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万見
- PDB-1igr: Type 1 Insulin-like growth factor receptor (DOMAINS 1-3) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1igr
タイトルType 1 Insulin-like growth factor receptor (DOMAINS 1-3)
要素INSULIN-LIKE GROWTH FACTOR RECEPTOR 1
キーワードHORMONE RECEPTOR / INSULIN RECEPTOR FAMILY
機能・相同性
機能・相同性情報


protein kinase complex / insulin-like growth factor receptor activity / insulin-like growth factor binding / Signaling by Type 1 Insulin-like Growth Factor 1 Receptor (IGF1R) / protein transporter activity / IRS-related events triggered by IGF1R / transcytosis / insulin receptor complex / insulin-like growth factor I binding / positive regulation of protein-containing complex disassembly ...protein kinase complex / insulin-like growth factor receptor activity / insulin-like growth factor binding / Signaling by Type 1 Insulin-like Growth Factor 1 Receptor (IGF1R) / protein transporter activity / IRS-related events triggered by IGF1R / transcytosis / insulin receptor complex / insulin-like growth factor I binding / positive regulation of protein-containing complex disassembly / insulin receptor activity / alphav-beta3 integrin-IGF-1-IGF1R complex / regulation of JNK cascade / dendritic spine maintenance / peptidyl-tyrosine autophosphorylation / insulin binding / amyloid-beta clearance / Respiratory syncytial virus (RSV) attachment and entry / insulin receptor substrate binding / SHC-related events triggered by IGF1R / phosphatidylinositol 3-kinase binding / negative regulation of MAPK cascade / insulin-like growth factor receptor signaling pathway / insulin receptor binding / cellular response to glucose stimulus / phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / receptor protein-tyrosine kinase / cellular response to amyloid-beta / insulin receptor signaling pathway / positive regulation of cold-induced thermogenesis / protein autophosphorylation / protein tyrosine kinase activity / Extra-nuclear estrogen signaling / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / receptor complex / positive regulation of MAPK cascade / immune response / cilium / positive regulation of cell migration / axon / intracellular membrane-bounded organelle / positive regulation of cell population proliferation / negative regulation of apoptotic process / nucleolus / signal transduction / ATP binding / identical protein binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Hormone Receptor, Insulin-like Growth Factor Receptor 1; Chain A domain 2 / Hormone Receptor, Insulin-like Growth Factor Receptor 1; Chain A, domain 2 / 24 nucleotide stem-loop, u2 snrnp hairpin iv. U2 a'; Chain A / Receptor L-domain / Tyrosine-protein kinase, insulin-like receptor / Tyrosine-protein kinase, receptor class II, conserved site / Receptor tyrosine kinase class II signature. / Alpha-Beta Horseshoe / Receptor L-domain / Furin-like cysteine-rich domain ...Hormone Receptor, Insulin-like Growth Factor Receptor 1; Chain A domain 2 / Hormone Receptor, Insulin-like Growth Factor Receptor 1; Chain A, domain 2 / 24 nucleotide stem-loop, u2 snrnp hairpin iv. U2 a'; Chain A / Receptor L-domain / Tyrosine-protein kinase, insulin-like receptor / Tyrosine-protein kinase, receptor class II, conserved site / Receptor tyrosine kinase class II signature. / Alpha-Beta Horseshoe / Receptor L-domain / Furin-like cysteine-rich domain / Receptor L-domain superfamily / Furin-like cysteine rich region / Receptor L domain / Furin-like repeat / Furin-like repeats / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / : / Fibronectin type 3 domain / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Ribbon / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Insulin-like growth factor 1 receptor
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 多重同系置換・異常分散 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Garrett, T.P.J. / Mckern, N.M. / Lou, M. / Frenkel, M.J. / Bentley, J.D. / Lovrecz, G.O. / Elleman, T.C. / Cosgrove, L.J. / Ward, C.W.
引用
ジャーナル: Nature / 年: 1998
タイトル: Crystal structure of the first three domains of the type-1 insulin-like growth factor receptor.
著者: Garrett, T.P. / McKern, N.M. / Lou, M. / Frenkel, M.J. / Bentley, J.D. / Lovrecz, G.O. / Elleman, T.C. / Cosgrove, L.J. / Ward, C.W.
#1: ジャーナル: Protein Sci. / 年: 1997
タイトル: Crystallization of the First Three Domains of the Human Insulin-Like Growth Factor-1 Receptor
著者: Mckern, N.M. / Lou, M. / Frenkel, M.J. / Verkuylen, A. / Bentley, J.D. / Lovrecz, G.O. / Ivancic, N. / Elleman, T.C. / Garrett, T.P.J. / Cosgrove, L.J. / Ward, C.W.
履歴
登録1998年9月28日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年9月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.32018年4月4日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.type
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / database_PDB_caveat / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_validate_chiral / pdbx_validate_close_contact / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.pdbx_PDB_ins_code / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_validate_chiral.PDB_ins_code / _pdbx_validate_chiral.auth_asym_id / _pdbx_validate_chiral.auth_atom_id / _pdbx_validate_chiral.auth_seq_id / _pdbx_validate_close_contact.PDB_ins_code_1 / _pdbx_validate_close_contact.PDB_ins_code_2 / _pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_1 / _pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_2 / _pdbx_validate_close_contact.auth_atom_id_1 / _pdbx_validate_close_contact.auth_atom_id_2 / _pdbx_validate_close_contact.auth_comp_id_1 / _pdbx_validate_close_contact.auth_comp_id_2 / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_1 / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_2 / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_ptnr1_PDB_ins_code / _struct_conn.pdbx_ptnr2_PDB_ins_code / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年12月27日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 2.22024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: INSULIN-LIKE GROWTH FACTOR RECEPTOR 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,07013
ポリマ－54,3941
非ポリマー2,67612
水86548
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)77.390, 99.720, 120.290
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 INSULIN-LIKE GROWTH FACTOR RECEPTOR 1 / E.C.2.7.112 TRANSFERASE


