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- PDB-1hzz: THE ASYMMETRIC COMPLEX OF THE TWO NUCLEOTIDE-BINDING COMPONENTS (... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1hzz
タイトルTHE ASYMMETRIC COMPLEX OF THE TWO NUCLEOTIDE-BINDING COMPONENTS (DI, DIII) OF PROTON-TRANSLOCATING TRANSHYDROGENASE
要素
  • PROTON-TRANSLOCATING NICOTINAMIDE NUCLEOTIDE TRANSHYDROGENASE SUBUNIT PNTAA
  • PROTON-TRANSLOCATING NICOTINAMIDE NUCLEOTIDE TRANSHYDROGENASE SUBUNIT PNTB
キーワードOXIDOREDUCTASE / rossmann fold / alpha beta repeat / nucleotide-binding fold
機能・相同性
機能・相同性情報


NAD(P)+ transhydrogenase (Si-specific) activity / proton-translocating NAD(P)+ transhydrogenase activity / proton-translocating NAD(P)+ transhydrogenase / NADPH regeneration / NADH binding / NAD+ binding / membrane => GO:0016020 / NAD binding / NADP binding / protein dimerization activity / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
NADP transhydrogenase, beta subunit / NADP transhydrogenase beta-like domain / NAD(P) transhydrogenase beta subunit / Alanine dehydrogenase/NAD(P) transhydrogenase, conserved site-1 / Alanine dehydrogenase & pyridine nucleotide transhydrogenase signature 1. / Alanine dehydrogenase/pyridine nucleotide transhydrogenase, conserved site-2 / Alanine dehydrogenase & pyridine nucleotide transhydrogenase signature 2. / Alanine dehydrogenase/pyridine nucleotide transhydrogenase, N-terminal / Alanine dehydrogenase/PNT, C-terminal domain / Alanine dehydrogenase/PNT, N-terminal domain ...NADP transhydrogenase, beta subunit / NADP transhydrogenase beta-like domain / NAD(P) transhydrogenase beta subunit / Alanine dehydrogenase/NAD(P) transhydrogenase, conserved site-1 / Alanine dehydrogenase & pyridine nucleotide transhydrogenase signature 1. / Alanine dehydrogenase/pyridine nucleotide transhydrogenase, conserved site-2 / Alanine dehydrogenase & pyridine nucleotide transhydrogenase signature 2. / Alanine dehydrogenase/pyridine nucleotide transhydrogenase, N-terminal / Alanine dehydrogenase/PNT, C-terminal domain / Alanine dehydrogenase/PNT, N-terminal domain / Alanine dehydrogenase/PNT, C-terminal domain / Alanine dehydrogenase/PNT, N-terminal domain / Alanine dehydrogenase/pyridine nucleotide transhydrogenase, NAD(H)-binding domain / TPP-binding domain / DHS-like NAD/FAD-binding domain superfamily / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / NAD(P) transhydrogenase subunit alpha part 1 / NAD(P) transhydrogenase subunit beta / NAD(P) transhydrogenase subunit beta / NAD(P) transhydrogenase subunit alpha part 1
類似検索 - 構成要素
生物種Rhodospirillum rubrum (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Cotton, N.P.J. / White, S.A. / Peake, S.J. / McSweeney, S. / Jackson, J.B.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2001
タイトル: The crystal structure of an asymmetric complex of the two nucleotide binding components of proton-translocating transhydrogenase.
著者: Cotton, N.P. / White, S.A. / Peake, S.J. / McSweeney, S. / Jackson, J.B.
履歴
登録2001年1月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年8月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年7月21日Group: Derived calculations / Refinement description / カテゴリ: refine / struct_site
Item: _refine.ls_percent_reflns_R_free / _refine.ls_percent_reflns_obs ..._refine.ls_percent_reflns_R_free / _refine.ls_percent_reflns_obs / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年2月7日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTON-TRANSLOCATING NICOTINAMIDE NUCLEOTIDE TRANSHYDROGENASE SUBUNIT PNTAA
B: PROTON-TRANSLOCATING NICOTINAMIDE NUCLEOTIDE TRANSHYDROGENASE SUBUNIT PNTAA
C: PROTON-TRANSLOCATING NICOTINAMIDE NUCLEOTIDE TRANSHYDROGENASE SUBUNIT PNTB
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)103,5425
ポリマ－102,1353
非ポリマー1,4072
水1,33374
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8190 Å2
ΔGint-44 kcal/mol
Surface area34830 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)71.479, 74.166, 205.137
Angle α, β, γ (deg.)90, 90, 90
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 PROTON-TRANSLOCATING NICOTINAMIDE NUCLEOTIDE TRANSHYDROGENASE SUBUNIT PNTAA


分子量: 40324.785 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Rhodospirillum rubrum (バクテリア)
遺伝子: PNTAA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q60164, UniProt: Q2RSB2*PLUS, EC: 1.6.1.1
#2: タンパク質 PROTON-TRANSLOCATING NICOTINAMIDE NUCLEOTIDE TRANSHYDROGENASE SUBUNIT PNTB


分子量: 21485.510 Da / 分子数: 1 / Fragment: RESIDUES 262-464 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Rhodospirillum rubrum (バクテリア)
遺伝子: PNTB / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q59765, UniProt: Q2RSB4*PLUS, EC: 1.6.1.1
#3: 化合物 ChemComp-NAD / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE


分子量: 663.425 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H27N7O14P2 / コメント: NAD*YM
#4: 化合物 ChemComp-NAP / NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / 2'-MONOPHOSPHOADENOSINE 5'-DIPHOSPHORIBOSE


分子量: 743.405 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H28N7O17P3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 74 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.66 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.77 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: PEG-8K, ammonium sulphate, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 291K
結晶化
*PLUS
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
1100 mMMES1reservoir
214-17 %PEG80001reservoir
3100-200 mMammonium sulfate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM30A / 波長: 0.97243 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2000年4月9日
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97243 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→25 Å / Num. all: 36218 / Num. obs: 135437 / % possible obs: 94.1 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 48.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.064 / Net I/σ(I): 8.4
反射 シェル解像度: 2.5→2.64 Å / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.45 / Mean I/σ(I) obs: 1.6 / Num. unique all: 4879 / % possible all: 88.1
反射
*PLUS
Num. obs: 36218 / Num. measured all: 135437
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 88.1 % / Num. unique obs: 4879 / Num. measured obs: 17745 / Rmerge(I) obs: 0.45

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS精密化
DENZOデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.5→24.96 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.297 3075 4.8 %random
Rwork0.261 ---
all-64127 --
obs--95 %-
原子変位パラメータBiso mean: 53.4 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-6.22 Å20 Å20 Å2
2--7.25 Å20 Å2
3----13.47 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.42 Å / Luzzati sigma a obs: 0.54 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→24.96 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6669 0 92 74 6835
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.9
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.18
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.66 Å / Rfactor Rfree error: 0.02
Rfactor反射数%反射
Rfree0.415 438 -
Rwork0.389 --
obs-9265 79.5 %
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / 分類: refinement
精密化
*PLUS
σ(F): 0 / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor obs: 0.261
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 53.4 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg23.9
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg1.18
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.415 / Rfactor Rwork: 0.389

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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