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- PDB-1i3o: CRYSTAL STRUCTURE OF THE COMPLEX OF XIAP-BIR2 AND CASPASE 3 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1i3o
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF THE COMPLEX OF XIAP-BIR2 AND CASPASE 3
要素
  • (CASPASE 3) x 2
  • BACULOVIRAL IAP REPEAT-CONTAINING PROTEIN 4
キーワードAPOPTOSIS / complex / IAP / caspase
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of apoptosis involved in tissue homeostasis / positive regulation of protein linear polyubiquitination / copper ion homeostasis / regulation of BMP signaling pathway / caspase-3 / Stimulation of the cell death response by PAK-2p34 / phospholipase A2 activator activity / anterior neural tube closure / regulation of nucleotide-binding domain, leucine rich repeat containing receptor signaling pathway / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to osmotic stress ...regulation of apoptosis involved in tissue homeostasis / positive regulation of protein linear polyubiquitination / copper ion homeostasis / regulation of BMP signaling pathway / caspase-3 / Stimulation of the cell death response by PAK-2p34 / phospholipase A2 activator activity / anterior neural tube closure / regulation of nucleotide-binding domain, leucine rich repeat containing receptor signaling pathway / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to osmotic stress / nucleotide-binding oligomerization domain containing 1 signaling pathway / leukocyte apoptotic process / positive regulation of pyroptotic inflammatory response / glial cell apoptotic process / NADE modulates death signalling / luteolysis / response to cobalt ion / cellular response to staurosporine / death-inducing signaling complex / cyclin-dependent protein serine/threonine kinase inhibitor activity / Apoptosis induced DNA fragmentation / Apoptotic cleavage of cell adhesion proteins / nucleotide-binding oligomerization domain containing 2 signaling pathway / Caspase activation via Dependence Receptors in the absence of ligand / SMAC, XIAP-regulated apoptotic response / cysteine-type endopeptidase inhibitor activity involved in apoptotic process / Activation of caspases through apoptosome-mediated cleavage / Signaling by Hippo / Regulation of the apoptosome activity / SMAC (DIABLO) binds to IAPs / SMAC(DIABLO)-mediated dissociation of IAP:caspase complexes / death receptor binding / axonal fasciculation / regulation of synaptic vesicle cycle / fibroblast apoptotic process / epithelial cell apoptotic process / TNFR1-induced proapoptotic signaling / platelet formation / negative regulation of cytokine production / RIPK1-mediated regulated necrosis / Other interleukin signaling / response to anesthetic / execution phase of apoptosis / positive regulation of amyloid-beta formation / regulation of innate immune response / negative regulation of B cell proliferation / Apoptotic cleavage of cellular proteins / pyroptotic inflammatory response / neurotrophin TRK receptor signaling pathway / negative regulation of activated T cell proliferation / T cell homeostasis / response to tumor necrosis factor / negative regulation of cell cycle / B cell homeostasis / cysteine-type endopeptidase inhibitor activity / protein K63-linked ubiquitination / cell fate commitment / negative regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / response to X-ray / positive regulation of type I interferon production / regulation of macroautophagy / Pyroptosis / Caspase-mediated cleavage of cytoskeletal proteins / response to amino acid / response to glucose / response to glucocorticoid / response to UV / keratinocyte differentiation / Degradation of the extracellular matrix / striated muscle cell differentiation / intrinsic apoptotic signaling pathway / protein serine/threonine kinase binding / Regulation of PTEN localization / protein maturation / hippocampus development / positive regulation of protein ubiquitination / erythrocyte differentiation / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / response to nicotine / positive regulation of JNK cascade / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / enzyme activator activity / apoptotic signaling pathway / Regulation of TNFR1 signaling / response to hydrogen peroxide / sensory perception of sound / protein catabolic process / RING-type E3 ubiquitin transferase / regulation of protein stability / protein processing / Regulation of necroptotic cell death / response to wounding / Wnt signaling pathway / Regulation of PTEN stability and activity / neuron differentiation / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin protein ligase activity / positive regulation of neuron apoptotic process / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / response to estradiol
類似検索 - 分子機能
XIAP/BIRC8, UBA domain / : / BIRC2/3-like, UBA domain / Inhibitor Of Apoptosis Protein (2mihbC-IAP-1); Chain A / Inhibitor Of Apoptosis Protein (2mihbC-IAP-1); Chain A / : / Caspase-like / BIR repeat. / BIR repeat / Inhibitor of Apoptosis domain ...XIAP/BIRC8, UBA domain / : / BIRC2/3-like, UBA domain / Inhibitor Of Apoptosis Protein (2mihbC-IAP-1); Chain A / Inhibitor Of Apoptosis Protein (2mihbC-IAP-1); Chain A / : / Caspase-like / BIR repeat. / BIR repeat / Inhibitor of Apoptosis domain / BIR repeat profile. / Baculoviral inhibition of apoptosis protein repeat / Rossmann fold - #1460 / Peptidase C14 family / Peptidase family C14A, His active site / Caspase family histidine active site. / Peptidase C14, caspase non-catalytic subunit p10 / Peptidase family C14A, cysteine active site / Caspase family cysteine active site. / Caspase family p10 domain profile. / Peptidase C14A, caspase catalytic domain / Caspase, interleukin-1 beta converting enzyme (ICE) homologues / Peptidase C14, p20 domain / Caspase family p20 domain profile. / : / Caspase domain / Caspase-like domain superfamily / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / Death-like domain superfamily / Ring finger / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Alpha-Beta Plaits / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Caspase-3 / E3 ubiquitin-protein ligase XIAP
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Riedl, S.J. / Renatus, M. / Schwarzenbacher, R. / Zhou, Q. / Sun, C. / Fesik, S.W. / Liddington, R.C. / Salvesen, G.S.
引用ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2001
タイトル: Structural basis for the inhibition of caspase-3 by XIAP.
著者: Riedl, S.J. / Renatus, M. / Schwarzenbacher, R. / Zhou, Q. / Sun, C. / Fesik, S.W. / Liddington, R.C. / Salvesen, G.S.
履歴
登録2001年2月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年3月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年10月27日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年8月9日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CASPASE 3
B: CASPASE 3
C: CASPASE 3
D: CASPASE 3
E: BACULOVIRAL IAP REPEAT-CONTAINING PROTEIN 4
F: BACULOVIRAL IAP REPEAT-CONTAINING PROTEIN 4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)93,5368
ポリマ－93,4056
非ポリマー1312
水23413
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area18820 Å2
ΔGint-114 kcal/mol
Surface area28860 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)70.700, 95.500, 144.200
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 CASPASE 3


