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- PDB-1ih5: CRYSTAL STRUCTURE OF AQUAPORIN-1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ih5
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF AQUAPORIN-1
要素AQUAPORIN-1
キーワードMEMBRANE PROTEIN / WATER CHANNEL / TWO-DIMENSIONAL CRYSTAL
機能・相同性
機能・相同性情報


metanephric descending thin limb development / metanephric proximal straight tubule development / metanephric proximal convoluted tubule segment 2 development / metanephric glomerulus vasculature development / hydrogen peroxide channel activity / nitric oxide transmembrane transporter activity / lipid digestion / cellular response to salt stress / renal water transport / corticotropin secretion ...metanephric descending thin limb development / metanephric proximal straight tubule development / metanephric proximal convoluted tubule segment 2 development / metanephric glomerulus vasculature development / hydrogen peroxide channel activity / nitric oxide transmembrane transporter activity / lipid digestion / cellular response to salt stress / renal water transport / corticotropin secretion / carbon dioxide transmembrane transport / renal water absorption / carbon dioxide transmembrane transporter activity / glycerol transmembrane transporter activity / secretory granule organization / water transmembrane transporter activity / Passive transport by Aquaporins / cerebrospinal fluid secretion / positive regulation of saliva secretion / pancreatic juice secretion / establishment or maintenance of actin cytoskeleton polarity / lateral ventricle development / glycerol transmembrane transport / cellular response to mercury ion / intracellularly cGMP-activated cation channel activity / potassium ion transmembrane transporter activity / intracellular water homeostasis / water transport / transepithelial water transport / water channel activity / ammonium transmembrane transport / ankyrin-1 complex / ammonium channel activity / glomerular filtration / camera-type eye morphogenesis / fibroblast migration / multicellular organismal-level water homeostasis / cellular homeostasis / cellular hyperosmotic response / cell volume homeostasis / hyperosmotic response / odontogenesis / positive regulation of fibroblast migration / : / nitric oxide transport / brush border / transmembrane transporter activity / cellular response to dexamethasone stimulus / potassium channel activity / renal water homeostasis / ephrin receptor binding / cellular response to retinoic acid / sensory perception of pain / cellular response to nitric oxide / basal plasma membrane / cellular response to copper ion / cellular response to cAMP / carbon dioxide transport / brush border membrane / wound healing / establishment of localization in cell / Erythrocytes take up oxygen and release carbon dioxide / Erythrocytes take up carbon dioxide and release oxygen / cellular response to mechanical stimulus / sarcolemma / potassium ion transport / cellular response to hydrogen peroxide / positive regulation of fibroblast proliferation / positive regulation of angiogenesis / apical part of cell / cellular response to UV / Vasopressin regulates renal water homeostasis via Aquaporins / nuclear membrane / defense response to Gram-negative bacterium / cellular response to hypoxia / basolateral plasma membrane / apical plasma membrane / axon / negative regulation of apoptotic process / extracellular exosome / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Aquaporin 1 / Glycerol uptake facilitator protein / Glycerol uptake facilitator protein. / Aquaporin transporter / Major intrinsic protein, conserved site / MIP family signature. / Major intrinsic protein / Major intrinsic protein / Aquaporin-like / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子線結晶学 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.7 Å
データ登録者Ren, G. / Reddy, V.S. / Cheng, A. / Melnyk, P. / Mitra, A.K.
引用
ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2001
タイトル: Visualization of a water-selective pore by electron crystallography in vitreous ice.
著者: G Ren / V S Reddy / A Cheng / P Melnyk / A K Mitra /
要旨: The water-selective pathway through the aquaporin-1 membrane channel has been visualized by fitting an atomic model to a 3.7-A resolution three-dimensional density map. This map was determined by ...The water-selective pathway through the aquaporin-1 membrane channel has been visualized by fitting an atomic model to a 3.7-A resolution three-dimensional density map. This map was determined by analyzing images and electron diffraction patterns of lipid-reconstituted two-dimensional crystals of aquaporin-1 preserved in vitrified buffer in the absence of any additive. The aqueous pathway is characterized by a size-selective pore that is approximately 4.0 +/- 0.5A in diameter, spans a length of approximately 18A, and bends by approximately 25 degrees as it traverses the bilayer. This narrow pore is connected by wide, funnel-shaped openings at the extracellular and cytoplasmic faces. The size-selective pore is outlined mostly by hydrophobic residues, resulting in a relatively inert pathway conducive to diffusion-limited water flow. The apex of the curved pore is close to the locations of the in-plane pseudo-2-fold symmetry axis that relates the N- and C-terminal halves and the conserved, functionally important N76 and N192 residues.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2000
タイトル: Three-Dimensional Fold of the Human Aqp1 Water Channel Determined at 4 A Resolution by Electron Crystallography of Two-Dimensional Crystals Embedded in Ice
著者: Ren, G. / Cheng, A. / Reddy, V. / Melnyk, P. / Mitra, A.K.
#2: ジャーナル: J.Struct.Biol. / 年: 2000
タイトル: Polymorphism in the Packing of Aquaporin-1 Tetramers in 2-D Crystals
著者: Ren, G. / Cheng, A. / Melnyk, P. / Mitra, A.K.
#3: ジャーナル: Nature / 年: 1997
タイトル: Three-Dimensional Organization of a Human Water Channel
著者: Cheng, A. / Van Hoek, A.N. / Yeager, M. / Verkman, A.S. / Mitra, A.K.
履歴
登録2001年4月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
置き換え2001年4月25日ID: 1HW0
改定 1.02001年4月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Author supporting evidence / Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_image_scans / em_single_particle_entity
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

