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- PDB-1i7l: CRYSTAL STRUCTURE ANALYSIS OF THE COMPLEX OF THE C DOMAIN OF SYNA... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1i7l
タイトルCRYSTAL STRUCTURE ANALYSIS OF THE COMPLEX OF THE C DOMAIN OF SYNAPSIN II FROM RAT WITH ATP
要素SYNAPSIN II
キーワードNEUROPEPTIDE / SYNAPSE / PHOSPHORYLATION / SYNAPSIN IIA C-DOMAIN / ATP BINDING
機能・相同性
機能・相同性情報


synaptic vesicle cycle / Serotonin Neurotransmitter Release Cycle / Dopamine Neurotransmitter Release Cycle / synaptic vesicle clustering / extrinsic component of synaptic vesicle membrane / regulation of neurotransmitter secretion / SNARE complex / calcium-ion regulated exocytosis / neurotransmitter secretion / cytoskeletal protein binding ...synaptic vesicle cycle / Serotonin Neurotransmitter Release Cycle / Dopamine Neurotransmitter Release Cycle / synaptic vesicle clustering / extrinsic component of synaptic vesicle membrane / regulation of neurotransmitter secretion / SNARE complex / calcium-ion regulated exocytosis / neurotransmitter secretion / cytoskeletal protein binding / Schaffer collateral - CA1 synapse / terminal bouton / synaptic vesicle membrane / calcium-dependent protein binding / synaptic vesicle / presynapse / postsynaptic density / glutamatergic synapse / synapse / ATP binding / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Synapsin / Synapsin, conserved site / Synapsin, phosphorylation site / Synapsin, pre-ATP-grasp domain / Synapsin, ATP-binding domain / Synapsin, N-terminal domain / Synapsin, ATP binding domain / Synapsin N-terminal / Synapsins signature 1. / Synapsins signature 2. ...Synapsin / Synapsin, conserved site / Synapsin, phosphorylation site / Synapsin, pre-ATP-grasp domain / Synapsin, ATP-binding domain / Synapsin, N-terminal domain / Synapsin, ATP binding domain / Synapsin N-terminal / Synapsins signature 1. / Synapsins signature 2. / Rossmann fold - #20 / ATP-grasp fold, A domain / ATP-grasp fold, B domain / ATP-grasp fold, subdomain 1 / Pre-ATP-grasp domain superfamily / D-amino Acid Aminotransferase; Chain A, domain 1 / Dna Ligase; domain 1 / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Synapsin-2
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.35 Å
データ登録者Esser, L. / Palnitkar, M. / Deisenhofer, J.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: ATP Binding Independent of Metal Cations in Synapsin II
著者: Esser, L. / Palnitkar, M. / Deisenhofer, J.
履歴
登録2001年3月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年7月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SYNAPSIN II
B: SYNAPSIN II
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)71,1754
ポリマ－70,1612
非ポリマー1,0142
水3,513195
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5390 Å2
ΔGint-18 kcal/mol
Surface area26580 Å2
手法PISA
2
A: SYNAPSIN II
B: SYNAPSIN II
ヘテロ分子

A: SYNAPSIN II
B: SYNAPSIN II
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)142,3508
ポリマ－140,3214
非ポリマー2,0294
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_555y,x,-z1
Buried area15210 Å2
ΔGint-60 kcal/mol
Surface area48730 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)121.275, 121.275, 165.891
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number182
Space group name H-MP6322
詳細The biological assembly is a dimer in the asymmetric unit.

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要素

#1: タンパク質 SYNAPSIN II


分子量: 35080.328 Da / 分子数: 2 / 断片: C DOMAIN (RESIDUES 113-421) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / プラスミド: PGEX-2T / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): DH5ALPHA / 参照: UniProt: Q63537
#2: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 195 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.51 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.98 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.8
詳細: PEG 4000, sodium chloride, TRIS, pH 7.8, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 294K

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データ収集

回折平均測定温度: 150 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: F1 / 波長: 0.943 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2000年7月1日
放射モノクロメーター: Si crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.943 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.26→20 Å / Num. all: 32684 / Num. obs: 31094 / % possible obs: 95.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 10.9 % / Biso Wilson estimate: 31.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.083 / Net I/σ(I): 31.6
反射 シェル解像度: 2.31→2.37 Å / 冗長度: 8.6 % / Rmerge(I) obs: 0.474 / Mean I/σ(I) obs: 4.67 / Num. unique all: 2099 / % possible all: 96.9

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS精密化
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: SYNCII model based on PDB ENTRY 1AUV

1auv


解像度: 2.35→12 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Data cutoff high absF: 456569.21 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.289 2260 8 %RANDOM
Rwork0.22 ---
all-28241 --
obs-28241 92.9 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 33.34 Å2 / ksol: 0.288 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 40.7 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.22 Å22.47 Å20 Å2
2--2.22 Å20 Å2
3----4.43 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.42 Å0.3 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.4 Å0.26 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.35→12 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4924 0 62 195 5181
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.016
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.8
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d24.6
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.4
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.751.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.792
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.532
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.522.5
Refine LS restraints NCSNCS model details: CONSTR
LS精密化 シェル解像度: 2.35→2.5 Å / Rfactor Rfree error: 0.019 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.37 381 8.3 %
Rwork0.289 4214 -
obs--92 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2CIS_PEPTIDE.PARAMATP.TOP
X-RAY DIFFRACTION3WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION4ATP.PARAM
X-RAY DIFFRACTION5ATP_A.PARAM

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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