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万見
- PDB-1i70: CRYSTAL STRUCTURE OF RNASE SA Y86F MUTANT -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1i70
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF RNASE SA Y86F MUTANT
要素GUANYL-SPECIFIC RIBONUCLEASE SA
キーワードHYDROLASE / MUTANT
機能・相同性
機能・相同性情報


ribonuclease T1 / ribonuclease T1 activity / RNA endonuclease activity / lyase activity / RNA binding / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Microbial ribonucleases / Guanine-specific ribonuclease N1/T1/U2 / Ribonuclease/ribotoxin / ribonuclease / Nuclear Transport Factor 2; Chain: A, / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Guanyl-specific ribonuclease Sa
類似検索 - 構成要素
生物種Streptomyces aureofaciens (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / STARTING MODEL WAS USED WITHOUT MOLECULAR REPLACEMENT / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Sevcik, J. / Urbanikova, L.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2001
タイトル: Tyrosine hydrogen bonds make a large contribution to protein stability.
著者: Pace, C.N. / Horn, G. / Hebert, E.J. / Bechert, J. / Shaw, K. / Urbanikova, L. / Scholtz, J.M. / Sevcik, J.
履歴
登録2001年3月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年9月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年10月27日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年8月9日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
Remark 999SEQUENCE ACCORDING TO THE AUTHOR, THE ORIGINAL SEQUENCE OF THE RNASE SA IN THE SEQUENCE DATABASE ...SEQUENCE ACCORDING TO THE AUTHOR, THE ORIGINAL SEQUENCE OF THE RNASE SA IN THE SEQUENCE DATABASE SWISSPROT ENTRY P05798 IS WRONG. RESIDUE 72 IS THR, NOT CYS. THIS ISSUE IS DISCUSSED IN THE PAPER: SEVCIK J., DAUTER Z., LAMZIN V.S. AND WILSON K.S. (1996), ACTA CRYSTALLOGR. D52, 327-344 ON THE BASIS OF ATOMIC RESOLUTION REFINEMENT.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GUANYL-SPECIFIC RIBONUCLEASE SA
B: GUANYL-SPECIFIC RIBONUCLEASE SA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,2293
ポリマ－21,1332
非ポリマー961
水5,495305
1
A: GUANYL-SPECIFIC RIBONUCLEASE SA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,6632
ポリマ－10,5661
非ポリマー961
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: GUANYL-SPECIFIC RIBONUCLEASE SA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,5661
ポリマ－10,5661
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)38.980, 64.700, 78.320
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 GUANYL-SPECIFIC RIBONUCLEASE SA


分子量: 10566.492 Da / 分子数: 2 / 変異: Y86F / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Streptomyces aureofaciens (バクテリア)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P05798, EC: 3.1.27.3
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 305 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.34 Å3/Da / 溶媒含有率: 47 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: AMMONIUM SULFATE, MONOSODIUM PHOSPHATE, DISODIUM PHOSPHATE, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
結晶化
*PLUS
詳細: used microseeding / PH range low: 7.2 / PH range high: 7
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
10.2 Mphosphate1drop
220 mg/mlprotein1drop
322-24 %(v/v)satammonium sulfate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 293 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: LURE / ビームライン: D41A / 波長: 1.38 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1999年7月22日
放射モノクロメーター: FOCUSING CURVED MONO. / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.38 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→30.7 Å / Num. all: 21828 / Num. obs: 84702 / % possible obs: 97.1 % / Observed criterion σ(F): 0 / 冗長度: 3.9 % / Biso Wilson estimate: 13.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.061 / Net I/σ(I): 20.8
反射 シェル解像度: 1.7→1.76 Å / Rmerge(I) obs: 0.218 / Mean I/σ(I) obs: 7.1 / % possible all: 95.5
反射
*PLUS
Num. obs: 21859 / Num. measured all: 84702

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
STARTINGMODEL WAS USED WITHOUT MOLECULAR REPLACEMENTモデル構築
REFMAC精密化
STARTINGMODEL WAS USED WITHOUT MOLECULAR REPLACEMENT位相決定
精密化構造決定の手法: STARTING MODEL WAS USED WITHOUT MOLECULAR REPLACEMENT
開始モデル: PDB ENTRY 1RGG

1rgg


解像度: 1.7→30.7 Å / σ(I): 0 / ESU R: 0.13 / ESU R Free: 0.09 / 立体化学のターゲット値: ENGH & HUBER
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.178 1123 5 %RANDOM
Rwork0.13 ---
obs0.131 21828 97.1 %-
all-21828 --
原子変位パラメータBiso mean: 16.85 Å2
Refine analyzeLuzzati d res low obs: 30.7 Å / Luzzati sigma a obs: 0.014 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→30.7 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1511 0 5 305 1821
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0230.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.0360.04
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.040.05
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor
LS精密化 シェル解像度: 1.7→1.76 Å / % reflection obs: 95.5 %
ソフトウェア
*PLUS
名称: REFMAC / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 1.7 Å / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor Rwork: 0.13
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
タイプ: p_planar_d / Dev ideal: 0.04 / Dev ideal target: 0.05

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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