分子量: 54393.746 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 31-492 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
解説: LARGE SCALE CELL CULTURE IN A CELLGEN PLUS BIOREACTOR
細胞内の位置: CYTOPLASMIC MEMBRANE / 器官: PLACENTA / プラスミド: PEE14/IGF-1R/462 / 細胞株 (発現宿主): LEC8 / 細胞内の位置 (発現宿主): SECRETED / Culture collection (発現宿主): CRL:1737
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
参照: UniProt: P08069, receptor protein-tyrosine kinase

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糖 , 3種, 4分子

#2: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-[alpha-L-fucopyranose-(1-6)]2-acetamido-2-deoxy-beta- ...2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-[alpha-L-fucopyranose-(1-6)]2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 570.542 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4[LFucpa1-6]DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,3,2/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1221m-1a_1-5]/1-1-2/a4-b1_a6-c1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}[(6+1)][a-L-Fucp]{}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 多糖 alpha-D-mannopyranose-(1-3)-beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1- ...alpha-D-mannopyranose-(1-3)-beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-[alpha-L-fucopyranose-(1-6)]2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 894.823 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpa1-3DManpb1-4DGlcpNAcb1-4[LFucpa1-6]DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/4,5,4/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5][a1122h-1a_1-5][a1221m-1a_1-5]/1-1-2-3-4/a4-b1_a6-e1_b4-c1_c3-d1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{[(3+1)][a-D-Manp]{}}}[(6+1)][a-L-Fucp]{}}}LINUCSPDB-CARE
#4: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

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非ポリマー , 2種, 56分子

#5: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 48 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.27 Å3/Da / 溶媒含有率: 66 %
結晶化pH: 7.5
詳細: PROTEIN WAS CRYSTALLIZED FROM 2.0 M AMMONIUM SULFATE, 100 MM HEPES, PH 7.5
結晶
*PLUS
結晶化
*PLUS
pH: 8 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: Mckern, N.M., (1997) Protein Sci., 6, 2663.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
15-10 mg/mlprotein1drop
210-20 mMTris-HCl1drop
30.02 %(w/v)azide1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 103 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: MACSCIENCE M18X / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1996年11月15日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: NI FILTER / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→15 Å / Num. obs: 26963 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.1 % / Rmerge(I) obs: 0.064 / Net I/σ(I): 18.7
反射 シェル解像度: 2.6→2.69 Å / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.519 / Mean I/σ(I) obs: 3.3 / % possible all: 97.4

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
タンパク質モデル構築
MLPHARE位相決定
直接法モデル構築
REFMAC精密化
タンパク質位相決定
直接法位相決定
精密化構造決定の手法: 多重同系置換・異常分散 / 解像度: 2.6→7 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2
詳細: PLANAR RESTRAIN FOR PEPTIDES, RMS=0.0384, SIGMA=0.04, AROMATIC PLANES RMS= 0.0097, SIGMA=0.015 POSITIONS OF ATOMS WITH B GREATER THAN 75 ARE NOT RELIABLE. ATOMS HAVE BEEN GIVEN OCCUPANCY OF 0. ...詳細: PLANAR RESTRAIN FOR PEPTIDES, RMS=0.0384, SIGMA=0.04, AROMATIC PLANES RMS= 0.0097, SIGMA=0.015 POSITIONS OF ATOMS WITH B GREATER THAN 75 ARE NOT RELIABLE. ATOMS HAVE BEEN GIVEN OCCUPANCY OF 0.01 OR OMITTED IF NO ELECTRON DENSITY WAS OBSERVED. FOR RESIDUES 457-459 THE DENSITY WAS NOTABLY WEAKER THAN THE ADJACENT RESIDUES. THIS SECTION HAS BEEN INCLUDED WITH OCCUPANCY OF 0.5
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.304 2693 10 %RANDOM
Rwork0.237 ---
obs-26963 97 %-
原子変位パラメータBiso mean: 52.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-8.122 Å20 Å20 Å2
2---13.1 Å20 Å2
3---0.976 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→7 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3686 0 166 48 3900
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0170.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.0480.04
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.0510.05
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it3.7213
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it5.4075
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it7.9036
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it9.0467
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.03840.04
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.1490.15
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd0.2190.3
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd0.2960.3
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd0.2260.3
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor67
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor24.115
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor28.120
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor
ソフトウェア
*PLUS
名称: REFMAC / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.6 Å / σ(F): 2 / % reflection Rfree: 10 % / Rfactor obs: 0.237
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 52.3 Å2
拘束条件
*PLUS
タイプ: p_plane_restr / Dev ideal target: 0.04

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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