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集合体

登録構造単位
A: AQUAPORIN-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,5501
ポリマ－28,5501
非ポリマー00
水00
1
A: AQUAPORIN-1

A: AQUAPORIN-1

A: AQUAPORIN-1

A: AQUAPORIN-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)114,2004
ポリマ－114,2004
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-x+1,-y,z1
crystal symmetry operation3_545-y+1/2,x-1/2,z1
crystal symmetry operation4_555y+1/2,-x+1/2,z1
Buried area10670 Å2
ΔGint-104 kcal/mol
Surface area41720 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)99.580, 99.580, 100.000
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number90
Space group name H-MP4212

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要素

#1: タンパク質 AQUAPORIN-1 / AQUAPORIN-CHIP / AQP-1


分子量: 28549.914 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / Cell: RED-BLOOD CELL / 細胞内の位置: MEMBRANE / 参照: UniProt: P29972

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実験情報

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実験

実験手法: 電子線結晶学
EM実験試料の集合状態: 2D ARRAY / ３次元再構成法: 電子線結晶学

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試料調製

構成要素名称: aquaporin / タイプ: COMPLEX
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
結晶化
*PLUS
pH: 7.2 / 手法: unknown
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
11.0 mg/mlprotein11
20.28-0.33 mg/mllipid11
370-120 mMdetergent11
420 mM11NaH2PO4/Na2HPO4
5100 mM11NaCl
60.1 mMEDTA11
70.025 %(w/v)11NaN3

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データ収集

顕微鏡モデル: FEI/PHILIPS CM200FEG
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: DIFFRACTION
検出器日付: 1999年1月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: electron
放射波長相対比: 1
反射Biso Wilson estimate: 38.1 Å2
反射
*PLUS
最高解像度: 3.7 Å / Num. obs: 19839 / % possible obs: 63 % / Num. measured all: 48037

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解析

ソフトウェア名称: X-PLOR / 分類: 精密化
3次元再構成解像度: 3.7 Å / 解像度の算出法: DIFFRACTION PATTERN/LAYERLINES
精密化解像度: 3.7→24 Å / Isotropic thermal model: ISOTROPIC / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2
詳細: POSITIONAL REFINEMENT USING X-PLOR. REFINEMENT MONITORED BY RFREE AND PHIFREE (<| CALCLD. PHASE - EXPTL. OBSERVED PHASE|>). PSEUDO 2-FOLD SYMMETRY IN THE PLANE OF THE BILAYER RELATES THE N- AND C-TERMINAL HALVES
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.458 309 -RANDOM
Rwork0.361 ---
obs0.361 4433 77.1 %-
原子変位パラメータBiso mean: 47.8 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.7→24 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1645 0 0 0 1645

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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