[日本語] English
万見
- PDB-1icf: CRYSTAL STRUCTURE OF MHC CLASS II ASSOCIATED P41 II FRAGMENT IN C... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1icf
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF MHC CLASS II ASSOCIATED P41 II FRAGMENT IN COMPLEX WITH CATHEPSIN L
要素
  • PROTEIN (CATHEPSIN L: HEAVY CHAIN)
  • PROTEIN (CATHEPSIN L: LIGHT CHAIN)
  • PROTEIN (INVARIANT CHAIN)
キーワードHYDROLASE / CYSTEINE PROTEINASE / CATHEPSIN / MHC CLASS II / INVARIANT CHAIN / THYROGLOBULIN TYPE-1 DOMAIN
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of peptide secretion / macrophage migration inhibitory factor signaling pathway / NOS2-CD74 complex / MHC class II protein binding, via antigen binding groove / antigen processing and presentation of endogenous antigen / positive regulation of dendritic cell antigen processing and presentation / negative regulation of T cell differentiation / macrophage migration inhibitory factor binding / positive regulation of macrophage migration inhibitory factor signaling pathway / enkephalin processing ...negative regulation of peptide secretion / macrophage migration inhibitory factor signaling pathway / NOS2-CD74 complex / MHC class II protein binding, via antigen binding groove / antigen processing and presentation of endogenous antigen / positive regulation of dendritic cell antigen processing and presentation / negative regulation of T cell differentiation / macrophage migration inhibitory factor binding / positive regulation of macrophage migration inhibitory factor signaling pathway / enkephalin processing / cathepsin L / CD4-positive, alpha-beta T cell lineage commitment / protein trimerization / macrophage migration inhibitory factor receptor complex / macrophage apoptotic process / positive regulation of cytokine-mediated signaling pathway / chromaffin granule / T cell activation involved in immune response / positive regulation of prostaglandin biosynthetic process / elastin catabolic process / T cell selection / positive regulation of type 2 immune response / antigen processing and presentation of peptide antigen / host-mediated suppression of symbiont invasion / negative thymic T cell selection / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of keratinocytes / MHC class II protein binding / negative regulation of mature B cell apoptotic process / endolysosome lumen / positive regulation of kinase activity / positive regulation of monocyte differentiation / positive thymic T cell selection / vacuole / CD4 receptor binding / cellular response to thyroid hormone stimulus / cytokine receptor activity / positive regulation of neutrophil chemotaxis / Trafficking and processing of endosomal TLR / positive regulation of chemokine (C-X-C motif) ligand 2 production / zymogen activation / proteoglycan binding / prostaglandin biosynthetic process / Assembly of collagen fibrils and other multimeric structures / positive regulation of macrophage cytokine production / positive regulation of T cell differentiation / regulation of macrophage activation / transport vesicle membrane / negative regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage by p53 class mediator / nitric-oxide synthase binding / antigen processing and presentation / cytokine binding / negative regulation of DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / Collagen degradation / protein autoprocessing / collagen catabolic process / immunoglobulin mediated immune response / : / fibronectin binding / response to type II interferon / serpin family protein binding / collagen binding / positive regulation of chemokine production / Attachment and Entry / receptor-mediated endocytosis of virus by host cell / Degradation of the extracellular matrix / positive regulation of B cell proliferation / multivesicular body / endocytic vesicle lumen / protein folding chaperone / MHC class II antigen presentation / cysteine-type peptidase activity / lysosomal lumen / proteolysis involved in protein catabolic process / negative regulation of cell migration / trans-Golgi network membrane / lumenal side of endoplasmic reticulum membrane / positive regulation of interleukin-8 production / Endosomal/Vacuolar pathway / Cell surface interactions at the vascular wall / intracellular protein transport / MHC class II protein complex / clathrin-coated endocytic vesicle membrane / ER to Golgi transport vesicle membrane / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class II / positive regulation of interleukin-6 production / positive regulation of fibroblast proliferation / MHC class II protein complex binding / endocytic vesicle membrane / late endosome / positive regulation of protein phosphorylation / amyloid-beta binding / protein-containing complex assembly / : / adaptive immune response / histone binding / Attachment and Entry / positive regulation of viral entry into host cell / lysosome / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade
類似検索 - 分子機能
Thyroglobulin type-1 / Invariant Chain; Chain I / Cysteine proteinases. Chain C / MHC class II-associated invariant chain, trimerisation / MHC class II-associated invariant chain/CLIP, MHC II-interacting / MHC class II-associated invariant chain / MHC class II-associated invariant chain, trimerisation domain superfamily / HLA class II histocompatibility antigen, gamma subunit / Class II MHC-associated invariant chain trimerisation domain / CLIP, MHC2 interacting ...Thyroglobulin type-1 / Invariant Chain; Chain I / Cysteine proteinases. Chain C / MHC class II-associated invariant chain, trimerisation / MHC class II-associated invariant chain/CLIP, MHC II-interacting / MHC class II-associated invariant chain / MHC class II-associated invariant chain, trimerisation domain superfamily / HLA class II histocompatibility antigen, gamma subunit / Class II MHC-associated invariant chain trimerisation domain / CLIP, MHC2 interacting / : / Thyroglobulin type-1 repeat signature. / Thyroglobulin type-1 / Thyroglobulin type-1 superfamily / Thyroglobulin type-1 repeat / Thyroglobulin type-1 domain profile. / Thyroglobulin type I repeats. / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Papain-like cysteine endopeptidase / Cysteine peptidase, asparagine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases asparagine active site. / Cysteine peptidase, histidine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases histidine active site. / : / Peptidase C1A, papain C-terminal / Papain family cysteine protease / Papain family cysteine protease / Cysteine proteinases / Cysteine peptidase, cysteine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases cysteine active site. / Cathepsin B; Chain A / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Few Secondary Structures / Irregular / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Alpha-Beta Complex / Beta Barrel / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
HLA class II histocompatibility antigen gamma chain / Procathepsin L
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Guncar, G. / Pungercic, G. / Klemencic, I. / Turk, V. / Turk, D.
引用ジャーナル: EMBO J. / 年: 1999
タイトル: Crystal structure of MHC class II-associated p41 Ii fragment bound to cathepsin L reveals the structural basis for differentiation between cathepsins L and S.
著者: Guncar, G. / Pungercic, G. / Klemencic, I. / Turk, V. / Turk, D.
履歴
登録1999年1月7日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年1月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12007年10月16日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32020年7月29日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.42023年8月9日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.52024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (CATHEPSIN L: HEAVY CHAIN)
B: PROTEIN (CATHEPSIN L: LIGHT CHAIN)
C: PROTEIN (CATHEPSIN L: HEAVY CHAIN)
D: PROTEIN (CATHEPSIN L: LIGHT CHAIN)
I: PROTEIN (INVARIANT CHAIN)
J: PROTEIN (INVARIANT CHAIN)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,7218
ポリマ－62,2796
非ポリマー4422
水12,034668
1
A: PROTEIN (CATHEPSIN L: HEAVY CHAIN)
B: PROTEIN (CATHEPSIN L: LIGHT CHAIN)
I: PROTEIN (INVARIANT CHAIN)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,3614
ポリマ－31,1403
非ポリマー2211
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6930 Å2
ΔGint-40 kcal/mol
Surface area12970 Å2
手法PISA, PQS
2
C: PROTEIN (CATHEPSIN L: HEAVY CHAIN)
D: PROTEIN (CATHEPSIN L: LIGHT CHAIN)
J: PROTEIN (INVARIANT CHAIN)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,3614
ポリマ－31,1403
非ポリマー2211
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6970 Å2
ΔGint-39 kcal/mol
Surface area12850 Å2
手法PISA, PQS
3
A: PROTEIN (CATHEPSIN L: HEAVY CHAIN)
B: PROTEIN (CATHEPSIN L: LIGHT CHAIN)
I: PROTEIN (INVARIANT CHAIN)
ヘテロ分子

