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万見
- PDB-1hyn: CRYSTAL STRUCTURE OF THE CYTOPLASMIC DOMAIN OF HUMAN ERYTHROCYTE ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1hyn
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF THE CYTOPLASMIC DOMAIN OF HUMAN ERYTHROCYTE BAND-3 PROTEIN
要素BAND 3 ANION TRANSPORT PROTEIN
キーワードMEMBRANE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


pH elevation / Defective SLC4A1 causes hereditary spherocytosis type 4 (HSP4), distal renal tubular acidosis (dRTA) and dRTA with hemolytic anemia (dRTA-HA) / negative regulation of urine volume / Bicarbonate transporters / intracellular monoatomic ion homeostasis / ankyrin-1 complex / plasma membrane phospholipid scrambling / monoatomic anion transmembrane transporter activity / chloride:bicarbonate antiporter activity / solute:inorganic anion antiporter activity ...pH elevation / Defective SLC4A1 causes hereditary spherocytosis type 4 (HSP4), distal renal tubular acidosis (dRTA) and dRTA with hemolytic anemia (dRTA-HA) / negative regulation of urine volume / Bicarbonate transporters / intracellular monoatomic ion homeostasis / ankyrin-1 complex / plasma membrane phospholipid scrambling / monoatomic anion transmembrane transporter activity / chloride:bicarbonate antiporter activity / solute:inorganic anion antiporter activity / bicarbonate transport / bicarbonate transmembrane transporter activity / monoatomic anion transport / chloride transmembrane transporter activity / chloride transport / ankyrin binding / hemoglobin binding / negative regulation of glycolytic process through fructose-6-phosphate / cortical cytoskeleton / erythrocyte development / protein-membrane adaptor activity / chloride transmembrane transport / protein localization to plasma membrane / regulation of intracellular pH / Erythrocytes take up oxygen and release carbon dioxide / Erythrocytes take up carbon dioxide and release oxygen / transmembrane transport / Z disc / cytoplasmic side of plasma membrane / blood coagulation / basolateral plasma membrane / blood microparticle / protein homodimerization activity / extracellular exosome / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Mannitol-specific EII; Chain A / Mannitol-specific EII; Chain A / Anion exchange protein 1 / Anion exchange protein / Anion exchange, conserved site / Anion exchangers family signature 1. / Anion exchangers family signature 2. / Band 3 cytoplasmic domain / Band 3 cytoplasmic domain / Phosphotransferase/anion transporter ...Mannitol-specific EII; Chain A / Mannitol-specific EII; Chain A / Anion exchange protein 1 / Anion exchange protein / Anion exchange, conserved site / Anion exchangers family signature 1. / Anion exchangers family signature 2. / Band 3 cytoplasmic domain / Band 3 cytoplasmic domain / Phosphotransferase/anion transporter / Bicarbonate transporter, eukaryotic / Bicarbonate transporter-like, transmembrane domain / HCO3- transporter integral membrane domain / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Band 3 anion transport protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Zhang, D. / Kiyatkin, A. / Bolin, J.T. / Low, P.S.
引用
ジャーナル: Blood / 年: 2000
タイトル: Crystallographic structure and functional interpretation of the cytoplasmic domain of erythrocyte membrane band 3.
著者: Zhang, D. / Kiyatkin, A. / Bolin, J.T. / Low, P.S.
#1: ジャーナル: Proteins / 年: 1995
タイトル: Crystallization and Preliminary X-ray Analysis of the Cytoplasmic Domain of Human Erythrocyte Band 3
著者: Kiyatkin, A. / Natarajan, P. / Munshi, S. / Minor, W. / Johnson, J.E. / Low, P.S.
履歴
登録2001年1月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年5月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月4日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.42024年2月7日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
P: BAND 3 ANION TRANSPORT PROTEIN
Q: BAND 3 ANION TRANSPORT PROTEIN
R: BAND 3 ANION TRANSPORT PROTEIN
S: BAND 3 ANION TRANSPORT PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)170,3064
ポリマ－170,3064
非ポリマー00
水5,657314
1
P: BAND 3 ANION TRANSPORT PROTEIN
Q: BAND 3 ANION TRANSPORT PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)85,1532
ポリマ－85,1532
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5060 Å2
ΔGint-38 kcal/mol
Surface area24500 Å2
手法PISA
2
R: BAND 3 ANION TRANSPORT PROTEIN
S: BAND 3 ANION TRANSPORT PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)85,1532
ポリマ－85,1532
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5030 Å2
ΔGint-36 kcal/mol
Surface area24720 Å2
手法PISA
3
P: BAND 3 ANION TRANSPORT PROTEIN
Q: BAND 3 ANION TRANSPORT PROTEIN
R: BAND 3 ANION TRANSPORT PROTEIN
S: BAND 3 ANION TRANSPORT PROTEIN

