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- PDB-1ily: Solution Structure of Ribosomal Protein L18 of Thermus thermophilus -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ily
タイトルSolution Structure of Ribosomal Protein L18 of Thermus thermophilus
要素RIBOSOMAL PROTEIN L18
キーワードRNA BINDING PROTEIN / mixed alpha/beta
機能・相同性
機能・相同性情報


5S rRNA binding / cytosolic large ribosomal subunit / structural constituent of ribosome / translation
類似検索 - 分子機能
Nucleotidyltransferase; domain 5 - #100 / Ribosomal protein L18, bacterial-type / Ribosomal protein L18 / Ribosomal L18 of archaea, bacteria, mitoch. and chloroplast / Nucleotidyltransferase; domain 5 / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Large ribosomal subunit protein uL18
類似検索 - 構成要素
生物種Thermus thermophilus (バクテリア)
手法溶液NMR / simulated annealing, torsion angle dynamics
データ登録者Woestenenk, E.A. / Gongadze, G.M. / Shcherbakov, D.V. / Rak, A.V. / Garber, M.B. / Hard, T. / Berglund, H.
引用ジャーナル: Biochem.J. / 年: 2002
タイトル: The solution structure of ribosomal protein L18 from Thermus thermophilus reveals a conserved RNA-binding fold.
著者: Woestenenk, E.A. / Gongadze, G.M. / Shcherbakov, D.V. / Rak, A.V. / Garber, M.B. / Hard, T. / Berglund, H.
履歴
登録2001年5月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年5月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年2月23日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: RIBOSOMAL PROTEIN L18


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,8701
ポリマ－9,8701
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)27 / 50structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1closest to the average

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要素

#1: タンパク質 RIBOSOMAL PROTEIN L18


分子量: 9869.507 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermus thermophilus (バクテリア)
遺伝子: RL18 / Organelle: RIBOSOME / プラスミド: pET11c / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P80320

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 13C-separated NOESY
1212D NOESY
1323D 15N-separated NOESY

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
10.8 mM L18 U-15N,13C; 50 mM phosphate buffer; 200 mM LiCl90% H2O/10% D2O
21.3 mM L18 U-15N; 50 mM phosphate buffer; 200 mM LiCl90% H2O/10% D2O
試料状態イオン強度: 50 mM KH2PO4, 200 mM LiCl / pH: 5.9 / 圧: 1 atm / 温度: 303 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AVANCEBrukerAVANCE6001
Varian INOVAVarianINOVA8002
Bruker AVANCEBrukerAVANCE5003
Bruker AVANCEBrukerAVANCE7004

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
XwinNMRBrukercollection
NMRPipeDelaglio解析
ANSIG3.3Kraulisデータ解析
ANSIGfor WindowsHelgstrandデータ解析
CNS1Brunger構造決定
CNS1Brunger精密化
精密化手法: simulated annealing, torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1
詳細: structures are based on 1925 NOE-derived distance restraints, 125 backbone dihedral angle restraints, 12 chi-1 angle restraints, 68 distance restraints from hydrogen bonds
代表構造選択基準: closest to the average
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 50 / 登録したコンフォーマーの数: 27

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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