分子量: 19727.279 Da / 分子数: 2 / 断片: APOPAIN P17 SUBUNIT / 変異: C285A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: I39005 / プラスミド: PET23B / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P42574, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ
#2: タンパク質 CASPASE 3


分子量: 12981.756 Da / 分子数: 2 / 断片: APOPAIN P12 SUBUNIT / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: I39005 / プラスミド: PET23B / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P42574, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ
#3: タンパク質 BACULOVIRAL IAP REPEAT-CONTAINING PROTEIN 4 / X-LINKED IAP


分子量: 13993.578 Da / 分子数: 2 / 断片: XIAP-BIR2 / 変異: C202A, C213G / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: U32974 / プラスミド: PET15B / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P98170
#4: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 13 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.61 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.14 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.2
詳細: sodium formate, sodium acetate, pH 5.2, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 295K
結晶化
*PLUS
温度: 23 ℃ / pH: 7.6
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
110 mMHEPES1drop
2100 mM1dropNaCl
32 mMdithiothreitol1drop
48 mg/mlprotein1drop
50.1 Msodium acetate1reservoir
61.8 Msodium formate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL7-1 / 波長: 1.08 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2000年12月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.08 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→500 Å / Num. all: 174633 / Num. obs: 27119 / % possible obs: 99.4 % / 冗長度: 5 % / Biso Wilson estimate: 30 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.062
反射 シェル解像度: 2.7→2.8 Å / 冗長度: 4.5 % / Rmerge(I) obs: 0.424 / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / Num. unique all: 2649 / % possible all: 99.3
反射
*PLUS
最低解像度: 500 Å / Num. measured all: 174633
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99.3 %

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SOLVE位相決定
CNS1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化開始モデル: PDB ENTRY 1PAU and PDB ENTRY 1C9Q

1pau

1c9q


解像度: 2.7→500 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber / 詳細: MLF
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.278 1244 5 %RANDOM
Rwork0.248 ---
all-27472 --
obs-27070 98.6 %-
溶媒の処理溶媒モデル: CNS BULK SOLVENT / Bsol: 33.0707 Å2 / ksol: 0.321299 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 29.938 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--32.569 Å20 Å20 Å2
2--13.718 Å20 Å2
3---18.85 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→500 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5662 0 2 13 5677
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008574
X-RAY DIFFRACTIONo_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONo_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.30329
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONo_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONo_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONo_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONo_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONo_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONo_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONo_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONo_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONo_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONo_scangle_it
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein_rep.top
X-RAY DIFFRACTION2ion.paramion.top
X-RAY DIFFRACTION3water_rep.paramwater_rep.top
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.7 Å / 最低解像度: 500 Å / σ(F): 0 / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor obs: 0.248
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプ
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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