P: BAND 3 ANION TRANSPORT PROTEIN
Q: BAND 3 ANION TRANSPORT PROTEIN
R: BAND 3 ANION TRANSPORT PROTEIN
S: BAND 3 ANION TRANSPORT PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)340,6128
ポリマ－340,6128
非ポリマー00
水1448
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_656-x+1,y,-z+11
Buried area27300 Å2
ΔGint-194 kcal/mol
Surface area91310 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)181.590, 92.580, 123.330
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 131.86, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

-
要素

#1: タンパク質
BAND 3 ANION TRANSPORT PROTEIN / ANION EXCHANGE PROTEIN 1 / AE1


分子量: 42576.508 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P02730
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 314 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 46 %
結晶化pH: 4.8
詳細: METHOD: SITTING DROP VAPOR DIFFUSION WITH SEEDING. TEMPERATURE: 293 K. RESERVOIR: 50-53% SATURATED AMMONIUM SULFATE, 150mM SODIUM CITRATE PH 4.8. PROTEIN: 7 mg/ml PROTEIN IN 5mM SODIUM ...詳細: METHOD: SITTING DROP VAPOR DIFFUSION WITH SEEDING. TEMPERATURE: 293 K. RESERVOIR: 50-53% SATURATED AMMONIUM SULFATE, 150mM SODIUM CITRATE PH 4.8. PROTEIN: 7 mg/ml PROTEIN IN 5mM SODIUM PHOSPHATE PH 6.8, 10 mM SODIUM CHLORIDE.
結晶化
*PLUS
pH: 7.4 / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: Kiyatkin, A., (1995) Proteins: Struct., Funct., Genet., 22, 293.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
11.2-2 mg/mlprotein1drop
25 mMsodium phosphate1drop
3150 mM1dropNaCl
41 mMEDTA1drop
51 mMsodium azide1drop
61 mMdithiothreitol1drop
730 %(v/v)glycerol1drop
865-68 %satammonium sulfate1reservoir
9150 mMsodium citrate1reservoir
101 mMsodium azide1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 108 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 14-BM-D / 波長: 0.9789, 0.9796, 0.9537
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 1 / 検出器: CCD / 日付: 1998年9月23日 / 詳細: RH-coated toroidal mirror
放射モノクロメーター: double crystal SI(111) / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.97891
20.97961
30.95371
反射解像度: 2.59→50 Å / Num. obs: 46609 / % possible obs: 95.2 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.8 % / Biso Wilson estimate: 46.1 Å2 / Rsym value: 0.052 / Net I/σ(I): 37.16
反射 シェル解像度: 2.59→2.68 Å / 冗長度: 2.8 % / Mean I/σ(I) obs: 18.7 / Rsym value: 0.175 / % possible all: 48.7
反射
*PLUS
最低解像度: 35 Å / % possible obs: 99.1 % / Rmerge(I) obs: 0.057
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 94.5 % / Rmerge(I) obs: 0.208

-
解析

ソフトウェア
名称分類
SOLVE位相決定
X-PLOR精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.6→8 Å / Data cutoff high absF: 0.1 / Data cutoff low absF: 100000 / σ(F): 2
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.29 3612 8.1 %random
Rwork0.216 ---
obs-44748 99 %-
原子変位パラメータBiso mean: 31.3 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9384 0 0 314 9698
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.08
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.67
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d1.21
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.209
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it3.52.88
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it5.54.74
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it55.84
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it89.1
LS精密化 シェル解像度: 2.6→2.71 Å / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.323 429 7.9 %
Rwork0.29 4986 -
obs--98 %
Xplor fileSerial no: 1 / Param file: parhcsdx.pro
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.6 Å / 最低解像度: 8 Å / σ(F): 2 / % reflection Rfree: 8.1 % / Rfactor obs: 0.216 / Rfactor Rfree: 0.29
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 31.3 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg1.21
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.209
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it3.52.88
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it55.84
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it5.54.74
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it89.1
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.323 / % reflection Rfree: 7.9 % / Rfactor Rwork: 0.29

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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