改定 1.01998年1月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年11月3日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年8月9日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model
改定 1.52024年10月23日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: INSULIN RECEPTOR
B: PEPTIDE SUBSTRATE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,5435
ポリマ－36,9882
非ポリマー5553
水3,639202
1
A: INSULIN RECEPTOR
B: PEPTIDE SUBSTRATE
ヘテロ分子

A: INSULIN RECEPTOR
B: PEPTIDE SUBSTRATE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)75,08610
ポリマ－73,9764
非ポリマー1,1106
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_465y-1,x+1,-z1
単位格子
Length a, b, c (Å)66.505, 66.505, 139.095
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

-
要素

#1: タンパク質 INSULIN RECEPTOR


分子量: 35032.738 Da / 分子数: 1 / 断片: TYROSINE KINASE DOMAIN / 変異: C981S, Y984F / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 細胞内の位置 (発現宿主): CYTOPLASM
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
株 (発現宿主): SF9 / 参照: UniProt: P06213, EC: 2.7.1.112
#2: タンパク質・ペプチド PEPTIDE SUBSTRATE


分子量: 1955.280 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物 ChemComp-ANP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER


分子量: 506.196 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O12P3
コメント: AMP-PNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 202 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 50 %
結晶化pH: 7.5
詳細: 22% PEG 8000, 100 MM TRIS-HCL, PH 7.5, 2% ETHYLENE GLYCOL
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
15 mg/mlprotein1drop
21 mMAMP-PNP1drop
33 mM1dropMgCl2
40.25 mMpeptide substrate1drop
511 %PEG80001drop
650 mMTris-HCl1drop
71 %ethylene glycol1drop
822 %PEG80001reservoir
9100 mMTris-HCl1reservoir
102 %ethylene glycol1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 120 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X4A / 波長: 0.9796
検出器タイプ: FUJI / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1996年6月1日 / 詳細: MIRROR
放射モノクロメーター: SI(111) / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9796 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→20 Å / Num. obs: 28286 / % possible obs: 98.6 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.1 % / Rmerge(I) obs: 0.065 / Rsym value: 0.065 / Net I/σ(I): 12.9
反射
*PLUS
Num. measured all: 93535
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 90.6 % / Rmerge(I) obs: 0.153

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
AMoRE位相決定
X-PLOR3.816精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1IRK

1irk


解像度: 1.9→6 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Data cutoff high absF: 100000 / Data cutoff low absF: 0.1 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.226 1261 4.5 %RANDOM
Rwork0.194 ---
obs0.194 25082 90.2 %-
原子変位パラメータBiso mean: 18.9 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2406 0 45 202 2653
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d23.2
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.2
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it1.461
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it2.161.5
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it2.871.5
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it4.352
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.97 Å / Rfactor Rfree error: 0.02 / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.223 102 3.7 %
Rwork0.189 1812 -
obs--70.2 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARAMCSDX_MOD.PROTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2PARAM19.SOLTOPH19.PEP
X-RAY DIFFRACTION3PARAMCSDX.MISCMOD_TOPH11.DNA
X-RAY DIFFRACTION4PARAM11.DNATOPH19.SOL
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.816 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg23.2
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.2
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor obs: 0.189

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る