C: PROTEIN (CATHEPSIN L: HEAVY CHAIN)
D: PROTEIN (CATHEPSIN L: LIGHT CHAIN)
J: PROTEIN (INVARIANT CHAIN)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,7218
ポリマ－62,2796
非ポリマー4422
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-x+1,y+1/2,-z1
Buried area14760 Å2
ΔGint-76 kcal/mol
Surface area24970 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)62.592, 80.594, 64.245
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 96.77, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (0.967984, -0.116869, 0.222146), (-0.108483, -0.992859, -0.049626), (0.226359, 0.023938, -0.97375)
ベクター: -27.3, -12.94, 22.04)

-
要素

#1: タンパク質 PROTEIN (CATHEPSIN L: HEAVY CHAIN)


分子量: 19095.020 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 器官: KIDNEY / 参照: UniProt: P07711, cathepsin L
#2: タンパク質・ペプチド PROTEIN (CATHEPSIN L: LIGHT CHAIN)


分子量: 4783.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 器官: KIDNEY / 参照: UniProt: P07711, cathepsin L
#3: タンパク質 PROTEIN (INVARIANT CHAIN) / II FRAGMENT / CD74 FRAGMENT


分子量: 7261.075 Da / 分子数: 2 / Fragment: THYROGLOBULIN TYPE-1 DOMAIN / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 器官: KIDNEY / 参照: UniProt: P04233
#4: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 668 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.58 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.37 %
結晶化pH: 6.1
詳細: SITTING DROP VAPOR DIFFUSION METHOD RESERVOIR CONTAINED 1ML OF 0.2 M NA- ACETATE TRIHYDRATE, 30% W/V PEG 8K AND 0.1M MES, PH 6.1. DROP WAS COMPOSED OF 2 MICRO L OF RESERVOIR SOLUTION AND 2 ...詳細: SITTING DROP VAPOR DIFFUSION METHOD RESERVOIR CONTAINED 1ML OF 0.2 M NA- ACETATE TRIHYDRATE, 30% W/V PEG 8K AND 0.1M MES, PH 6.1. DROP WAS COMPOSED OF 2 MICRO L OF RESERVOIR SOLUTION AND 2 MICRO L OF THE COMPLEX (10 MG/ML) IN 20MM NA-ACETATE AND 1MM EDTA, PH 5.0.
結晶化
*PLUS
pH: 5 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
110 mg/mlprotein1drop
20.2 MNa acetate1reservoir
330 %(v/v)PEG80001reservoir
40.1 MMES1reservoir
520 mMNa acetate1drop
61 mMEDTA1drop

-
データ収集

回折平均測定温度: 289 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1997年3月15日 / 詳細: MIRRORS
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→99 Å / Num. obs: 42072 / % possible obs: 97 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 3.16 % / Rsym value: 0.11
反射
*PLUS
Num. measured all: 132945 / Rmerge(I) obs: 0.11

-
解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
MAIN精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1CJL

1cjl


解像度: 2→10 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1
Rfactor反射数%反射
Rfree0.213 -8 %
Rwork0.182 --
obs-41514 97 %
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4364 0 28 668 5060
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONo_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONo_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONo_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_deg1.38
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONo_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONo_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONo_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONo_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONo_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONo_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONo_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONo_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONo_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONo_scangle_it
ソフトウェア
*PLUS
名称: MAIN / 分類: refinement
精密化
*PLUS
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 32.9 Å2

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る