+
データを開く
-
基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1id8 | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
タイトル | NMR STRUCTURE OF GLUTAMATE MUTASE (B12-BINDING SUBUNIT) COMPLEXED WITH THE VITAMIN B12 NUCLEOTIDE | ||||||
![]() | METHYLASPARTATE MUTASE S CHAIN | ||||||
![]() | ISOMERASE / Coenzyme B12 / Ligand Binding / Nucleotide / Protein NMR spectroscopy / Protein folding | ||||||
機能・相同性 | ![]() methylaspartate mutase / anaerobic glutamate catabolic process / methylaspartate mutase activity / glutamate catabolic process via L-citramalate / cobalamin binding / metal ion binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | 溶液NMR / restrained simulated annealing, molecular dynamics, energy minimazation | ||||||
![]() | Tollinger, M. / Eichmuller, C. / Konrat, R. / Huhta, M.S. / Marsh, E.N.G. / Krautler, B. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: The B(12)-binding subunit of glutamate mutase from Clostridium tetanomorphum traps the nucleotide moiety of coenzyme B(12). 著者: Tollinger, M. / Eichmuller, C. / Konrat, R. / Huhta, M.S. / Marsh, E.N. / Krautler, B. #1: ![]() タイトル: Adenosylcobalamin-dependent Glutamate Mutase from Clostridium Tetanomorphum. Overexpression in Escherichia coli, Purification, and Characterization of the Recombinant Enzyme 著者: Holloway, D.E. / Marsh, E.N. #2: ![]() タイトル: How a Protein Prepares for B12 Binding: Structure and Dynamics of the B12-binding Subunit of Glutamate Mutase from Clostridium tetanomorphum 著者: Tollinger, M. / Konrat, R. / Hilbert, B.H. / Marsh, E.N. / Krautler, B. | ||||||
履歴 |
|
-
構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
---|
-
ダウンロードとリンク
-
ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 633.6 KB | 表示 | ![]() |
---|---|---|---|---|
PDB形式 | ![]() | 516 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 474.9 KB | 表示 | ![]() |
---|---|---|---|---|
文書・詳細版 | ![]() | 604.7 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 54.5 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 68 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | |
---|---|
類似構造データ |
-
リンク
-
集合体
登録構造単位 | ![]()
| |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| |||||||||
NMR アンサンブル |
|
-
要素
#1: タンパク質 | 分子量: 14763.856 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() プラスミド: PT7-7 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: ![]() ![]() |
---|---|
#2: 化合物 | ChemComp-FOP / |
#3: 化合物 | ChemComp-DBI / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 溶液NMR | ||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
NMR実験 |
|
-
試料調製
詳細 | 内容: 1.5mM MutS U-15N; 18.0mM B12-Nucleotide; 10mM potassium phosphate buffer; 90% H2O, 10%D2O 溶媒系: 90% H2O/10% D2O |
---|---|
試料状態 | イオン強度: 10mM potassium phosphate / pH: 6.0 / 圧: ambient / 温度: 299 K |
結晶化 | *PLUS 手法: other / 詳細: NMR |
-NMR測定
NMRスペクトロメーター | タイプ: Varian UNITYPLUS / 製造業者: Varian / モデル: UNITYPLUS / 磁場強度: 500 MHz |
---|
-
解析
NMR software |
| ||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
精密化 | 手法: restrained simulated annealing, molecular dynamics, energy minimazation ソフトェア番号: 1 | ||||||||||||||||
代表構造 | 選択基準: fewest violations | ||||||||||||||||
NMRアンサンブル | コンフォーマー選択の基準: structures with the least restraint violations 計算したコンフォーマーの数: 30 / 登録したコンフォーマーの数: 15 |