[日本語] English
万見
- PDB-1irk: CRYSTAL STRUCTURE OF THE TYROSINE KINASE DOMAIN OF THE HUMAN INSU... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1irk
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF THE TYROSINE KINASE DOMAIN OF THE HUMAN INSULIN RECEPTOR
要素INSULIN RECEPTOR TYROSINE KINASE DOMAIN
キーワードTRANSFERASE (PHOSPHOTRANSFERASE)
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of female gonad development / positive regulation of meiotic cell cycle / insulin-like growth factor II binding / positive regulation of developmental growth / male sex determination / insulin receptor complex / insulin-like growth factor I binding / exocrine pancreas development / positive regulation of protein-containing complex disassembly / dendritic spine maintenance ...regulation of female gonad development / positive regulation of meiotic cell cycle / insulin-like growth factor II binding / positive regulation of developmental growth / male sex determination / insulin receptor complex / insulin-like growth factor I binding / exocrine pancreas development / positive regulation of protein-containing complex disassembly / dendritic spine maintenance / cargo receptor activity / insulin binding / neuronal cell body membrane / adrenal gland development / PTB domain binding / Signaling by Insulin receptor / IRS activation / positive regulation of respiratory burst / amyloid-beta clearance / regulation of embryonic development / positive regulation of receptor internalization / protein kinase activator activity / insulin receptor substrate binding / epidermis development / positive regulation of glycogen biosynthetic process / Signal attenuation / phosphatidylinositol 3-kinase binding / transport across blood-brain barrier / heart morphogenesis / activation of protein kinase B activity / Insulin receptor recycling / insulin-like growth factor receptor binding / dendrite membrane / neuron projection maintenance / positive regulation of MAP kinase activity / positive regulation of mitotic nuclear division / Insulin receptor signalling cascade / receptor-mediated endocytosis / positive regulation of glycolytic process / learning / positive regulation of D-glucose import / placental growth factor receptor activity / insulin receptor activity / vascular endothelial growth factor receptor activity / hepatocyte growth factor receptor activity / macrophage colony-stimulating factor receptor activity / platelet-derived growth factor alpha-receptor activity / platelet-derived growth factor beta-receptor activity / stem cell factor receptor activity / boss receptor activity / protein tyrosine kinase collagen receptor activity / brain-derived neurotrophic factor receptor activity / transmembrane-ephrin receptor activity / GPI-linked ephrin receptor activity / epidermal growth factor receptor activity / fibroblast growth factor receptor activity / insulin-like growth factor receptor activity / receptor protein-tyrosine kinase / peptidyl-tyrosine phosphorylation / caveola / receptor internalization / memory / cellular response to insulin stimulus / male gonad development / positive regulation of nitric oxide biosynthetic process / late endosome / insulin receptor signaling pathway / glucose homeostasis / amyloid-beta binding / positive regulation of protein phosphorylation / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / protein autophosphorylation / protein tyrosine kinase activity / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / lysosome / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / receptor complex / positive regulation of MAPK cascade / endosome membrane / positive regulation of cell migration / protein phosphorylation / G protein-coupled receptor signaling pathway / protein domain specific binding / symbiont entry into host cell / axon / external side of plasma membrane / positive regulation of cell population proliferation / regulation of DNA-templated transcription / protein-containing complex binding / GTP binding / positive regulation of DNA-templated transcription / extracellular exosome / ATP binding / identical protein binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Insulin receptor, trans-membrane domain / Insulin receptor trans-membrane segment / Tyrosine-protein kinase, insulin-like receptor / Tyrosine-protein kinase, receptor class II, conserved site / Receptor tyrosine kinase class II signature. / Receptor L-domain / Furin-like cysteine-rich domain / Receptor L-domain superfamily / Furin-like cysteine rich region / Receptor L domain ...Insulin receptor, trans-membrane domain / Insulin receptor trans-membrane segment / Tyrosine-protein kinase, insulin-like receptor / Tyrosine-protein kinase, receptor class II, conserved site / Receptor tyrosine kinase class II signature. / Receptor L-domain / Furin-like cysteine-rich domain / Receptor L-domain superfamily / Furin-like cysteine rich region / Receptor L domain / Furin-like repeat / Furin-like repeats / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / Fibronectin type III domain / : / Fibronectin type 3 domain / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ETHYL MERCURY ION / Insulin receptor
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Hubbard, S.R. / Wei, L. / Ellis, L. / Hendrickson, W.A.
引用
ジャーナル: Nature / 年: 1994
タイトル: Crystal structure of the tyrosine kinase domain of the human insulin receptor.
著者: Hubbard, S.R. / Wei, L. / Ellis, L. / Hendrickson, W.A.
#1: ジャーナル: To be Published
タイトル: Expression, Characterization and Crystallization of the Catalytic Core of the Human Insulin Receptor Protein Tyrosine Kinase Domain
著者: Wei, L. / Hubbard, S.R. / Hendrickson, W.A. / Ellis, L.
#2: ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 1985
タイトル: The Human Insulin Receptor Cdna: The Structural Basis for Hormone-Activated Transmembrane Signalling
著者: Ebina, Y. / Ellis, L. / Jarnagin, K. / Edery, M. / Graf, L. / Clauser, E. / Ou, J.-H. / Masiarz, F. / Kan, Y.W. / Goldfine, I.D. / Roth, R.A. / Rutter, W.J.
履歴
登録1995年1月2日処理サイト: BNL
改定 1.01995年2月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: INSULIN RECEPTOR TYROSINE KINASE DOMAIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,2523
ポリマ－34,7931
非ポリマー4592
水3,585199
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)54.030, 72.990, 89.180
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Atom site foot note1: CIS PROLINE - PRO 1071
2: RESIDUES MET 1051, MET 1076 AND ARG 1131 HAVE TWO MODELED SIDE-CHAIN CONFORMATIONS.

-
要素

#1: タンパク質 INSULIN RECEPTOR TYROSINE KINASE DOMAIN


分子量: 34792.805 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P06213
#2: 化合物 ChemComp-EMC / ETHYL MERCURY ION


分子量: 229.651 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H5Hg
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 199 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
非ポリマーの詳細THE MODEL INCLUDES TWO ETHYL MERCURY GROUPS (EMC) WHICH ARE COVALENTLY BOUND TO CYS 1056 AND CYS 1234.
配列の詳細RESIDUE NUMBERING IS ACCORDING TO EBINA ET AL. (REFERENCE 2).

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.53 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.3 %
結晶化
*PLUS
温度: 21 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: using macroseeding
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
110 mg/mlprotein1drop
220 %PEG60001reservoir
30.2 Mmalate-imidazole1reservoir

-
データ収集

放射散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射Num. obs: 37359 / % possible obs: 93.9 %
反射
*PLUS
最高解像度: 2.1 Å / 最低解像度: 20 Å / Observed criterion σ(I): 20.7 / Rmerge(I) obs: 0.027

-
解析

ソフトウェア
名称分類
X-PLORモデル構築
X-PLOR精密化
X-PLOR位相決定
精密化解像度: 2.1→6 Å / σ(F): 2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.232 --
Rwork0.196 --
obs0.196 34747 91.2 %
原子変位パラメータBiso mean: 23.6 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2380 0 6 199 2585
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.58
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.46
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it1.661
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it1.721.5
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it2.931.5
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it3.132

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る