[日本語] English
万見
- PDB-1i1n: HUMAN PROTEIN L-ISOASPARTATE O-METHYLTRANSFERASE WITH S-ADENOSYL ... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1i1n
タイトルHUMAN PROTEIN L-ISOASPARTATE O-METHYLTRANSFERASE WITH S-ADENOSYL HOMOCYSTEINE
要素PROTEIN-L-ISOASPARTATE O-METHYLTRANSFERASE
キーワードTRANSFERASE / METHYLTRANSFERASE / S-ADENOSYL HOMOCYSTEINE / PROTEIN REPAIR
機能・相同性
機能・相同性情報


protein-L-isoaspartate(D-aspartate) O-methyltransferase / protein-L-isoaspartate (D-aspartate) O-methyltransferase activity / Protein repair / protein repair / protein methylation / extracellular vesicle / cadherin binding / extracellular exosome / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Protein-L-isoaspartate(D-aspartate) O-methyltransferase (PCMT) / Protein-L-isoaspartate(D-aspartate) O-methyltransferase signature. / Protein-L-isoaspartate(D-aspartate) O-methyltransferase / Vaccinia Virus protein VP39 / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / Protein-L-isoaspartate(D-aspartate) O-methyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.5 Å
データ登録者Smith, C.D. / Chattopadhyay, D. / Carson, M. / Friedman, A.M. / Skinner, M.M.
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2002
タイトル: Crystal structure of human L-isoaspartyl-O-methyl-transferase with S-adenosyl homocysteine at 1.6-A resolution and modeling of an isoaspartyl-containing peptide at the active site.
著者: Smith, C.D. / Carson, M. / Friedman, A.M. / Skinner, M.M. / Delucas, L. / Chantalat, L. / Weise, L. / Shirasawa, T. / Chattopadhyay, D.
履歴
登録2001年2月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年3月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月9日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: PROTEIN-L-ISOASPARTATE O-METHYLTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,9222
ポリマ－24,5371
非ポリマー3841
水5,026279
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)48.105, 53.917, 48.814
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 116.15, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質 PROTEIN-L-ISOASPARTATE O-METHYLTRANSFERASE


分子量: 24537.207 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PIMT_HUMAN / 器官: FETAL BRAIN / プラスミド: PET21C / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P22061, protein-L-isoaspartate(D-aspartate) O-methyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-SAH / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / S-アデノシルホモシステイン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 384.411 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H20N6O5S
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 279 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.31 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.86 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: PEG 8000, sodium cacodylate, magnesium acetate, DTT, bis-Tris acetate, S-adenosyl homocysteine, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / 詳細: used macroseeding
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
16 mg/mlprotein1drop
25 %PEG80001reservoir
415 mMmagnesium acetate1reservoir
52.6 mMAdoHcy1reservoir
3sodium cacodylate1reservoirpH6.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 93 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU300 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1997年11月25日 / 詳細: MSC MIRRORS
放射モノクロメーター: NICKEL FILTER / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.5→50 Å / Num. obs: 31332 / % possible obs: 86.8 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.47 % / Biso Wilson estimate: 18.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.04 / Net I/σ(I): 28
反射 シェル解像度: 1.5→1.55 Å / 冗長度: 1.16 % / Rmerge(I) obs: 0.205 / % possible all: 34.1
反射
*PLUS
最高解像度: 1.6 Å / 最低解像度: 50 Å / Num. obs: 28488 / % possible obs: 95.7 % / 冗長度: 1.7 % / Rmerge(I) obs: 0.039
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 1.6 Å / 最低解像度: 1.66 Å / % possible obs: 87.1 % / 冗長度: 1.4 % / Num. unique obs: 2587 / Rmerge(I) obs: 0.124

-
解析

ソフトウェア
名称分類
CNS精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1DL5.PDB

1dl5


解像度: 1.5→14.98 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Data cutoff high absF: 944740.24 / Data cutoff high rms absF: 944740.24 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: BULK SOLVENT MODEL USED. THE SAH TOPOLOGY/PARAMETER FILES FOR CNS WERE CREATED BY COMBINING THE STANDARD MET AND ADE ENTRIES. THE DEFAULT CNS DNA-RNA_REP.PARAM FOR RNA/DNA WAS MODIFIED IN THE ...詳細: BULK SOLVENT MODEL USED. THE SAH TOPOLOGY/PARAMETER FILES FOR CNS WERE CREATED BY COMBINING THE STANDARD MET AND ADE ENTRIES. THE DEFAULT CNS DNA-RNA_REP.PARAM FOR RNA/DNA WAS MODIFIED IN THE LATER STAGES OF REFINEMENT. THE RIBOSE RING DIHEDRAL FORCE CONSTANTS WERE SET TO 0.0 TO ALLOW THE RIBOSE RING PUCKER TO FIT THE ELECTRON DENSITY.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.213 1513 5 %RANDOM
Rwork0.183 ---
obs0.183 30470 84.6 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 56.88 Å2 / ksol: 0.402 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 18.4 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.54 Å20 Å20.73 Å2
2---3.24 Å20 Å2
3----0.3 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.21 Å0.17 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.12 Å0.1 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.5→14.98 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1705 0 26 279 2010
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.004
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.7
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.83
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.031.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.582
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.882
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.742.5
LS精密化 シェル解像度: 1.5→1.59 Å / Rfactor Rfree error: 0.032 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.343 118 4.9 %
Rwork0.304 2310 -
obs--40.7 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2RNA-BONDS-ETC.PARAMDNA-RNA.TOP
X-RAY DIFFRACTION3WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION4RNA-DIHE.PARAMION.TOP
X-RAY DIFFRACTION5SAH.PARAMSAH.TOPOL
精密化
*PLUS
最高解像度: 1.6 Å / 最低解像度: 15 Å / Num. reflection obs: 27830 / σ(F): 0 / Num. reflection Rfree: 1384 / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor obs: 0.18 / Rfactor Rfree: 0.211
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 18.4 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg23.7
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.83
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.031.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.882
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.582
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.742.5
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.343 / % reflection Rfree: 4.9 % / Rfactor Rwork: 0.304

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る