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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1i08 | ||||||
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タイトル | CRYSTAL STRUCTURE ANALYSIS OF THE H30A MUTANT OF MANGANESE SUPEROXIDE DISMUTASE FROM E. COLI | ||||||
要素 | MANGANESE SUPEROXIDE DISMUTASE | ||||||
キーワード | OXIDOREDUCTASE / manganese superoxide dismutase / mutant / h30a / hydrogen bond / reactivity | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 cellular response to selenium ion / response to acidic pH / superoxide metabolic process / superoxide dismutase / superoxide dismutase activity / antioxidant activity / removal of superoxide radicals / manganese ion binding / response to heat / response to oxidative stress ...cellular response to selenium ion / response to acidic pH / superoxide metabolic process / superoxide dismutase / superoxide dismutase activity / antioxidant activity / removal of superoxide radicals / manganese ion binding / response to heat / response to oxidative stress / protein homodimerization activity / DNA binding / metal ion binding / cytoplasm / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Escherichia coli (大腸菌) | ||||||
手法 | X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å | ||||||
データ登録者 | Edwards, R.A. / Whittaker, M.M. / Whittaker, J.W. / Baker, E.N. / Jameson, G.B. | ||||||
引用 | ジャーナル: Biochemistry / 年: 2001 タイトル: Removing a hydrogen bond in the dimer interface of Escherichia coli manganese superoxide dismutase alters structure and reactivity. 著者: Edwards, R.A. / Whittaker, M.M. / Whittaker, J.W. / Baker, E.N. / Jameson, G.B. #1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 2001 タイトル: Outer sphere mutations perturb metal reactivity in manganese superoxide dismutase 著者: Edwards, R.A. / Whittaker, M.M. / Whittaker, J.W. / Baker, E.N. / Jameson, G.B. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1i08.cif.gz | 172.2 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1i08.ent.gz | 137.9 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1i08.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 1i08_validation.pdf.gz | 432.2 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 1i08_full_validation.pdf.gz | 436.4 KB | 表示 | |
XML形式データ | 1i08_validation.xml.gz | 31.1 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 1i08_validation.cif.gz | 43.5 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/i0/1i08 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/i0/1i08 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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2 |
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単位格子 |
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Components on special symmetry positions |
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詳細 | The biological assembly is a dimer generated around a non-crystallographic two-fold axis. |
-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 22929.811 Da / 分子数: 4 / 変異: H30A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / プラスミド: PDT1-5 (CONTAINING SODA) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P00448, superoxide dismutase #2: 化合物 | ChemComp-MN / #3: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.71 Å3/Da / 溶媒含有率: 55 % | |||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | 温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8 詳細: 16-20% PEG 6000, 0.1 M bicine, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K | |||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS 詳細: drop consists of 2 micro litter of protein solution in 0.1 M bicine plus 2 micro litter of reservoir solutionPH range low: 8.3 / PH range high: 8 | |||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 293 K |
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放射光源 | 由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418 Å |
検出器 | タイプ: RIGAKU RAXIS IIC / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1998年6月2日 |
放射 | モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.5418 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.2→40 Å / Num. all: 48514 / Num. obs: 48514 / % possible obs: 95.3 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.3 % / Biso Wilson estimate: 21 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.059 / Net I/σ(I): 22.4 |
反射 シェル | 解像度: 2.2→2.25 Å / 冗長度: 1.8 % / Rmerge(I) obs: 0.26 / Mean I/σ(I) obs: 4 / % possible all: 73 |
反射 | *PLUS Num. measured all: 458707 |
反射 シェル | *PLUS % possible obs: 73 % |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.2→40 Å / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH & HUBER
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原子変位パラメータ | Biso mean: 24.7 Å2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.2→40 Å
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拘束条件 |
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ソフトウェア | *PLUS 名称: CNS / バージョン: 0.5 / 分類: refinement | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS
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